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Cap铆tulo 7: Enzimas

Jul 8, 2024

Cap铆tulo 7: Enzimas

Mecanismo de Actuaci贸n de una Enzima

  • El mecanismo mediante el cual una enzima modifica un sustrato se visualiza como una serie de reacciones.
  • El sustrato se une de forma reversible a la enzima, formando un complejo enzima-sustrato.
  • Posteriormente, el complejo se libera como un producto.

Ecuaciones y Cin茅tica Qu铆mica

  • Estas reacciones se representan por ecuaciones de cin茅tica qu铆mica.
  • La velocidad de cada reacci贸n es igual a una constante de velocidad (k) multiplicada por el producto de los precursores de la reacci贸n.
  • La concentraci贸n de la enzima no cambia a lo largo de la reacci贸n.

Par谩metro: Enzima Total

  • Enzima total = Enzima libre + Enzima unida (complejo enzima-sustrato).
  • Despeje de la enzima libre: Enzima libre = Enzima total - Complejo enzima-sustrato.
  • Sustituci贸n en la ecuaci贸n para poder relacionar la concentraci贸n de sustratos con la velocidad inicial de la reacci贸n.

Complejo Enzima-Sustrato en Equilibrio

  • El complejo enzima-sustrato alcanza el equilibrio r谩pidamente.
  • Velocidad de uni贸n del sustrato a la enzima = Velocidad de liberaci贸n de la enzima.

Despeje del Complejo Enzima-Sustrato

  • Descomposici贸n del par茅ntesis en la ecuaci贸n.
  • Factorizaci贸n de t茅rminos que contengan al complejo enzima-sustrato.
  • Definici贸n del par谩metro Km (Michaelis-Menten constant).

Velocidad de Formaci贸n del Producto

  • Relaci贸n con la reacci贸n 3: Velocidad = k3 x Concentraci贸n del complejo enzima-sustrato.
  • Sustituci贸n del complejo enzima-sustrato en la ecuaci贸n.
  • Par谩metro de velocidad m谩xima (Vmax): Vmax = k3 x Concentraci贸n de enzima total.

Ecuaci贸n de Michaelis-Menten

  • Relaciona la velocidad inicial de formaci贸n del producto con la concentraci贸n del sustrato en una reacci贸n enzim谩tica.

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Datos del Profesor

  • Profesor: Pastor Colmenares.