protein ya terima kasih namanya adalah protein ini contohnya dipepida kita punya ikatan amida ikatan pepida CUNH protein tentu saja besar sekali mungkin bisa ratusan asal meminum Hai nah hari ini kita akan cerita struktur kemarin kita jadi Sebetulnya yang kita menjelajahi hari ini adalah ekspansi atau pendetailan dari yang pernah kalian dengar pada saat kalian belajar biologi dasar, struktur primer, struktur sekunder, struktur tertier, dan struktur kuartener. Nah kita akan bahas dengan detail apa itu struktur sekunder, geometrinya bagaimana, kenapa hal itu bisa terjadi, sifat-sifat fisiknya seperti apa. Nah, lalu saya akan tambah sedikit, ini yang bagian ini saya jarang keluarkan ujian sih, tapi nanti akan berguna biasanya kalau kalian praktikum biokimia. Jadi saya tambah di situ, kira-kira bagaimana cara kalian mendeteksi keberadaan protein, atau bukan, bahkan kalau mengkontifikasi.
Nah, minggu lalu kita sudah cerita enzim. Sekali lagi, saya nggak cerita detail, optional. Ada kemungkinan saya juga nggak akan keluarkan di wajian top semester depan atau semester 6, atau kalian ambil kapan, kita akan ketemu dengan kelas teknologi enzim yang 7 pertemuan kita akan mempelajari biokimia dari enzim. Nah, sekali lagi, untuk referensi buku-buku, saya, ya, kalau bisa...
kimia organik, kalian harus kuat lalu biochemistry-nya Stryer, secara khusus saya cerita di sini biochemistry-nya Stryer karena kita akan cerita ke struktur lalu ini ada buku, bukan misalnya kalian tidak perlu beli ya, cuma saya bilang saya kan bisa download ini di tempat, bacakan nah ada buku ini, Biomikrologi Stalkerari Tapi yang kedua, jadi kita nggak akan cerita kristalnya, tapi awal-awal itu kita akan cerita tentang strukturnya. Nah, tentu saja saya harap di sini, sih, sebetulnya istilah-istilah yang kita pakai itu bukan istilah kimia organik, jadi nggak ada di situ, tapi lebih ke arah istilah-istilah kimia dasar ke kimia fisika yang lebih ke arah kayak tentang termodinamika. Jadi, ikatan hidrogen, istilah seperti itu.
Kayak Van der Waal Ya modal-modal seperti itu Interaksi antara atom dan atom Nah yang sebetulnya ya itu Ya memang itu seharusnya kan kimia fisika Tapi tentu saja kalian kimia dasar Harusnya sudah pernah tahu Itu istilah-istilah tersebut Bahkan mungkin sejak di SMA Kita sudah belajar hal-hal tersebut itu apa Nah sekedar mengingat Tadi kita cerita untuk ikatan, bukan ikatan sebenarnya, gaya non-kovalen lah. Gaya non-kovalen yang membuat interaksi atom sama atom itu bisa terjadi biar cenderung lemah sebetulnya, tapi sebetulnya gaya non-kovalen ini penting untuk menentukan nanti asam amino ataupun DNA sebetulnya akhirnya itu melipatnya bagaimana. Jadi struktur akhirnya itu akan ditentukan dari gaya-gaya non-kepal ini. Nah, ada interaksi elektrostatis, kulumbik, kayak kulumb. Jadi sekedar dari umatan positif ke negatif.
Misal dari NH4+, ke asam karboksilat. Ada permanen typol-typol. Nah, misal dari karbonil, kita cerita kemarin dia parsel positif dengan Sebetulnya alkohol atau punya ini parsial negatifnya permanen, dipole-dipole. Tentu saja dari permanen dipole-dipole nanti turun lagi.
Ada yang dari permanen dipole, dipole terimbas. Permanen dipole, dipole terimbas. Atau dipole terimbas, dipole terimbas. Induce dipole, induce dipole.
Bahasa Inggrisnya itu induce dipole. bikin Indonesia kan depol terimbas depol terimuksi nggak tau istilah apa itu terimbas yang orang sering bilang itu gaya London betulnya Mungkin saya nggak tahu, kalian waktu di biologi dasar, itu istilahnya interaksi antara dua senyawa nonpolar yang istilahnya nggak ada dipolnya itu, sering orang bilang itu gaya hidropobik, dalam tanda kutip. Mungkin di biologi dasar itu dibilang sebagai gaya hidropobik.
Saya nggak tahu istilah ini masih digunakan atau nggak. Tapi ada tapinya, gaya hidropobik itu bukan interaksi non-kovalen. Efek hidropobik itu bukan interaksi non-kovalen. Dia hanya efek, bukan gaya. Efek hidropobik itu nanti kita akan bahas, atau mungkin saya pernah bahas di kima dasar.
Tidak, kita tidak pernah ketemu kima dasar. Tidak pernah ketemu. Nah, efek hidropobik itu tentu saja kalau kita melihat airnya. Namanya sehidropobik. Jadi banyak sekali yang berperan di situ.
Termodinamikanya. Entalpi dan entropi. Gaya hidropobik. Efek hidropobik.
Tapi kalau kita cerita interaksi non-kovalen ini, sebagaimana ikatan, kimia, semua ini modalnya entalpi. Ini entalpi. Ini istilah-istilah untuk istilah entalpi semua.
Berkontribusi terhadap pelipatan. Pelipatan itu kan selalu delta G. Bagaimana reaksi bisa terjadi kelangsungannya. termodinamika yaitu delta G.
Kalian pernah belajar nggak ini di dunia dasar? Semoga sudah. Pabnya termodinamika.
Delta G itu kan komponennya ada delta H dan delta S. Delta H itu paling gampang ikatan kimia. Kalian mungkin pernah belajar di SMA dari ikatan-ikatan. Kalian misal pecah C ke C itu entalpinya. berapa kilojoule, C dengan O lalu O dengan H nah ini berapa kilojoule ikatan kimia, itu kekuatan-ikatannya, bond energy bond energy delta H nah tentu saja itu termasuk gaya non-covalent sedangkan kalau entalpi kita akan cerita derajat kebebasan derajat kebebasan semakin bebas semakin positif semakin bebas, semakin positif Nah, berarti logikanya atau mangkanya, delta G kalau semakin negatif, delta G semakin negatif, kontribusinya misalkan entalpinya negatif, entropinya positif, ini kan simbolnya negatif, entalpi negatif itu kan artinya ada pembentukan ikatan, ada pembentukan interaksi, entalpi negatif.
Entropi positif artinya kan dia semakin vertikal. sistem semakin merdeka. Ada banyak konformasi, ada banyak kondisi yang bisa disampling oleh sistem.
Airnya lari ke sini, proteinnya semakin terbuka, misalnya itu entropinya positif. Semakin positif, entropi, semakin negatif, entalpi, itu sistem semakin sukar. Langsungan reaksi semakin mudah terjadi.
Karena delta G itu rumusnya juga minus RT. K, kestimbangan. Nah, minus di sini kan, kata minusnya. Berarti semakin negatif, konstanta kestimbangan akan semakin besar.
Kalian tahu, konstanta kestimbangan semakin besar, maka reaksi akan kelangsungannya sudah terjadi ke arah kanan. Nah, kalau kita melihat efek hidropobik, itu sebetulnya kita sudah melihat efek entropi. Jadi makanya istilah efek hidropobik itu tidak tepat. Istilahnya sebetulnya cuma gaya-gaya ini, yang orang sering rangkum itu sebagai gaya Van der Waal.
Iktatan hidrogen sendiri itu sebetulnya bagian dari dipol-dipol permanen. Sebetulnya. Cuma memang ikatan hidrogen itu ada parsial karakteristik ikatan kovalen. Ada parsial. Tapi bukan ikatan.
Dia cuma gaya saja. Interaksi ini bukan ikatan. Ada karakter kovalennya, tapi bukan.
Nah, oke. Sama, ntar, saya sebelum lanjut, saya mau tanya. Kalian sudah pernah dengar istilah ini nggak?
Energi bebas Gibbs, entalpi, dan entropi. Di kelas kimia dasar lah. Biologi dasarlah atau di kelas biokimia bagian awal tentang bab bioenergetik. biosell, mungkin.
Sekarang saya akan bahas banyak sekali fenomena-fenomena protein dari sisi termodinamika, tentunya. Pernah tapi lupa, oke. Kalau pernah, lumayan lah. Bagi setidaknya, maksudnya background-nya pernah ada di kelas sebelumnya. Jadi, enggak.
