Enzymologie - Introduction

Introduction par Dr. Djenane Nadia

• Les organismes vivants sont le siège de nombreuses réactions biochimiques, constituant le métabolisme :
  • Anabolisme : biosynthèse
  • Catabolisme : dégradation
• Réactions se déroulent dans des conditions physiologiques (pH 7,4 ; température 37°C) grâce à des catalyseurs : les enzymes
• Les enzymes sont vitales pour la vie.

Métabolisme

• Voies cataboliques : libèrent de l'énergie
• Voies anaboliques : consomment de l'énergie
• Réactions décrites en termes de cinétique enzymatique

Qu'est-ce que l'Enzymologie ?

• Partie de la biochimie qui étudie les propriétés des enzymes :
  • Propriétés structurales et fonctionnelles
  • Historique :
    • 1730 : Digestion identifiée comme processus chimique
    • 1850 : Pasteur et fermentation
    • 1897 : Extraction des premières enzymes
    • 1929 : Première enzyme purifiée (urase)
• Définition : biomolécules de nature protéique avec pouvoir catalytique élevé et spécificité

Notion de catalyseur

1. Augmente la vitesse de réaction
2. Ne modifie pas l'état d'équilibre
3. Intacte après la réaction
4. Effective à très faibles concentrations

Spécificité des Enzymes

• Spécificité réactionnelle : catalyse une seule réaction ou groupe de réactions similaires
• Spécificité de substrat : reconnaît le substrat via l'architecture spatiale

Structure des Enzymes

• Peut être holoprotéines ou hétéroprotines (apoenzyme + cofacteur)
• Importance de la structure spatiale pour le fonctionnement

Cinétique Enzymatique

• Étude des vitesses de réaction en fonction de la concentration de substrat
• Facteurs influençant la vitesse : concentration de substrat/enzymes, température, pH, effecteurs

Modèle Michaelis-Menten

• V = Vmax [S] / (Km + [S])
• Importance du Km, indicateur d'affinité enzyme-substrat

Nomenclature et Classification

• Enzymes classées selon réaction catalysée :
  1. Oxydoreductases
  2. Transférases
  3. Hydrolases
  4. Lyases
  5. Isomérases
  6. Ligases

Facteurs Influençant l'Activité Enzymatique

1. Conditions environnementales : température, pH
2. Cofacteurs et coenzymes
3. Inhibiteurs enzymatiques

Types d'Inhibition

• Compétitive : compétition avec le substrat pour le site actif
• Non-compétitive : se fixe sur site autre que le site actif
• Incompétitive : se lie au complexe enzyme-substrat

Enzymes Allostériques

• Structure quaternaire, cinétique non-Michaelienne
• Effet coopératif, régulation par des effecteurs allostériques

Importance Clinique

• Enzymes révélatrices de pathologies :
  • Exemple : augmentation de certaines enzymes dans l'infarctus du myocarde, l'hépatite virale

Conclusion

• Les enzymes sont des protéines catalytiques essentielles au métabolisme.
• Chaque enzyme est associée à une réaction chimique spécifique, souvent avec un substrat distinctif.