馃К

Struktura i rola bia艂ek w organizmach

Apr 14, 2025

Struktury przestrzenne bia艂ek

Wprowadzenie do bia艂ek

  • Bia艂ka to wielocz膮steczkowe zwi膮zki naturalne wyst臋puj膮ce w organizmach.
  • Sk艂adaj膮 si臋 z 20 r贸偶nych aminokwas贸w, po艂膮czonych wi膮zaniami peptydowymi.
  • Cz膮steczki bia艂ek maj膮 zr贸偶nicowan膮 i skomplikowan膮 budow臋.
    • Budowa i w艂a艣ciwo艣ci bia艂ek zale偶膮 od sk艂adnik贸w aminokwasowych.

Poziomy struktury bia艂ek

Struktura pierwszorz臋dowa

  • Opisuje sekwencj臋 aminokwas贸w w 艂a艅cuchu polipeptydowym.
  • Wi膮zania peptydowe 艂膮cz膮 reszty aminokwasowe.
  • Sekwencja okre艣lana jest przez genetyczn膮 informacj臋 zawart膮 w DNA/RNA.
  • Biosynteza bia艂ek polega na t艂umaczeniu sekwencji nukleotyd贸w na sekwencj臋 aminokwas贸w (translacja).

Struktura drugorz臋dowa

  • Opisuje przestrzenne u艂o偶enie reszt aminokwasowych 艂a艅cucha polipeptydowego.
  • Sk艂ada si臋 z alfa-helisy i beta-harmonijki:
    • Alfa-helisa: spirala stabilizowana przez wi膮zania wodorowe pomi臋dzy co czwartym aminokwasem.
    • Beta-harmonijka: struktura fa艂dowanej kartki; wi膮zania wodorowe mi臋dzy s膮siednimi regionami tego samego lub r贸偶nych 艂a艅cuch贸w polipeptydowych.

Struktura trzeciorz臋dowa

  • Okre艣la wzajemne po艂o偶enie struktur drugorz臋dowych w przestrzeni.
  • Stabilizowana przez:
    • Wi膮zania dwusiarczkowe
    • Oddzia艂ywania hydrofobowe
    • Oddzia艂ywania jonowe
    • Si艂y van der Waalsa
  • Mostki dwusiarczkowe tworz膮 si臋 mi臋dzy resztami cystein.

Struktura czwartorz臋dowa

  • Dotyczy bia艂ek z艂o偶onych z dw贸ch lub wi臋cej oddzielnych 艂a艅cuch贸w polipeptydowych.
  • Stabilizowana przez te same wi膮zania, co struktura trzeciorz臋dowa.
  • Przyk艂ad: hemoglobina sk艂adaj膮ca si臋 z czterech 艂a艅cuch贸w polipeptydowych.

Rola chaperon贸w

  • Chaperony (bia艂ka opieku艅cze) pomagaj膮 innym bia艂kom osi膮gn膮膰 w艂a艣ciw膮 struktur臋 przestrzenn膮.
  • Przyk艂ad: krystaliny w soczewce oka zapobiegaj膮ce jej zm臋tnieniu.