Kosong lah. Cuma intinya ini saja, delta G sama dengan delta H minus T delta S, semakin negatif, berarti reaksinya kelangsungannya semakin terjadi, kalau kita cerita penurunannya yang panjang memang, tapi pokoknya rangkumannya ini saja, rumusnya ceritanya di belakang layar panjang memang. Lalu delta H itu semakin negatif, berarti semakin bagus, di sini simbolnya minus, delta S semakin positif, semakin bagus. Maksudnya bagus itu di sini sistem semakin suka.
Delta S semakin negatif artinya pembentukan interaksi kinian semakin banyak. Delta S semakin positif berarti semakin random. Itu saja.
Tapi tentu saja yang kalian lihat, jangan cuma proteinnya. Kita akan nanti cerita protein. Tentu saja yang kita lihat nanti, jangan cuma proteinnya.
Karena kalau kita lihat, karena kita bermain dengan protein atau dengan biomuluk apapun, kita punya solvent yang mengelilingi, solvent, ion, apapun itu. Solvent, air, ion, itu juga bisa membentuk ikatan hidrogen, bisa membentuk interaksi elektrostatis. Satu sama lain, satu sama lain, antara air dengan air, misal air dengan air, ataupun dengan protein.
Nah, ini yang nanti akan menentukan juga overall delta H dan delta S. Nanti kita andai pelan-pelan. Tapi intinya, mengingat dari biologi dasar, slide ini saya mau cerita adalah kita punya struktur primer, yang ingin rantai lurus saja dari asam amino, punya struktur sekunder, ini kan alfahelix betasid. Lalu alfahelix betasid sebetulnya dia ada motif-motif domain-domain lokal lah istilahnya dia melipat itu sebelum ke struktur tersier ada daerah-daerah lokal yang membuat giga itu melipatannya cukup sebenarnya bisa diprediksi Singer, Leucine, Zipper hal-hal seperti itu tapi nanti kita akan lihat nah lalu masuk ke struktur tersien lalu terakhir Kalau produk itu membentuk suatu assembly, apa ya?
Assembly. Assembly. Kayak kompleks. Assembly.
Assembly. Paham nggak? Assembly yang saya maksudnya.
Intinya, dia kalau membentuk suatu assembly, maka dia akan kita namakan suatu perkuartener. Ini mengingat saja yang pernah di biologi dasar. Lalu kita minum lalu sudah belajar 20 asam amino.
Yang tentu saja kalau hafal serata sampingnya bagus. Tapi minimal kalau saya ngomong leucine. Oh ya, itu alifatik total itu. Vanil alnin. Oh ya, ada aromatiknya.
Tirosin. Oh, itu venol tujuannya. Berarti aromatik.
Ada OH-nya. OH-nya bisa berarti ikatan hidrogen. Istighin, rantai sampingnya ada pembuatan positif.
Jadi setidaknya kalian bisa membayangkan ujungnya itu seperti apa, sifat fisiknya. Oh ya, saya lupa ngomong kemarin. Tadi salah satu gaya non-covalent di daerah Vanderbilt juga ada yang namanya pi-pi stacking.
Sebetulnya itu juga mirip. 4V cuma dari orbital V sama orbital V kalau dia overlap sebetulnya positif negatif juga sih itu juga suatu interaksi van der Waal yang sangat kuat by stacking nah masuk satu langkah sekarang ke PEP3 dulu Saya sempat bilang minggu lalu, karena kita sintesis pepida, Sintesis pepida kan dari belakang ke depan. Artinya, sebetulnya kita akan membaca urutan asam amino itu.
Asam amino pertama itu ujung N-nya terbuka. NH2. N-terminal di sebelah kiri.
Lalu kita punya ikatan pepida, CONH, masuk ke asam amino kedua, lalu kita punya misal disini di Bapida ya, kita semua punya di Bapida, maka yang paling kanan, atau istilahnya ujung kanannya itu, COOH-nya, ya, maksudnya dia dalam musuh COOH. Nah, C-terminal istilahnya, itu kalau di ujung sebelah kanan. Ya, sama ini yang paling terakhir dalam sal sintesis.
Sorry. dari proses translasi yang paling pertama itu terminal, yang paling terakhir itu terminal terus beberapa istilah-istilah biometri yang ada pada P3 karena kita tidak akan bahas bone angle dalam hal ini, kita akan kalau kita cerita suku 3 dimensi, biasanya kita akan berikut cara membahas istilah bone angle. Karena bone angle itu kan sebetulnya hanya istilah, bukan hanya ya, tapi sering digunakan hanya sekedar untuk membahas senyawa dasar di dunia-dunia, senyawa kecil istilahnya. Kayak model HOH, seperti itu. HOH, ini sudutnya 120 derajat.
Itu kan sekedar kayak ya, point angle hanya sekedar mendesiripsikan senyawa kecil di daerah lokal itu saja nah, kalau kita cerita tiga dimensi biasanya kita akan masuk ke yang namanya sudut dihedral nah, sudut dihedral itu sebetulnya kita punya suatu plane, saya lupa sih Indonesia apa sih plane, yes itulah Suatu plane, bayangkan kamu punya plane di sisi sini, dia berpotongan dengan planenya ini. Dia berpotongan. Dia bentuk sudut tertentu. Sudut antara dua interseting planes. Susah.
Akhirnya sudut dihedral itu sebetulnya bisa kita katakan, kita deskripsikan dengan 4 atom. dengan 4 atom. 1, 2, 3, 4, misalnya seperti itu. Karena tujuannya, sudah dihidral itu nanti kita akan melihat puterannya ini.
Pada saat atom di tengah ini berputar, ini kan ikatan CC sigma kan bisa berputar, ikatan tunggal kan. Nah, kamu bayangkan kalau ikatan ini berputar, dia akan memutar semua naik ke atas. Dia akan naik ke atas. Nah, yang tentu saja akan merubah bidang. Pelih itu bidang.
Bidang datarannya dari ikatan ini. Cret. Dia akan naik ke atas.
Semoga sudutnya berubah lagi. Nanti itu yang akan menentukan sudut tiga dimensi. Dan ada aturannya juga.
Aturan itu maksudnya samplingnya itu enggak 0 dari 360. Karena ada beberapa halangan-halangan yang akan terjadi. Nah, beberapa sudut yang penting, istilahnya sudut dihidral, pertama ada yang di daerah backbone. Backbone yang di tulang bunga, di backbone-nya ini. Nah, backbone-nya ini, airnya 6,5.
Ada tiga sudut dihidral, yang pertama omega, Omega ini sudut antara 4 atom, yaitu C-Alpha dari yang sebelumnya, lalu C-Carbonil dari yang sebelumnya, dari C-Alpha ini, terus turun ke Carbonil, C, terus ke N, terus ke C-Alpha. Nah, itu Omega. Nah, tadi saya bilang, ini nggak mungkin 0 sampai 360 derajat semuanya diambil, itu nggak mungkin. Karena paling ideal, paling energetik bagus, itu sudutnya planar 0 derajat. Karena antara CO dan NH ini, dia sebetulnya karena efek resonansi, punya partial double bond karakter.
Nah, dia punya parsel dapur karakter, dan kita tahu dapur karakter ini, dia planar, cenderung kaku, maksudnya cenderung kaku, nggak bisa berputar dengan merdeka. Terus sudut kedua ini, nah sudut kedua ini nanti yang akan menentukan seberapa kebebasannya protein itu nanti dia akan jadi alfa helix atau beta-sit, itu bisa kita lihat dari dua sudut ini. backbone-backbone-nya yang lain itu. Yang pertama P dari C-karbonil, N, C-karbonil, N, C-alpha, dan C-karbonilnya yang asam minum berikutnya.
Sebetulnya saya salah ngomong. C-karbonil minus 1 sebetulnya. C-karbonil minus 1, N, C-alpha, C-karbonilnya dia sendiri. A sama amino kan di sini. Itu P, lalu lanjutannya yang C, itu N, C-alpha, C-karbonil, dan N.
Lanjutannya, C. Dua sort of backbone ini yang nanti akan bisa memprediksi dan menentukan kalian punya alfa helix atau petas itu. Kita juga punya sudut-sudut dihidral di daerah side chain-nya, di rantai sampingnya, tentu saja beda-beda penamanya. Kalau kamu punya leusin yang alifatik panjang, atau kamu cuma punya alalin yang CH3 top, itu ya penamanya beda-beda. Makanya kita nggak akan bahas detail, dan orang jarang membahas itu, cuma istilahnya saja supaya kamu tahu, sudut yang menuju ke side chain itu paketnya kain.
