Cinetica Enzimatica e La sua Importanza

Feb 15, 2025

Appunti sulla Cinetica Enzimatica

Presentazione di Elisabetta Bulgarelli

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Cinetica Enzimatica

  • Si occupa delle velocità di reazione degli enzimi

Reazione Enzimatica

  • Equazione della reazione:
    • Enzima + Substrato ⇌ Complesso Enzima-Substrato → Prodotti + Enzima
    • Doppia freccia indica un processo veloce e reversibile
    • Fase lenta e irreversibile è la formazione dei prodotti

Diagramma della Reazione Enzimatica

  • Asse X: concentrazione di substrato
  • Asse Y: velocità iniziale della reazione
  • Concentrazione di enzima costante

Comportamento della Curva

  • Fase lineare:
    • Basse concentrazioni di substrato → velocità iniziale aumenta proporzionalmente
    • Maggior parte dei siti enzimatici liberi
  • Rallentamento della reazione:
    • Aumentando la concentrazione di substrato, i siti enzimatici occupati aumentano
    • Curva diventa arrotondata
  • Vmax:
    • Velocità massima raggiunta quando tutti i siti enzimatici sono occupati
    • Ulteriore aumento della concentrazione di substrato non aumenta la velocità

Equazione di Michaelis-Menten

  • Importanza della relazione tra concentrazione di substrato e velocità iniziale
  • V_0 (velocità iniziale) all'inizio della reazione è costante
    • Non consideriamo il decremento della concentrazione di substrato
  • Km (Costante di Michaelis):
    • È la concentrazione di substrato quando V_0 = 0.5 Vmax
    • Rappresenta l'affinità dell'enzima per il substrato
    • Valore caratteristico per ogni enzima

Confronto delle Km

  • Lisozima: Km = 6.6 micromolare (alta affinità per N-acetil glucosamina)
  • Anidrasi carbonica: Km = 8000 micromolare (bassa affinità per CO2)
  • Enzima è più affine al substrato se Km è più basso

Stato Stazionario

  • Fase in cui si ha la massima concentrazione di substrato
  • L'enzima si lega al substrato, formando il complesso enzima-substrato
  • Fasi della reazione enzimatica:
    1. Stato Prestazionario:
      • Massima concentrazione di substrato
      • Aumento del complesso enzima-substrato e dei prodotti
    2. Stato Stazionario:
      • Costanza nella formazione dell'enzima-substrato
    3. Fase di Liberazione dell'Enzima:
      • L'enzima raggiunge la concentrazione iniziale
      • Diminuzione della concentrazione di substrato
      • Prodotti raggiungono la massima concentrazione possibile

Conclusione

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  • Saluti finali