Reaktionsgeschwindigkeit steigt bei erhöhter Substratkonzentration
Ab einem gewissen Punkt erreicht die Reaktion eine maximale Geschwindigkeit (Vmax)
Km-Wert (Michaelis-Menten-Konstante): Substratkonzentration bei der halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird
Enzymhemmung
Inhibitoren: Substanzen, die die Enzymaktivität reduzieren; können reversible oder irreversible Wirkung haben
Aktivatoren: Substanzen, die die Enzymaktivität erhöhen
Irreversible Hemmung
Inhibitor bindet dauerhaft an das Enzym und macht es inaktiv
Beispiel: Nervengas (bindet an Acetylcholinesterase)
Reversible Hemmung
Inhibitor bindet vorübergehend an das Enzym
Zwei Arten: kompetitive Hemmung und nicht-kompetitive Hemmung
Kompetitive Hemmung
Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum
Inhibitor ähnelt dem Substrat, wird aber nicht umgesetzt
Inhibitor blockiert die Bindung des Substrats ans Enzym
Reversibel: Inhibitor löst sich bei sinkender Konzentration
Nicht-kompetitive Hemmung
Inhibitor bindet an eine andere Stelle des Enzyms (allosterisches Zentrum)
Verändert die Form des Enzyms, sodass das Substrat nicht mehr binden kann
Nicht-konkurrierend: Inhibitor und Substrat binden an unterschiedliche Stellen
Reversibel: Inhibitor kann sich wieder lösen
Auswirkungen auf die Reaktionsgeschwindigkeit
Ohne Hemmung: Maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) bei hoher Substratkonzentration
Kompetitive Hemmung: Reaktionsgeschwindigkeit sinkt bei niedriger Substratkonzentration und erreicht maximale Geschwindigkeit später
Nicht-kompetitive Hemmung: Maximale Geschwindigkeit wird nicht erreicht; Inhibitor blockiert enzymatische Aktivität dauerhaft, unabhängig von der Substratkonzentration
Beispiel
Fußball-Analogie zur Erklärung der kompetitiven Hemmung
Stürmer: Substrate
Abwehrspieler: Inhibitoren
Mehr Stürmer führen trotz Abwehr letztendlich zu mehr Toren