Ini saya pakai X, saya males pakai simbol, kayaknya berubah jadi X. Cuma harusnya kai, sudutnya kai. Kai 1, lanjut ke atas, kai 2, kai 3. Kalau aromatik sih nggak ada. Kalau aromatik kan vanil aling, ya pak, udah kayak gitu.
Kaku kan dia. Tapi kalau leucine misalnya, atau lisine yang alifatik panjang, usungnya NH3+, dia kan tentu saja bisa fleksibel sekali. Biasanya kita mendeskripsikan nanti strukturnya itu di rantai samping sudut dihidralnya istilahnya pakai kain. Nah, struktur primer, ini kita pelan-pelan saya masuk sekarang, struktur primer itu kalau kamu lihat, istilahnya gambar-gambar asam amino atau kalau kita sering gambar, ya kayaknya diasahin gambar adalah kita punya N, C-alpha, lalu punya C-karbonil, terus NH, terus C, dan sebagainya. Dan seterusnya, kalau kamu lihat, ini kan lurus, gambarnya lurus.
Itu bukan kebetulan, karena memang pada saat kita ngomong gambar lurus ini, Sebetulnya kita punya konformasi trans di asam amino, di pepidanya. CONH-nya ini dalam kondisi trans. Makanya lurus.
Nah, ada nggak yang cis? Ada. Ada, saya katakan. Cuma, jarang terjadi.
Karena, kalau kamu lihat yang cis, itu... jarak atom sama atom terlihat semakin dekat. Bukan terkesan, terlihat semakin dekat.
Jarak atom sama atom. Artinya, pada saat atom itu nanti akan fleksibel bergerak, kemungkinan terjadi sterikles, tak benturan, atau sama atom itu semakin besar. Sehingga akhirnya, untuk mencegah liturgia, terjadi pepidensis.
punya conformational freedom yang terbatas. Nah, padahal membatasi conformational freedom sistem nggak suka. Dia mau ngamuternya bebas Entropi kan Kalau dibatasi karena takut nabrak Kan dia nggak suka Nah makanya cis itu lebih Tidak teramati daripada yang trans Jarang teramati Kecuali kalau kamu punya prolim Kecuali punya prolim Prolim itu Karena dari rantai sampingnya pro-luling itu sendiri yang sebetulnya membuat kamu bisa mengadopsi pepida yang cis.
Tapi tentu saja tidak semuanya. Sekian persen lah. 7 persen. Namanya saja kesetimbangan. Sekian persen akan mengadopsi yang cis.
Nah, tentu saja selain masalah entropi, nanti ada masalah entalpi, yaitu kalau kita punya sutur yang cis, maka... Nanti kita akan lihat di struktur sekundernya, dia akan menghalangi atau mengurangi istilahnya, putus kemungkinan ikatan hidrogen dari tulang punggung itu. Dari C karbonil, misalnya dengan NH-nya, asam amino ke sekian, itu nanti akan putus ikatan hidrogennya. Tidak terbentuk yang tampaknya tentu saja mengurangi energi dari protein itu.
nggak suka sistem. Nah, oke. Ini saja setur primer yang mungkin kalian perlu tahu. Jadi jangan bayangin dia cuma linear lurus saja. Itu yang trans.
Yang cis pun ada. Nah, lanjut sekarang ke sekunder protein. Asam amin protein. Paling standar itu rata-rata 300 asam amin.
300 osm amino kita mulai dari yang lurus kayak tadi tiba-tiba pada saat saya katakan tiba-tiba itu benar-benar tiba-tiba karena pelipatannya itu terjadi dalam hidungan detik dalam hidungan detik dia itu bisa melipat dari yang unfolded tadi yang pokoknya lurus unfolded berubah menjadi suatu struktur yang unik yang mungkin kalian pernah dengar alfa helix atau beta c. Nah, kamu bayangkan, kalau kamu punya 300 asam amino E itu, dia bergerak secara bebas dan acak, random. Dia supaya melipat ke satu struktur seperti ini, maka dia perlu banyak sekali merubah konformasi-konformasi lokalnya. mulai dari sudut dihidrolnya, kamu bisa bayangkan, ada berapa ratus yang dia perlu putar, yang protein itu perlu putar, adjust, dan sebagainya. Lalu muter-muter gini sampai akhirnya bisa dapat alpha helix atau beta citat.
Artinya, conformational sampling-nya itu akan mungkin, bukan mungkin jutaan, banyak sekali kombinasi-kombinasi yang bisa terjadi. Tapi banyak kombinasi yang terjadi, ternyata lipatan protein kok cepat? Nah itu namanya Levital Paradox.
Ada banyak sekali kemungkinan sampling dari konformasi protein, asam amino yang pepida lurus tadi, supaya melipat, tapi kok cepat? Artinya, protein tidak melalui semua konformasi yang mungkin terjadi tadi. Nah, itu.
Akhirnya, kita punya suatu model, ini kayak landscape dari suatu energi, untuk pelipatan protein dari energi yang tinggi, delta G-nya semakin tinggi, maksudnya semakin positif, ke delta G yang semakin negatif, semakin bawah. Modelnya seperti funnel, seperti corong, semakin turun ke bawah. Dia tidak mengambil semua konformasi yang bisa diadopsi oleh petida tersebut. Dia akan mengambil beberapa titik-titik tertentu saja yang ditentukan oleh tentu saja entalpi dan entropi.
Entalpi itu... Kalau yang favorit terhadap protein, tentu saja saya tadi. Ikatan hidrogen, interaksi elektrostatis, gaya Van der Waal, dipol-dipol, dipol-dipol, dan sebagainya.
Bye-bye stacking. Entropinya, ini yang jadi masalah. Entropinya, sebetulnya kalau protein itu melipat, itu justru unfavored.
Dia yang dari bebas, acak, random, tiba-tiba kamu buat teratur. Jadi entropi pelipatan proteinnya sendiri itu sebetulnya negatif. Nah, delta H-nya di sini sih negatif.
Tidak masalah kan? Kalau delta H negatif kan tidak masalah. Nah, tapi entropi pelipatan protein itu negatif sebetulnya.
Karena dia dari acak ke teratur. Nah, apa yang membuat pelipatan protein itu favorable? serain entalpinya, terus kalau entropinya negatif gimana?
Nah, ternyata ada efek hidrofobik ini loh. Ada efek hidrofobik. Yang terutama kontribusinya entropi.
Ada kontribusi entalpinya, karena sebetulnya ikatan hidrogen antar air, ikatan hidrogen dengan ketidaknya, cuma itu efeknya kecil, terutama yang paling besar adalah entropi. Karena kalau kamu punya ketidak acak seperti ini, Kamu bisa bayangkan, untuk melarutkan pepidia itu, air itu perlu mengelilingi semua permukaan, surface area yang ada di protein ini, untuk membentuk kulit hidrasi, hydrogen cell. Gimana dasar? Berarti air itu kamu buat teratur.
Kalau dia proteinnya tidak meripa, proteinnya terbuka seperti ini, air itu justru entropinya jelek. Begitu melipat, air tetap mengelilingi, tapi yang terlepaskan, air yang terbebaskan itu, tapi ada air yang terbebaskan. Misalnya ini ada 100 air yang mengelilingi, nah gara-gara dia melipat, surface area-nya akan menurun, sehingga kamu lebih butuh sedikit molekul air yang menghidrasi si protein.
sisanya lepas, cek, airnya akan berinteraksi dengan air yang lain. Nah, sehingga bisa kita katakan airnya itu semakin less ordered. Air semakin less ordered, sehingga delta S-nya akan, maksudnya efek hidrofobiknya itu akan sangat-sangat positif. Delta S hidrofobik namanya. Kontribusi semuanya ini, baik dari sisi interaksi antara protein maupun interaksi antara solvent dan protein, itu membuat delta G-nya akhirnya semakin turun ke bawah.
Kalau untuk melipat protein, itu tentu saja entalpi, tapi kontribusi paling besar itu harus diakui adalah yang efek hidropopik. Jadi bisa kita katakan dia turun ke bawah itu sebetulnya karena efek hidropopik. di faktor entropinya ini sangat-sangat dominan besar. Tapi tentu saja kita tidak bisa meremehkan entalpi. Karena entalpi ini nanti yang sebetulnya akan menentukan strukturnya itu secara lokal, dia maunya seperti apa.
Itu karena interaksi non-covalent ini. Cuma ini idenya. Dia akan semakin turun ke bawah. Dan tidak semua. konformasi random itu dilewati oleh protein.
