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Structures et fonctions des protéines et acides aminés

Dec 12, 2024

Structure des protéines et acides aminés

Protéines

  • Macromolécules constituées de chaînes d'acides aminés
  • Plus de 50% du poids sec des cellules
  • Rôles biologiques :
    • Structurale : collagène, membranes cellulaires
    • Métabolique : enzymes
    • Transmissions de signaux : hormones
    • Défense immunitaire : anticorps
    • Transporteur : albumine, hémoglobine
  • Synthèse : chaînes linéaires (structure primaire)
  • Modifications post-traductionnelles : structures secondaire, tertiaire, quaternaire

Acides Aminés (AA)

Généralités

  • Unités structurales de base des protéines
  • 20 AA standards intégrés dans les protéines : protinogènes
  • 8 AA essentiels : Leucine, Isoleucine, Lysine, Méthionine, Phénylalanine, Thréonine, Tryptophane, Valine
  • AA non protinogènes : libres ou dans des peptides

La classification des acides aminés peut se faire selon différents critères. Le document que vous avez fourni utilise principalement deux approches : la classification selon la polarité de la chaîne latérale (radical R) à pH neutre et la classification selon la nature chimique de ce même radical R.

I. Classification selon la polarité de la chaîne latérale à pH neutre :

Cette classification divise les acides aminés en quatre groupes basés sur la polarité et la charge de leur chaîne latérale :

  • Acides aminés non polaires : Ces acides aminés ont des chaînes latérales hydrophobes, qui repoussent l’eau. Ils incluent :

    • Glycine (Gly, G)
    • Alanine (Ala, A)
    • Valine (Val, V)
    • Leucine (Leu, L)
    • Isoleucine (Ile, I)
    • Méthionine (Met, M)
    • Tryptophane (Trp, W)
    • Phénylalanine (Phe, F)
    • Proline (Pro, P)
  • Acides aminés polaires non ionisables : Ces acides aminés possèdent des chaînes latérales polaires, capables de former des liaisons hydrogène avec l’eau, mais ne portent pas de charge nette à pH neutre. Ils incluent :

    • Sérine (Ser, S)
    • Thréonine (Thr, T)
    • Tyrosine (Tyr, Y)
    • Cystéine (Cys, C)
    • Asparagine (Asn, N)
    • Glutamine (Gln, Q)
  • Acides aminés polaires ionisables chargés négativement : Ces acides aminés ont des chaînes latérales chargées négativement à pH neutre, en raison de la présence d’un groupe carboxyle supplémentaire. Ils sont aussi appelés acides aminés acides. Ils comprennent :

    • Acide aspartique (Asp, D)
    • Acide glutamique (Glu, E)
  • Acides aminés polaires ionisables chargés positivement : Ces acides aminés possèdent des chaînes latérales chargées positivement à pH neutre, du fait de la présence d’un groupe amine supplémentaire. Ils sont aussi appelés acides aminés basiques. Ils comprennent :

    • Lysine (Lys, K)
    • Arginine (Arg, R)
    • Histidine (His, H)

II. Classification selon la nature chimique de la chaîne latérale :

Cette classification se base sur la structure chimique du radical R et regroupe les acides aminés en fonction de similarités structurelles :

  • Acides aminés à chaîne latérale aliphatique : Ce groupe comprend des acides aminés avec des chaînes latérales hydrocarbonées linéaires ou ramifiées. Ceci inclut :

    • Glycine (Gly, G)
    • Alanine (Ala, A)
    • Valine (Val, V)
    • Leucine (Leu, L)
    • Isoleucine (Ile, I)
  • Acides aminés à chaîne latérale hydroxylée : Ces acides aminés possèdent un groupe hydroxyle (-OH) dans leur chaîne latérale. Ils comprennent :

    • Sérine (Ser, S)
    • Thréonine (Thr, T)
    • Tyrosine (Tyr, Y)
  • Acides aminés contenant du soufre : Ce groupe contient un atome de soufre dans leur chaîne latérale :

    • Cystéine (Cys, C)
    • Méthionine (Met, M)
  • Acides aminés cycliques : La chaîne latérale forme un cycle :

    • Proline (Pro, P)
  • Acides aminés aromatiques : Leurs chaînes latérales contiennent un ou plusieurs cycles aromatiques :

    • Phénylalanine (Phe, F)
    • Tyrosine (Tyr, Y)
    • Tryptophane (Trp, W)
  • Acides aminés dibasiques : Possèdent deux groupes aminés :

    • Lysine (Lys, K)
    • Arginine (Arg, R)
    • Histidine (His, H)
  • Acides aminés dicarboxyliques et leurs amides : Présentent deux groupes carboxyles (ou un carboxyle et un groupe amide) :

    • Acide aspartique (Asp, D)
    • Acide glutamique (Glu, E)
    • Asparagine (Asn, N)
    • Glutamine (Gln, Q)

Il est important de noter que certains acides aminés peuvent appartenir à plusieurs catégories selon le critère de classification utilisé (par exemple, la Tyrosine est à la fois aromatique et polaire). Ces classifications aident à comprendre les propriétés physico-chimiques des acides aminés et leur rôle dans la structure et la fonction des protéines.

