Resumen
Esta clase explica la estructura y función de las proteínas, cubriendo aminoácidos, estructuras proteicas, tipos de proteínas y desnaturalización.
Elementos y Roles de las Proteínas
- Las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y una pequeña cantidad de azufre.
- Las funciones de las proteínas incluyen actividad enzimática, soporte estructural, transporte, defensa, señalización celular y regulación génica.
Aminoácidos: Estructura y Tipos
- Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas con un carbono alfa, grupo amina, grupo carboxilo, hidrógeno y grupo R.
- El grupo R determina las propiedades químicas de cada aminoácido (hidrofóbico o hidrofílico, ácido o básico).
- Hay 20 aminoácidos que ocurren naturalmente, cada uno con un grupo R único.
Aminoácidos Esenciales y No Esenciales
- Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el cuerpo y deben obtenerse de la dieta (9 en humanos).
- Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por el cuerpo.
- Algunos aminoácidos no esenciales pueden volverse condicionalmente esenciales en circunstancias específicas, como el embarazo.
Formación de Péptidos y Proteínas
- Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos (covalentes) a través de reacciones de condensación, liberando agua.
- Los dipéptidos tienen dos aminoácidos; los polipéptidos tienen muchos.
- Los enlaces peptídicos pueden romperse por hidrólisis.
Niveles de Estructura de las Proteínas
- Estructura primaria: secuencia específica de aminoácidos determinada por los genes.
- Estructura secundaria: plegamiento local en hélices alfa o láminas beta, estabilizado por enlaces de hidrógeno.
- Estructura terciaria: plegamiento tridimensional general influenciado por enlaces de hidrógeno, iónicos, disulfuro e interacciones hidrofóbicas/hidrofílicas.
- Estructura cuaternaria: disposición de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) en una proteína funcional.
Tipos de Proteínas: Conjugadas, No Conjugadas, Fibrosas, Globulares
- Las proteínas no conjugadas consisten solo en aminoácidos (p. ej., enzimas, colágeno).
- Las proteínas conjugadas tienen grupos prostéticos no proteicos (p. ej., hemoglobina con hemo).
- Las proteínas fibrosas son alargadas y principalmente estructurales (p. ej., colágeno, actina, miosina).
- Las proteínas globulares son compactas, esféricas, solubles en agua y principalmente metabólicas (p. ej., enzimas, hemoglobina, insulina).
Ejemplos de Funciones de las Proteínas
- Colágeno: proteína estructural en tejido conectivo, forma hélice triple, proporciona resistencia a la tracción.
- Actina y Miosina: proteínas fibrosas para la contracción muscular.
- Insulina: hormona globular para la regulación de glucosa en sangre, dos cadenas peptídicas unidas por enlaces disulfuro.
- Hemoglobina: proteína de transporte con cuatro subunidades y grupos hemo para el transporte de oxígeno.
Desnaturalización de las Proteínas
- La alta temperatura o pH extremo pueden desnaturalizar las proteínas, alterando su estructura y función.
- La desnaturalización suele ser irreversible y afecta propiedades como la actividad enzimática, que es sensible a la temperatura y pH.
Términos Clave y Definiciones
- Aminoácido — unidad básica de las proteínas, con grupos amina, carboxilo y R.
- Enlace Peptídico — enlace covalente que une aminoácidos mediante condensación.
- Estructura Primaria — secuencia de aminoácidos en un polipéptido.
- Estructura Secundaria — plegamiento local (hélice alfa o lámina beta) de la cadena.
- Estructura Terciaria — forma 3D general de un solo polipéptido.
- Estructura Cuaternaria — asociación de múltiples cadenas polipeptídicas.
- Proteína Conjugada — proteína que contiene grupos prostéticos no proteicos.
- Desnaturalización — pérdida de estructura y función proteica debido a cambios ambientales.
Acciones / Próximos Pasos
- Revisar diagramas de la estructura de aminoácidos, formación de enlaces peptídicos y niveles estructurales de proteínas.
- Asegurarse de poder identificar tipos estructurales de proteínas y ejemplos en preguntas prácticas.