Ada titik-titik tertentu yang membuat dia akan jatuh ke bawah. Dan kalau kamu lihat, sebetulnya energi barriernya nggak tinggi. Jadi makanya dia jarang, yang namanya protein itu terperangkap di lokal minima itu jarang. Dia akan cukup dengan mudah jatuh ke bawah, jatuh ke bawah. Beda sama DNA.
Lawan katanya part final shape itu, nanti yang namanya kinetic partitioning. Berarti saya salah tulis. Kamu bisa cari di internet. Ini model lain dari perlibatan yang justru diadopsi oleh astronuklian. Nanti kinetic partitioning.
Saya nggak akan cerita minggu depan karena itu sudah sangat sulit. Maksudnya, bukan sangat sulit. Logikanya lebih sulit daripada funnel shape.
Cuma kamu bisa cari. Ada dua model ini. Yang pertama funnel shape, yang kedua kinetic partitioning. Kalau kamu tertarik bisa cari apa itu kinetik part di sini. Nah, lanjut sekarang.
Tadi kan kita sudah cerita yang mendorong dia melipat itu kan kebanyakan efek hidropobik. Akhirnya semakin bebas entropinya. Tapi entalpi itu penting.
Entalpi interaksi kata hidrogen itu penting untuk melipat. Walaupun bukan yang, istilahnya bukan predominantly, bukan yang predominannya gitu. Tapi dia penting tetap berkontribusi terhadap energinya protein.
dan terhadap strukturnya. Nah, struktur sekunder, ada alfa helix, ada petasid. Kalian sudah pernah, sebelum kita cerita detail, tapi harapannya kalian sudah punya gambaran waktu biologi dasar, makanya saya akan cerita langsung dulu. Tadi saya bilang kan, sudut pi dan pesi yang dipegun, itu sangat, nanti akan tergantung oleh Struktur sekunder dari protein itu, alfa helix atau beta-sit.
Ada distribusinya dan korelaksinya. Kalau alfa helix yang putar kanan, itu sudut P-nya sekitar minus 120, eh sorry, P-nya minus 120, P-nya 0, kalau putar kiri itu P-nya sekitar 0, lalu sudut P-nya sekitar 90 derajat, 60-90, kalau beta-sit, Itu keduanya 180 derajat. Pi maupun pesi 180 derajat.
Ini plot di sebelah kiri ini namanya raman santra. Semakin proteinmu nanti pada saat kamu mungkin memodelkan protein, distribusi sudut pi pesinya itu masuk di daerah ini, di daerah yang berwarna ini, maka kualitas proteinmu semakin bagus. Nggak harus, ya.
Karena eksperimental belum tentu masuk ke empirical. Empirical kan prediksi. Tapi harus diakui, empirical itu kebanyakan akurat. Karena secara teori masih diturunkan, dan dasarnya bukan sekedar main-main kayak coba-coba, bukan coba-coba.
Oh, atau maksudnya bukan coba-coba, karena kan kayak orang-orang sudah melakukan penelitian. Coba ah saya rangkum Bukan itu modalnya Bukan hanya merangkum Bukan hanya mereview Kalau mereview Saya ragu-ragu Mungkin saja kebetulan Atau mungkin saja strukturnya orang lain itu salah Terus direview Oh banyak Ada 100 protein yang disini Jadi kelihatannya mungkin disitu ya Itu sih kan cuma empirik Cuma penganatan gitu Tapi ramah-ramah Sudah istilahnya merangkum Sesuatu yang sudah dimulai Karena daerah-daerah ini Itu senang sekali diadopsi sama protein Kalau memang dia alfa helix atau beta sit Dua sudut tersebut Semata-mata Karena kalau masuk di sudut lain Maka Sterikles Benturan antar backbone-backbone itu Akan terjadi Dan dia nggak mau Nah, itu higher torsional energies. Jadi kalau dia sudut di hidralia pengkoknya di luar macetan blok, ada kemungkinan nanti atom sama atom tabrakan. Teksterikles. Repalsif.
Nah akhirnya dia akan kembali lagi protein akan kembali lagi ke sudut-sudut yang dimaukan ini. Repalsif. Van der Waal kan.
Van der Waal itu Semakin dekat, semakin bagus, tapi di bawah jarak kritis, dia justru menolak. Energinya kan gitu. Energinya kan gini, wujudnya.
Nah, itu. Jadi memang ada sudut tertentu. Tentu saja ada semuanya.
Misal glisin. Glisin itu biasanya agak bebas. Selain, tentu saja salah satu alasannya, karena rantai sampingnya cuma satu bahan, kecil.
Dia mau muter kiri kanan pun enggak terlalu mengganggu asam amino di kiri kanannya. Enggak nabrak-nabrak. Dia cuma atur bahagia. Nah, makanya saya katakan tidak harus semua asam aminomu masuk di plot yang di-highlight sama Rahmat Sandaran ini.
Dilihat dulu. Oh, ada yang melanggar ya. Apa ya ini?
Kamu cek. Kalau kamu punya struktur, kamu lihat ada yang melanggar ya. Kalau ada yang melanggar, kamu lihat. Masuk akal nggak yang melanggar ini?
Kalau teratamnya masuk akal, ya sudah biarkan saja. Toh itu eksperimental, hasil eksperimental. Kalau nggak masuk akal, kamu pikir mungkin ini hal unik, atau kerjaanku ada yang salah, gitu saja. Nah, intinya itu. Class antara saicin sama karbonilnya, terutama.
Sama CO, saat antara CO. Ini kan NH, disini kan C-Alpha, R. Nah ini, disini tuh kalau kamu muternya sebarang kan crack, itu bisa sering kejadian tabrakan. Nah, langsung kita akan masuk ke yang Alpha Helix.
Alpha Helix itu yang paling sering kita amati lah istilahnya, kalau melihat sumber protein. Ada dua jenis Alpha Helix. Yang pertama putar kanan, yang... telah satunya putar kiri yang paling cukup sering diamatnya adalah yang putar kanan karena kalau kamu lihat putar kiri ini juga konformasinya kebebasannya semakin kecil ya semata-mata karena dia juga kemungkinan tabraan antara karbonil dengan rantai samping yang tadi saya bilang itu semakin besar makanya nanti hanya beberapa asam amino yang bisa mengadopsi putar kiri ini prolin-prolin biasanya. Nah kita bahas yang puter kanan dulu.
Dia punya puteran atau twist istilahnya kanan berlawanan arah jarum jam counter clockwise. Eh sorry sorry kebalik-balik clockwise. Ini saya kan gambarnya jarum jam 1 cuma arahnya clockwise. Lalu ciri khas dari Alpha Helix adalah kamu punya ikatan hidrogen antara asam amino N dengan N plus 4. Asam amino pertama dengan kelima, antara C karbonilnya dengan NH. Seterusnya, ikatan hidrogen antara backbone-backbone-nya, antara C karbonil dengan NH.
Nah, N dengan N plus 4. C karbonil, NH. Terus nomor 4, C-karbonil NH. Maaf, maaf, maaf. Dengan N plus 4. Iya, dengan N plus 4-nya.
C-karbonil NH. C-karbonil NH. C-karbonil keempat dengan NH ke delapan.
Dan sebagainya. Ini gantian hidrogen antara backbone. sehingga beberapa geometri unik-unik per residu itu kita punya riset antara residu satu ke residu lainnya itu sekitar 1,5 strong terus satu putaran itu sebetulnya 3,6 asam amino jadi nggak mutlak 4 tapi sebenarnya 3,6 asam amino tapi orang sering buletin dia 4 asam amino 1 tern itu punya jarak sebesar 5,4 angstrom semata-mata ya, karena dia mau mempertahankan ikatan hidrogen jarak ikatan hidrogen antara backbone asam amino dengan 4 asam amino berikutnya maka dari itu pula dihidril angle-nya yang psi terutama, kamu bayangkan kalau kamu mau muter ke sudut seperti ini, dia nggak mau kalau cuma 0 derajat atau 180, nggak mau.
180 kan planar juga, dia kan planar. Kamu buat dia puter sedikit, sekitar 210. Kamu buat dia puter, makanya dihidril angle-nya, psi-nya, terutama psi-nya, itu dia akan... di atas 180 derajat sekitar 210-220 supaya dia bisa kek-kek, unger, pok, masuk untuk membentuk helix nah itu yang puter kanan nah variasi-variasi helix tentu saja ada 310 yang pertama artinya Satu putra bukan empat tas sama minum, tapi cuma tiga.