Rôles Biologiques

  • Structural : monomères des protéines
  • Énergétique : source d'énergie
  • Métabolique : précurseurs de molécules
  • Fonctionnel : neurotransmetteurs comme glutamate, glycine

Structures des Acides Aminés

  • Molécules organiques avec fonction carboxylique (COOH) et fonction amine primaire (NH2)
  • Atome de carbone C-α, les chaînes latérales déterminent les différences entre AA

Propriétés Physiques

  • Isomérie : Carbone asymétrique, chiralité
  • Absorption de la lumière : Les AA aromatiques absorbent dans l'UV
  • Solubilité : Dépend de la chaîne latérale, hydrophilie/hydrophobie

Classification selon la polarité

  • Non polaire : Glycine, Alanine, Valine...
  • Polaire non ionisable : Sérine, Thréonine...
  • Polaire ionisable négativement : Aspartate, Glutamate
  • Polaire ionisable positivement : Lysine, Arginine, Histidine

Propriétés et Réactions Chimiques

  • Propriétés ioniques : amphotères, point isoélectrique (pHi)
  • Réactions chimiques :
    • Décarboxylation
    • Réaction avec formol, synthèse base de Schiff
    • Phosphorylation, hydroxylation

Dérivés des Acides Aminés

  • Créatine : réserve énergétique
  • Neurotransmetteurs : sérotonine, catécholamines

Méthodes d'Études

  • Electrophorèse : migration des AA sous champ électrique
  • Chromatographie : séparation des AA par capillarité
  • Dosage par photométrie, formol-titration de Sorensen

Le document décrit plusieurs méthodes d'étude des acides aminés. Voici une explication détaillée de chacune :

1. Détection par réactions colorées (Ninhydrine):

La ninhydrine est un réactif chimique qui réagit avec la plupart des acides aminés pour produire une coloration violette intense. Cette réaction est utilisée pour détecter la présence d'acides aminés dans un échantillon. La réaction est spécifique au groupement amine α des acides aminés. L'intensité de la couleur est proportionnelle à la concentration d'acides aminés, ce qui permet une quantification semi-quantitative. Une exception notable est la proline et l'hydroxyproline, qui produisent une coloration jaune.

2. Dosage des acides aminés aromatiques par photométrie (UV):

Les acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine, tryptophane) absorbent la lumière ultraviolette (UV) à des longueurs d'onde spécifiques. Cette propriété est utilisée pour quantifier leur concentration dans un échantillon en utilisant un spectrophotomètre. La quantité de lumière absorbée est proportionnelle à la concentration de l'acide aminé.

3. Dosage par formol-titration de Sorensen:

Cette méthode repose sur le caractère amphotère des acides aminés. Le formol réagit avec le groupe amino, libérant un proton qui peut ensuite être titré par une base forte (comme le NaOH). La quantité de base utilisée pour neutraliser les protons libérés est directement proportionnelle à la quantité d'acides aminés présents dans l'échantillon.

4. Électrophorèse:

L'électrophorèse est une technique de séparation qui exploite la différence de charge des acides aminés à un pH donné. Un mélange d'acides aminés est déposé sur un support (généralement un gel) imbibé d'un tampon à un pH spécifique. En appliquant un champ électrique, les acides aminés migrent à des vitesses différentes selon leur charge nette. Les acides aminés chargés négativement migrent vers l'anode (positive), tandis que les acides aminés chargés positivement migrent vers la cathode (négative). Les acides aminés neutres migrent peu ou pas du tout. Après la séparation, les acides aminés sont révélés, généralement par la ninhydrine. La distance de migration est une indication de la charge de l'acide aminé.

5. Chromatographie:

La chromatographie est une autre technique de séparation basée sur la différence d'affinité des acides aminés pour deux phases : une phase stationnaire (support solide) et une phase mobile (liquide ou gaz). Le mélange d'acides aminés est déposé sur la phase stationnaire. La phase mobile se déplace le long de la phase stationnaire, entraînant les acides aminés à des vitesses différentes selon leur affinité pour les deux phases. Les acides aminés sont ensuite détectés, par exemple par la ninhydrine. Le rapport frontal (Rf), qui est le rapport de la distance parcourue par l'acide aminé à la distance parcourue par le solvant, est une grandeur caractéristique de chaque acide aminé et permet son identification. Plusieurs types de chromatographie peuvent être utilisés, comme la chromatographie sur couche mince (CCM) ou la chromatographie en phase liquide haute performance (HPLC).

Ces méthodes, utilisées seules ou en combinaison, permettent d'identifier et de quantifier les acides aminés présents dans un échantillon. Le choix de la méthode dépend des besoins spécifiques de l'analyse et de la nature de l'échantillon.