Le Proteine

Importanza delle Proteine

• Le proteine sono fondamentali nelle biomolecole.
• Hanno un ruolo ubiquitario negli organismi e svolgono funzioni specifiche.
• Tipi di proteine:
  • Proteine strutturali: contribuiscono alla struttura degli organismi.
  • Proteine di trasporto: facilitano il movimento all'interno delle cellule.
  • Enzimi: accelerano le reazioni chimiche, essenziali per il metabolismo.

Funzioni delle Proteine

• Le proteine vengono prodotte in base alle informazioni codificate nel DNA.
• Non ci sono informazioni dirette per la sintesi dei lipidi, a differenza delle proteine.

Struttura degli Aminoacidi

• Gli aminoacidi sono le unità costitutive delle proteine.
• Ogni aminoacido ha:
  • Un gruppo carbossilico (-COOH) che lo rende acido.
  • Un gruppo amminico (-NH2).
  • Una catena laterale o residuo che varia tra gli aminoacidi.
• Gli aminoacidi possono esistere in forma di zwitterioni (carica neutra con un gruppo positivo e uno negativo).

Tipi di Aminoacidi

• Esistono 20 aminoacidi comuni che compongono le proteine, suddivisi in categorie:
  • Aminoacidi apolari (8): catene laterali idrofobe, si aggregano in ambienti acquosi.
  • Aminoacidi polari: attraggono l'acqua, quindi sono idrofili.
  • Aminoacidi basici: hanno cariche positive.
  • Aminoacidi acidi: hanno gruppi carbossilici.

Aminoacidi Speciali

• Glicina: ha una catena laterale di un solo atomo di idrogeno, permette flessibilità nella struttura.
• Prolina: ha una catena laterale ingombrante, limita il movimento della catena polipeptidica.
• Cisteina: contiene un gruppo tiol (-SH), forma legami disolfuro che stabilizzano la struttura proteica.

Legame Peptidico

• Si forma tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico di un altro, attraverso una reazione di condensazione (perdita di H2O).
• Il legame è forte a causa delle interazioni tra atomi.

Struttura delle Proteine

• La struttura primaria è la sequenza di aminoacidi.
• La struttura secondaria si forma attraverso legami idrogeno, creando forme come:
  • Alfa elica.
  • Foglietto beta pieghettato.
• La struttura terziaria è il ripiegamento tridimensionale della proteina.
• La struttura quaternaria si verifica quando più catene polipeptidiche si assemblano.

Folding Proteico

• Il processo di piegamento delle proteine è dinamico e avviene rapidamente.
• Le interazioni chimiche, come legami idrogeno e ponti di solfuro, influenzano il ripiegamento.

Denaturazione delle Proteine

• La denaturazione avviene quando le condizioni ambientali (temperatura, pH) cambiano.
• Può essere irreversibile, come nel caso delle uova cotte.
• Alcune proteine, come la lisozima, possono riacquistare la loro forma originale.

Conclusione

• Le proteine sono complesse e la loro forma determina la loro funzione.
• Il processo della sintesi proteica e il ruolo delle proteine sarà discusso nelle prossime lezioni.