Residu. Biasanya nanti asam aminonya, ikatan hidrogennya di sini berarti antara asam amino pertama dengan asam amino ketiga. Itu, per 3 residue. Nah, di sini tentu saja nanti kamu akan punya torsion angle yang unik pula angkanya. Jadi kamu buat dia lebih counter progress lagi, lebih masuk lagi.
Kamu bayangkan. supaya bisa membentuk putaran dalam 3, berarti kamu perlu buat dia lingkarannya lebih cepat. Putarannya itu lebih dalam lagi.
Makanya sudut dihidralnya bahkan lebih besar lagi. Misal tadi 220, sekarang, tadi 250, sekarang 300. Lebih lagi, lebih masuk lagi. 340 besinya. Kamu buat lebih masuk lagi. Nah, ini asam amino akhirnya struktur 310 ini akan lebih tight, lebih tight, lebih erat, lebih masuk, lebih kepegang.
Nah, sering terjadi biasanya di ujung-ujungnya alfa helix pada saat kamu mau masuk daerah transisi. Misal kamu punya alfa helix, nah ini alfa helix, alfa helix, terus kamu masuk daerah transisi, mau masuk daerah random. Misal mau masuk ke peta sit, di ujungnya ini kamu akan punya yang tentunya aneh-aneh, 310 misal.
Model lain ada pi helix. Namanya pi helix itu sekarang putarnya per 5 residu. Pernah dimodelkan, tapi jangan ada. Sekarang ini lo nggak harus sekali. Karena ya tadi, dua struktur ini secara konformasi dia tidak terlalu disukai daripada yang alpha helix biasa.
Apalagi yang bihelix. Nah, yang tadi saya bilang, alfa helix yang putar kiri itu ada. Cukup kaku. Eh, sorry, gue terbengkok. Cukup lebih sangat fleksibel terutama.
Nah, biasanya modalnya kamu punya asam amino prolin. Jadi kalau kamu punya poliprolin, dia justru akan punya... puteran alpha helix yang ke arah kiri jadi muternya balik sama untuk yang puteran helix kiri ini biasanya terjadi di ujung terjadi di ujung-ujungnya alpha helix pada saat dia mau belok ke mungkin struktur sekunder lanjutannya entah ke petasit atau ke alpha helix yang lain Pokoknya di belakangnya itu. Poliprolin.
Kamu akan temukan ini di banyak prolin. Memang saya sangat kaget. Kalau ada yang nggak masuk di rama-rama sandera, plot, kamu bisa bayangkan, kenapa ini nggak masuk? Oh, ternyata prolin. Ternyata glisin.
Oh, ternyata memang di ujungnya alfa helix. Nah, misal logika-logika seperti itu. Nah, ini alpha helix.
Paling klasik ya, tentu saja yang putar kanan, tapi variasinya pun ada. Yang selanjutnya, ada beta sheets. Beta sheets, di sini, pi sama psi-nya, harapannya sih, planar.
180, namanya saja kita membentuk sheets ya. Nah, tapi kalau sheets, takutnya, kalau planar 180, Datar itu takutnya C karbonilnya ini sama side chainnya takutnya nabrak. Dia terlalu datar, sama-sama tidur. C karbonil sama side chainnya nabrak. Soalnya side chain kan butuh gerak, usaha bebas.
Apalagi kalau dia sama amino yang alifatik rantainya panjang, kan dia bisa berotasi berdeka-berdeka. Nah, kalau sama-sama datar, karbonil sama... alifatiknya misalnya, dia kan cenderung mudah tabrakan makanya agak dibengkokin sedikit karbonilnya agak diturunin misalnya sajenya agak dinaik karbonilnya diturunin karbonilnya diturunin disini sajenya misalnya diturunin karbonilnya dinaik, dibengkokin gitu makanya beta-seed itu juga sering dibilang istilahnya beta-plated seed pleat, itu bahasa Indonesia sebetulnya saya juga agak nemu tapi kalau kamu bisa bayangin pleat itu kayak waktu zaman kalau roknya perempuan pada saat SD itu kan ada lipatan-lipatannya kalau SMP SMA kan kebanyakan sudah lurus nah bayangkan itu pelanar kalau yang SD itu ada lipatan masuk satu itu namanya pleat saya enggak nemu bahasa Indonesia nya apa tenang betaltitit intinya itu bisa lebih enak diomong nah Di beta-seed, ada dua orientasi yang bisa diadopsi.
Parallel atau antiparallel. Jadi, seed-nya antara seed satu dengan seed seberangnya, kita punya arah CON hanya parallel atau antiparallel. Misalnya ini ke bawah sama ke atas.
Urutan asal pemilunya. Sama backbone-nya antara CONH, antara C, Y, dan H, tapi sekarang antar dua strands tersebut. Jadi nggak ada aturan yang mau N, N plus 4, nggak ada.
Tergantung seberapa panjang strand-nya. Beta-seeds itu biasanya membentuk sesuatu yang cukup mempolar. dibanding alpha helix. Kalau alpha helix itu kan kamu punya urutan yang, ya maksudnya dia bentuknya helix, biasanya dia akan membentuk sesuatu yang lebih bulat.
Nah kalau beta sitz cenderung nonpolar, nanti biasanya dia akan bentuk sesuatu yang agak, ya nggak harus sih, cuma biasanya cenderung kebanyakan asam amino yang nonpolar. Tapi tidak menurut kemungkinan yang alpha helix pun sebenarnya dia bisa membentuk yang nonpolar. Cuma dekat cenderungannya saja. Nah itu beta sitz.
yang modelnya seperti ini juga bisa ter-assemble, variasinya ini, ke suatu struktur yang sedikit lebih tinggi. Namanya misalnya di sini kamu bisa lihat beta-barrel. Keren, kan? Dia di sini model siege anti-parallel, siege anti-parallel, tapi dia bisa membentuk barrel.
Telahnya misalnya ini buat jalur masuknya air, Maksudnya senyawa-senyawa protein yang bisa ditemukan di poring. Beberapa variasi lain dari betasid sendiri adalah kalau ada bulge. Jadi interaksi, bukan interaksi, struktur betasidnya itu terinterupsi. Ada pengkoin yang mencrek, ada asam amino, 1, 2, 3 bisa.
Tergantung semakin panjang semakin tidak bagus Yang tidak masuk di betasitnya Jadi dia buka kata serg Baru betasitnya lanjut Pouch Seperti benjolan Benjolan Sering ditemukan di antiparalel Jadi secara lokal nanti dia asam aminnya Benjol keluar Ada yang kedua Irregular atau beforgeted namanya Jadi satu strand, nanti dia itu tiba-tiba terang kayak bengkok. Bengkok satu strand itu bisa masuk ke dua seeds yang berbeda. Sekarang dia bengkok.
Tapi kita tidak katakan dia dua strand berbeda. Sebetulnya ini semua satu protein. Semua kan satu protein, bukan bimolekuler.
Tapi kita masih bisa bilang dia strand A, strand B. Kalau bifurcated, sekarang kan dia bengkok. Nanti dia masuknya Masih kita katakan dia satu strand Bangkok, we forget it We forget it Ini petasi Cerita strand ini Kenapa kok yang ini bisa dikatakan Kok satu strand, kenapa gak dibilang Dua strand saja Kenapa kok yang ini kita bisa katakan strain yang berbeda antara strain A, strain B, nanti paralel?
Karena di antara dua domain tersebut, termasuk di antara alfa helix mau masuk ke domain yang berikutnya, misal, itu tentu saja ada penghubungnya. Biasanya ada aturannya juga, berapa A sama mino gitu. Yang pertama, ada dua istilah, turn sama loop.
Tolong, itu... Biasanya ada aturannya, yaitu berapa asam amino yang masuk di dalam puterannya itu. Ini klasifikasi cuma jarang di, orang jarang pakai juga. Kalau dua ikatan hidrogennya, misalnya antara N dan N plus 2, itu namanya turun gamma, N dengan N plus 3 turun beta, N dengan N plus 4 turun alpha, terus eh ternyata ada nih N dengan N plus 5. ya sudah lah pi makanya lanjut mulai dari gamma beta alpha, loh kok ke pi masalah historis nah, kalau lebih panjang lagi sudah lah kita kasih nama omega itu turns, kalau loops itu lebih fleksibel lagi jadi lebih panjang Ikatan jurugenya nggak ada.
Ini kadang masalah besar. Kalau kita mau menyelesaikan struktur, entah itu pakai NMR lah, entah itu pakai ekstrem historiografi, biasanya nggak jelas. Loop sini daerah yang paling sulit diprediksi dan sulit diselesaikan pada saat kita mau melakukan modeling.
