Overview
La clase aborda las características de las proteínas, su estructura, funciones biológicas, mecanismos de plegamiento, modificaciones y ejemplos destacados.
Funciones de las proteínas
- Las proteínas cumplen funciones de transporte, defensa inmune, señalización, canalización, contracción muscular y estructural.
- Son la mayoría de las enzimas y aceleran reacciones celulares.
Composición y tipos de aminoácidos
- Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
- Cada aminoácido contiene un carbono alfa, grupo amino, carboxilo, hidrógeno y un grupo R variable.
- Hay 20 aminoácidos estándar con propiedades apolares, polares sin carga o con carga.
- Los apolares suelen estar en el interior de las proteínas; los polares, en la superficie.
Codificación y síntesis de proteínas
- El ADN codifica las proteínas; los genes se transcriben a ARNm, traducido por los ribosomas.
- El enlace peptídico une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, liberando agua.
Plegamiento y estructura tridimensional
- La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional y función.
- El plegamiento busca la conformación de menor energía o nativa.
- Las interacciones hidrofóbicas y el aumento de entropía del agua favorecen el plegamiento.
- Las chaperonas facilitan el correcto plegamiento en la célula.
Niveles estructurales de las proteínas
- Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos.
- Estructura secundaria: arreglos locales como alfa-hélices, hojas beta y giros.
- Estructura terciaria: disposición global en 3D, estabilizada por interacciones débiles y puentes disulfuro.
- Estructura cuaternaria: interacción entre varias cadenas polipeptídicas.
Ejemplo: colágeno y grupos prostéticos
- El colágeno es una proteína fibrosa con triple hélice específica y gran resistencia.
- Algunos grupos prostéticos, como el hemo, permiten funciones extra; los anticuerpos son glucoproteínas.
Modificaciones postraduccionales
- Son adiciones como fosforilación (adición de fosfato), metilación, acetilación, etc.
- La fosforilación regula la función proteica; las quinazas la catalizan y las fosfatasas eliminan el fosfato.
Desnaturalización y proteólisis
- La desnaturalización es la pérdida de estructura secundaria, terciaria o cuaternaria sin romper la primaria.
- Se produce por calor, pH o agentes químicos.
- Las proteasas cortan enlaces peptídicos específicos, liberando aminoácidos.
Estudio de estructuras proteicas
- El Protein Data Bank (PDB) almacena y permite visualizar estructuras proteicas en 3D.
Resumen final
- La estructura primaria dicta la estructura final y función de la proteína.
- Las estructuras pueden renaturalizarse.
- Las interacciones débiles estabilizan la proteína.
Key Terms & Definitions
- Aminoácido — Molécula con carbono alfa, grupo amino, carboxilo, hidrógeno y grupo R.
- Enlace peptídico — Unión covalente entre dos aminoácidos, eliminando agua.
- Chaperonas — Proteínas que asisten el plegamiento correcto de otras proteínas.
- Estructuras secundaria/terciaria/cuaternaria — Niveles organizativos de las proteínas desde local a global.
- Grupo prostético — Parte no peptídica unida a una proteína, relevante para su función.
- Fosforilación — Adición de un grupo fosfato a una proteína, regulando su actividad.
- Desnaturalización — Pérdida de la estructura nativa de la proteína.
- Proteasa — Enzima que rompe enlaces peptídicos de las proteínas.
Action Items / Next Steps
- Revisar las estructuras secundarias (alfa-hélice, hoja beta, giros).
- Consultar el Protein Data Bank para visualizar proteínas relevantes.
- Leer sobre modificaciones postraduccionales y ejemplos funcionales.
- Practicar ejercicios sobre enlaces peptídicos y plegamiento proteico.