Overview
Lezione sugli enzimi, con focus su inibizione e regolazione enzimatica, meccanismi di controllo dell'attività enzimatica e loro importanza nei processi metabolici.
Ruolo e struttura degli enzimi
- Gli enzimi sono catalizzatori biologici che abbassano l’energia di attivazione delle reazioni.
- Il sito attivo è la zona dell’enzima dove si legano i substrati e avviene la reazione.
- Il sito allosterico è una regione dove altre molecole possono legarsi e modificare l'attività enzimatica.
Fattori che influenzano l’attività enzimatica
- Ogni enzima ha temperatura e pH ottimali, oltre i quali perde attività (denaturazione).
- Esempio: la pepsina lavora a pH 2 (stomaco), la chimo tripsina a pH 7-8 (intestino tenue).
Inibizione enzimatica
- L’inibizione può essere irreversibile (l’enzima viene reso inutilizzabile) o reversibile (l’enzima può riattivarsi).
- Inibizione reversibile competitiva: l’inibitore compete con il substrato per il sito attivo; può essere superata aumentando il substrato.
- Inibizione reversibile non competitiva: l’inibitore si lega al sito allosterico, modificando il sito attivo.
Regolazione enzimatica
- La regolazione avviene spesso dentro la cellula, può essere inibitoria o attivatoria.
- Regolazione allosterica: una molecola (effettore) si lega al sito allosterico modificando l’affinità del sito attivo per il substrato.
- Esistono effettori allosterici che possono modulare proteine complesse formate da più subunità.
- Feedback negativo: il prodotto finale di una via metabolica inibisce un enzima iniziale per mantenere l’omeostasi.
- Feedback positivo: il prodotto finale attiva la via metabolica.
- Regolazione covalente: modificazione tramite fosforilazione (aggiunta di un gruppo fosfato) o taglio proteolitico (attivazione enzima da zimogeno).
Key Terms & Definitions
- Enzima — proteina che catalizza reazioni chimiche abbassando l'energia di attivazione.
- Sito attivo — regione dell’enzima dove il substrato si lega e subisce la reazione.
- Sito allosterico — zona su cui molecole regolatrici modificano l’attività dell’enzima.
- Inibitore — molecola che diminuisce o blocca l’attività enzimatica.
- Effettore allosterico — molecola che modula l’attività enzimatica cambiando la sua conformazione.
- Fosforilazione — aggiunta di un gruppo fosfato che attiva/inattiva l’enzima.
- Taglio proteolitico — attivazione enzimatica tramite rimozione di un frammento proteico (da zimogeno a enzima attivo).
- Feedback negativo — meccanismo di regolazione per inibire una via metabolica.
- Feedback positivo — meccanismo di regolazione per stimolare una via metabolica.
- Denaturazione — perdita della struttura tridimensionale di una proteina con perdita di funzione.
Action Items / Next Steps
- Ripassare la struttura degli enzimi e i concetti su sito attivo e allosterico.
- Approfondire la lezione sulla struttura delle proteine e sulla denaturazione.
- Studiare il metabolismo e le principali vie metaboliche, evidenziando i meccanismi di feedback.