Karena dia sangat-sangat fleksibel, akhirnya bukti eksperimentalnya itu mudah sekali, eh, sulit sekali didapatkan. Sorry. Lups ini kadang bisa mengikat.
Ini contohnya sebelah kanan ya. Lups ini nanti walaupun kelihatannya fleksibel, tapi nanti bersama-sama dengan suatu ligan obat yang mau diikat, nanti dia baru akan membentuk suatu struktur yang fleksibel, tapi nanti dia bisa megang sesuatu. Nah, biasanya loop-nya nanti akan cukup crucial untuk pengenalan. Ini contoh saja ada suatu DNA yang mengikatnya melalui loop. Tapi saya katakan ya, biasanya lemah.
Karena interaksinya berarti sedikit sekali. Dibanding kalau kamu berikatnya melalui alfahelisnya yang pek, catok. Cuma loops juga bisa digunakan untuk mengikat suatu senyawa.
Nah, ini jenis-jenis struktur sekunder ada pertanyaan atau enggak? Oke, kalau enggak ada saya nampak dulu. Nah, faktor-faktor yang mempengaruhi struktur sekunder tadi tentu saja sebetulnya adalah fleksibilitas, tapi juga dipengaruhi oleh jenis asam aminonya.
Tadi kan saya bilang, rantai sampingnya gimana? Kalau nonpolar gimana? Kalau polar gimana? Terutama kalau konsep dari pelipatan protein itu, asam amino yang nonpolar, dia akan melipat dan dimasukkan ke dalam.
Yang tadi saya bilang, efek entropi, efek hidropopik. supaya airnya itu tidak perlu melakukan sesuatu yang nonpolar itu. Jadi yang nonpolar-nonpolar akan ditimbun, dikubur di dalam protein tersebut.
Sedangkan yang terpapar ke luar adalah yang asam amino yang hidrofilik, yang larut air. Nah, yang jadi pengecualian, istilahnya konsiderasi cukup umum dari yang... Gambar di bawah ini, ini kan hidrokopik semua kan. Nah, yang mau saya bilang adalah yang kemarin. Asam aminoaromatik.
Asam aminoaromatik. Saya mengkhususkan asam aminoaromatik karena sebetulnya asam aminoaromatik itu bisa berinteraksi satu sama lain melalui pipe-pipe stacking. Atau pakai pipe-pipe stacking dengan dipol permanen, termasuk air.
Apalagi kalau dia punya OH ini, jelas bisa ikatan hidrogen. Jadi makanya walaupun dia terkesan polar, tapi dia juga punya kemampuan untuk melakukan interaksi Van der Waal yang cukup kuat melalui interaksi pi-pass stacking atau quadrupole pi dengan dipole yang lain. Misalnya seperti itu. Itu bisa.
Nah, prolin, ini tadi saya bilang gara-gara bentuknya unik. Rantai sampingnya itu dia minus sekunder. Makanya kalau kamu punya alfahidix, biasanya putus.
dia akan bentuknya sedianek kalau kamu punya prolin betasid jarang punya prolin otherwise kamu akan punya bulge biasanya dia akan tidak suka dimasukkan di rantai lurusnya pro itu rantai lurusnya betasid makanya prolin itu akan sering kamu temukan di ujung-ujungnya jadi ujung awal atau ujung akhir suatu struktur sekunder yang tadi saya bilang itu dia menjembatani antara struktur sekunder yang pertama untuk masuk ke loops atau turns atau loops baleoannya itu sebelum masuk ke secundum kedua. Prolito akan ditemukan di daerah-daerah jembatan seperti itu. Loops atau turns sendiri kebanyakan glisin komponennya, karena fleksibilitas yang dimiliki oleh glisin.
Rantai sampingnya cuma H, jadi dia bisa muter aja sembarangan. Dan interaksi kimianya cukup jarang ada dengan A. antara asam amino-asam amino lain, glisin cuma atom hal, tidak bisa apa-apa. Interaksi non-gobalin antara asam amino-asam amino jarang ada.
Makanya glisin bisa ditaruh di daerah yang konformasinya cukup redem. Sering itu bukan pasti terjadi, cuma kecenderungan dia akan ditemukan di daerah. itu. Nah, tentu saja kalau yang bermuatan, maka dia akan terletak di permukaan protein atau di binding pocket kalau kita cerita enzim, yang bisa berinteraksi dengan air, karena dia tentu saja bisa berinteraksi elektrostatis dengan solvent atau dengan ion yang ada di permukaan. terutama yang nanti disitu saking alifatiknya panjang sekali nanti konformasinya disitu biasanya paling fleksibel diantara asam amino yang bermuatan itu seperti sekunder yang terakhir tentu saja asam amino yang beneran polar yang benarnya bermuatan Ini juga diletakkan di luar, nanti dia bisa berinteraksi melalui dipotipol atau ikatan hidrogen dengan air.
Dan makanya saya tadi masukkan lagi yang driptopan sama tirosin. Walaupun dia kadang orang masukinnya di daerah nonpolar, tapi dia punya potensi untuk membentuk ikatan hidrogen dengan air, driptopan, dan tirosin. Ini dua poin ini, fitur-fitur yang sekedar saya mau bilang saja, contohnya, glutamin lebih fleksibel dari aspargin.
Ya, jelas. Karena alifatiknya lebih panjang. CH2, CH2, dia lebih bisa putar.
Itu saja. Emang tadi saya bilang juga, lisin itu CH2-nya pepanjang. Sampai ada 4 atau 5, saya lupa. Makanya dia akan cukup fleksibel. Nah, kekhususan lain, tentu saja adalah sistain yang...
bisa membentuk ikatan disulbida antar dua sistin namanya sistin bentuk ikatan disulbida ikatan kovalen bahkan yang cukup bagus tapi mudah direduksi sayangnya tapi dia ikatan kovalen ini struktur sekunder Kita akan masuk satu langkah ke struktur tersia setelah ini. Nah, kalau kita lihat struktur sekunder, tadi alfa helisipitasit sebetulnya interaksinya, yang interaksi entaltinya itu ditentukan oleh ikatan hidrogen di backbone. CO dengan NH, asam amino yang lain. Semuanya di backbone. Kalau kita pelan-pelan sudah mulai cerita interaksi antar side-gennya sama amino, kita akan mulai masuk ke struktur tersier.
Nah, oleh sebab itu, kita nggak boleh hanya cerita ikatan hidrogen. Ada banyak interaksi non-kepaleng yang tadi sudah kita bahas. Kayak Van der Waal, Taipo-Taipo, Taipo-Taipo teribas. Table 3 bus, table 3 bus, interaksi kolumbik.
Nah, disebut saja di Van der Waal. Sebetulnya setiap istilah-istilah tadi itu punya distribusi energi yang berbeda, dan pada saat kita mau melakukan kalkulasi struktur, melakukan modeling, itu banyak rumus-rumus setiap istilah-istilah itu sudah dimodelkan rumusnya berbeda-beda. Contoh Van der Waal. Van der Waal ini punya model energi yang saya gambar seperti ini.
Itu jelek sekali gambar saya. Bukan ini yang saya maksud. Nah, gini dah.
Punya gambar potensial seperti ini. Punya gambar potensial seperti ini. Ini bawah, ini jarak.
Distance. Dalam angstrom. Sini energi.
Semakin tinggi, semakin jelek. Semakin bawah, semakin bagus. Biasanya misal di kisaran... dari jari-jari Van der Waals dan 2 angstrom, 1,8 angstrom, itu paling kecil.
Artinya, semakin tinggi, semakin dekat atomnya, jari-jari Van der Waals sudah di bawahnya jari-jari Van der Waals, dia justru akan repulsif. Tapi semakin jauh, dia juga akan semakin jelek. Nah, semakin jauh juga semakin jelek, lemah. Ini model paling sederhananya, misal ini saya nyebut saja ya, tidak keluar ujian, tapi saya nyebut saja supaya kalian mungkin kalau kalian mencari, ini potensial Lennart Jones namanya.
Model yang paling sering dikenakan. Nah, aturannya Van der Waal akan semakin lemah mengikuti jarak. pangkat 6. Terus, misal dipole. Dipole itu sama.
Misal dipole-dipole di sini. Berarti kita punya parsial moment dipole dari muatan A dari senyawa A, kali moment dipole dari muatan B, dibagi 4P. Ini model, ini pemodelan rumus.
Jadi bisa jadi banyak model lain, tapi ini model yang sering dipakai. Misal 4P, vacuum promissivity, jarak pangkat 3, semakin jauh, semakin jelek. Dikali, ini dikali sudut, ada sudutnya.
Karena kalau kita cerita moment dipol, berarti kan interaksinya juga ada, sudutnya juga berperan, tidak cuma jarak. Misalnya ada cos 1,2, jarak antara dua dipol tersebut, antara dua moment dipol tersebut. lalu cos theta 1 dan theta 2 jarak antara bidang imajiner, cuma ininya gitu saja saya nggak akan cerita cuma mau cerita intinya setiap gaya non-covalent tersebut itu ada pemodelannya sendiri-sendiri yang nanti akan menentukan energi dari protein itu totalnya berapa kalau kita melakukan kalkulasi nah, tepuk-tepuk misal Kenapa saya tulis R-2 sama R-4?
Yaitu, ini yang rumus di atas, ini kan untuk dipol-dipol. R pangkat 3, R pangkat minus 3. Berarti kan, dipol terimbas, lain lagi. Dipol-dipol terimbas, lain lagi.
Rumusnya ada. Saya sebutkan ya di sini. Mungkin saya nggak sebut di sini.
Di mata kuliah lain mungkin. Saya pernah tulis, tapi sekedar rumus. Nah, interaksi ionik contoh.
Ini rumusnya yang pernah kalian pelajari waktu fisika SMA. interaksi Coulomb, minus K konstanta Coulomb, G1, G2 berjarak. Semakin melemah kalau dia minus 1. Jaraknya pangkat 1. Seperti mana gaya dipol, tentu saja kita juga punya ikatan hidrogen, inersinya tidak beda jauh, sebetulnya.
Hampir sama. Jarak yang ideal tentu saja sekitar 2 angstrom, soalnya 2,4 kebesaran harusnya. Setatu angstrom bisa sampai lima angstrom, tapi sudah sangat kemar.
Semakin dekat ikatan hidrogen, maka sifat kovalen, karakter ikatan kovalen akan semakin bagus. Semakin jauh ikatan hidrogennya, maka dia akan sebetulnya sifatnya sekedar elektrostatik saja. Tandu saja, di kata nitrogen kita juga pernah belajar sudut. Nah, sama kan seperti typo sudut antara...
atom yang positif dengan atom yang parsial negatif, parsial positif dengan atom yang, apa namanya, parsial positif dengan parsial negatif, itu menentukan ikatan hidrogen. Nah, sudutnya ini. Kalau bisa, 180, plus minus 30 lah.
Di bawah itu, sudah bukan ikatan hidrogen. Istilahnya. Dan itu saja kontribusi kalkulasi energi, ikatan energinya dari ikatan kovalen itu juga berperan. Kalau ikatan kovalen sih jelas, biasanya jaraknya sudah tidak mungkin lepas-lepas.
1,4 per C dengan C, 1,4, itu sudah tidak mungkin. C dengan C tiba-tiba 1,7. Kalau antara C dengan C, ikatan kovalen, ini bukan 1,4, tapi 1,7, berarti ada yang sangat salah dengan pemodelan kalian pada saat melakukan kalkulasi, istilahnya seperti itu.
Nah, ini interaksi side chain. Oh iya, ini saya teratak kasih di sini. Ini contohnya, kalau ion dengan dipol itu bagaimana rumusnya?
Sama, jadi ion dengan dipol berarti faktor pertama bukan momen dipol satu, tapi muatan. Muatan dari suatu ion kali momen dipol, senyawa X, 4P vakum permissivity, Kalau saya dapat R kuadrat, ini rumusnya dipol-dipol, ini rumus indus dipol, maksudnya indus dipol dengan dipol. Jadi kita punya polarisability dibagi rumusnya tadi R kuadrat.
Ini sekedar rumus saja yang orang sering gunakan kalau mau menggunakan pemodelan, mau mengkalkulasi struktur, energi dari suatu struktur. Nah, tadi ini kita juga sudah lihat di awal, mengingatkan saja apa itu interaksi elektrostatis, apa itu tepel-tepel, apa itu ikatan hidrogen. Sebetulnya, kayak nonton, sudah bukan ikatan hidrogen lagi ya, eh, bukan efek hidrofobik lagi ya, karena efek hidrofobik itu semata-mata pada saat dua molekul nonpolar itu berinteraksi, maka air yang mengelilingi ini akan merdeka.
yang tadi saya bilang, akan merdeka tetap hidropopik, yang akhirnya mengurangi surface area dari senyawa tersebut tepatnya surface area-nya istilahnya SASR, yang mengatakan solvent accessible surface area itu berkurang yang tadi, tepo-tepo secara khusus sebenarnya 4 pol ya, tapi secara khusus yang tadi, pada saat kita punya aromatik Bisa kita lihat sering kita amati adalah orbital pi sama pi overlap, pi-pi stacking. Atau bahkan pi dipo. Jadi antara pi, orbital pi dari aromatik tersebut, dia terstek terletak di atasnya suatu atom yang dipo permanen. Arginin tadi misalnya saya sebut bilang.
Pi dipo interactions. Ada macam-macam yang sifatnya entalpic. energi potensialnya yang entaltik. Nah, kita sudah cerita gaya-gaya yang entaltik dari asam amino, tentu saja kita harus pertimbangkan air.
Nah, air tadi selain menghidrasi, juga bisa membentuk ikatan hidrogen dengan asam amino yang polar. Makanya asam amino yang rata dan asam amino yang polar akan biasanya terotak, terekspos di mukaan. Air ini biasanya kalau kita kerja dengan NMR, agak diapaikan. Kalau dengan kristal, biasanya airnya suka ikut terkristal bersama. Dia bau water, air antrika.
Nah, air ini sebetulnya secara struktur harusnya memegang peranan penting sekali. Cuma ya itu, sayangnya kita di NMR. Kita jarang bisa melihat air yang terikat itu gimana. Jadi makanya kita apaikan saja.
Kita lakukan pemodelan bersama dengan air, tapi kita tidak mengamati airnya secara eksperimen kalau bermain dengan NMR. Kalau bermain dengan X-ray historiografi, contohnya ini, map dari elektrodensity, kamu akan bisa lihat airnya. Kalau kristalmu bagus, air itu akan tetap bersama-sama terjaga dengan si protein.
Nah, oke. Interaksi antara asam aminu tadi, interaksi antara solvent dengan asam aminunya, sudah siap, kita akan masuk ke struktur protein TCR. Ada dua kelas besar. Yang pertama, fibrous.
Yang kedua, glopular. Kita masukkan fibrous dulu. Fibrous, itu proteinnya kurang larut air. Contoh paling gampang rambut kita. nggak lorot air.
Rambut kita ini semuanya protein. Kuku kita ini semuanya protein. Kulit kita juga protein.
Ya, dalam maknya sih, tapi protein. Tapi nggak lorot air. Itu. Kalau lorot air sih, bujar.
Nah, makanya biasanya protein yang fibrous itu sifatnya untuk struktural. Memang nggak lorot air. Nah, contohnya alpakeratin. Alpakeratin ini isinya nanti alfahelix semua, keratin alfahelix, lalu membentuk dimer dan nanti dia ter-assembly, alfahelix-alfahelix ini ter-assembly melalui ikatan disul vida alpakeratin. Ini rambut kita, alpakeratin.
Kurang lebih 3 dimensinya seperti ini. Dia cukup kaya antara dengan glisin, ada beberapa daerah unik, sorry, yang ini kolagen. Kolagen, kita punya glisin hidroksiprolin, prolin itu cukup kaya di kolagen, dia juga right-handed, tapi punya daerah poliprolin juga. Dia punya daerah poliprolin yang putarnya cukup panah.
Jadi right-handed bundle. Tapi di dalamnya ada poliprolin yang metanid. Kolagen.
Nah, itu fibrose. Contohnya, alfakeratin, kolagen. Ada contoh lain, misal betakeratin.
Kalau betakeratin, berarti isinya sekarang betasid. Beda loh ya. Alfakeratin itu punya kita. Betakeratin itu punya bulu.
bulu-bulu burung misalnya. Kita kan rambut ini namanya kan. Kalau di hewan-hewan yang bukan mamalia, itu kan bulu.
Bedakan ya, bulu sama rambutnya. Jadi, kalau bulu, dia keratinya justru komposisinya oleh beta-sid. Kan dengan alfa helix.
Jadi, kalau ngomong keratin kurang tepat. Beta keratin, sama. dia beta-seed satu sama lain berinteraksi, lalu ikatan disulfida, akhirnya dia ter-assembly sampai membuat bulu.
Total line dari protein fibrous itu misalnya di sini adalah silksubra. Jadi ini total anti-paralel beta-seed. dari sutra, vibruin, protein vibruin, contoh-contoh saja yang supaya kamu bisa bayangkan, dia nggak larut air fungsinya memang struktural itu protein vibruin, tersir pertama yang tersir kedua adalah yang globular globular ini larut air dari kata glob, jadi sendiru bentuknya agak puder kalau rambut kan panjang jadi sendiru punder sebenarnya sih agak puder-puder banget cuma maksudnya ya biasanya bentuk punder gitu nah, contohnya ini banyak protein-protein yang ya fungsinya banyak sekali kita, antibody, enzim globin kita sendiri itu semuanya termasuk di protein tertiar globular Dalam hal ini, globular itu banyak sekali asam amino-asam amino yang larut air supaya dia bisa terekspos keluar dan ujung-ujungnya soluble proteinnya. Nah, sementara asam amino yang non-polar akan terkubur di dalam protein tersebut. itu Kalau kita cerita globular, kita nggak bisa cerita kayak protein fibrosati yang oh semuanya alfa helix, oh semuanya betasid.
Enggak. Globular itu lebih kompleks. Banyak sekali.
Misal kita punya alfa helix di sini, punya antiparale betasid, campur-campur. Dan bentuknya nggak lurus. Ini bengkok-bengkok. Semata-mata ya.
Karena kita mau mengkubur asam amino hidrofobiknya di dalam dan yang kita letakkan asam amino yang Polar, sajinnya di permukaan. Itu globular. Dua jenis. Fibrous, globular untuk yang tertiar. Finally, akhirnya kita masuk yang quaternary.
Quaternary itu semata-mata assembly dari subunit protein tadi. contoh hemoglobin itu terdiri dari 4 protein globin alpha2 beta2 4 jadi 1 masing-masing bawa hemo 4 jadi hemoglobin struktur koordiner ini misal ada satu GABA reseptor GABA reseptor ada berapa 1 2 3 4 5 Nah tentu saja struktur koordinat yang paling cantik sebetulnya adalah kapsit dari virus. Kalau bisa bayangkan kayak struktur ikosa hidral, yang bentuknya aneh-aneh.
Virus, kapsit virus, itu semuanya struktur koordinat yang bentuknya unik-unik sekali. Nah itu, assembly dari subunit-subunit untuk satu struktur yang unik. besar itu namanya struktur koordiner assembly dari subunit nah itu sih empat tingkatan ya struktur asal amino primer sekunder terciar koordiner pengkategorinya sih ya cukup jelas kalian mungkin sedang bekerja di biologi dasar cuma tadi banyak yang saya ceritakan sebetulnya adalah logika dari termodinamika entalpi, interaksi kimia, dan entropi.
Dreset kemerdekaan. Dreset kemerdekaan entah itu dari protein yang mau acak atau solvent. Beberapa hal yang perlu dipertimbangkan juga, jangan sampai protein pada saat mengadopsi konformasi, dia malah mengakibatkan clash, pabrakan.
Nah, itu juga dihindarkan. dihindari kalau menggunakan class. Karena underwall-underwall sifatnya semakin dekat, dia repulsif.
Itu beberapa konsiderasi yang faktor-faktor fisik yang mendorong kenapa protein melipat bentuk akhirnya seperti itu. Tentu saja dasarnya adalah termodinamika. entalpi, entropi ada pertanyaan gak? oke, gak ada ya, saya lanjut dulu nah, ini tinggal terakhir Saya sekedar membahas saja reaksi-reaksi yang bisa kalian lakukan untuk mengetes protein.
Karena kalian hanya akan praktikum. Beberapa akan dipraktikumkan. Yang paling asik, mungkin kalian pelajari di SMA juga.
Ada reaksi milon. Jadi kalian punya suatu bebida. Kadang bebida bisa, proteinnya bisa. Sebetulnya asam amino pun bisa.
Kalian kreasikan dengan asam nitri, nitrous acid, nanti akan kelihatan warna merah, coklatan, yang mengendap. Modalnya adalah asam nitrous dan merkuri. Karena kamu butuhnya sekedar asam amino tirosin, lalu dia akan tersubstitusi di posisi orto, ini kan ada OH kan, Berarti kan orthodirecting, paranya kan Sampai isi, kalau tirosin, maka nitrosokan Terisi di sisi paranya Kemudian dengan tirosin yang lain Kalau kita punya merkuri Maka akan terkoordinasi Tampaknya ya, dia akan Kelihatan warna merah coklat Mungkin milon nggak belajar lah Ada merkuri bayar Nah, yang paling pasti kan biuret Untuk tes bagida juga Modalnya kubrum dalam kondisi basah atau kubrum nanti studio bentar-bentar sekitar untuk stabilisasi saja ini reagen biuret nanti kubrum itu akan terkoordinasi kalau kita nyampe 3 ya akan terkoordinasi oleh yang bisa mengkoordinasi misal elektron bebasnya N elektron bebasnya O, karbonil kubrum terkoordinasi sehingga nanti akan menimbulkan warna ungu yang stabil kalau ada peptida, uji biuret. Nah, selanjutnya, misal uji ketiga, santofrotein, sana cenderung modelnya sekarang dengan asam nitrat, maksudnya sama adalah ya, intinya dia butuh tirosin atau asam aminoaromatik lainnya.
nanti melakukan substitusi misalnya roti rosi yang sama di posisi ortonya itu yang kalau setelah terjadi lalu kamu tambahin NaOH untuk netralisasi maka kamu akan melihat warna kuning, warna kuningan, tidak apa-apa lagi ada reagen Hockenskoll modelnya asam biloksila nanti bisa deteksi tektofan Jadi sebetulnya uji-uji protein ini tidak mutlak untuk protein sebetulnya. PEP tidak pendek, atau bahkan asam amino pun kadang bisa. Ini konsepnya triptopan satu dengan yang lain, dia kondensasi hampir sama kayak nitrin.
Karena, eh bukan beda, kok beda seru-seru. Triptopan A dengan triptopan B, nanti dia akan menyerang glioxila satu sama lain. Nanti untuk kondensasi, karena asam hidroksilat itu aldehid.
Dia akan masuk. Nanti uniknya kalau kamu tambahkan asam pelan-pelan, saya sudah bambarnya sih, tambahkan asam pelan-pelan, nanti ditabung reaksi itu akan terbentuk cincin warna ungu. Kalau memang kamu punya asam amino, atau proteinmu, atau pepidamu mengandung tritokan dengan jumlah yang signifikan.
Ada cincin ungu. di larutannya. Nah, ini rasanya jarang dilakukan di ilmu kita.
Ini midrime, nggak tahu kita pernah kerja apa nggak. Nah, cuma nanti yang saya pasti ingat kalian akan lakukan di biogimia adalah reagen polin. Modelnya, kamu butuh dua senyawa, posotumstak, posomolida.
Sebetulnya konsepnya redox. maksudnya retoks sehingga yang terjadi adalah kalian sebetulnya, ini reagen yang sering orang gunakan untuk mendeteksi senyawa-senyawa antioksidan kita kan juga punya senyawa antioksidan di protein sebenarnya tepatnya bukan antioksidan sih senyawa fenolik kalau kamu ingat di metabolit sekunder tanaman mungkin pernah dibahas, senyawa fenolik itu kan termasuk kelas metabolit sekunder yang sebenarnya sifatnya redox. Tiroxin punan, hidroxinnya bisa redox.
Fosfoglita dan Fosfoglumstab. Nanti menghasilkan warna biru kalau hasilnya positif. Kadang, reagen polinsio 1 ini, Fosfoglita dan Fosfoglumstab, nanti juga dikombinasikan dengan biuret.
Tambahin Cu2+. Kombinasi dua ini namanya metode Lurie. Mekanismenya orang nggak?
terlalu pelajari, karena biasanya kalau metode-metode analitik yang modelnya sifatnya aplikasi untuk industri atau ke pangan, atau ke model-model antioksidan yang nggak jelas itu orang nggak terlalu peduli tapi sebenarnya intinya sama redox, plus nanti redoxnya itu nanti yang terjadi kamu reduksi biuret dari Cu2+, menjadi Cu+, yang sebetulnya, itu yang nanti kamu ukur wartanya nanti akan terbetul itu metode Lurie Nah, yang paling terkenal adalah Bradford. yang sering digunakan sebagai orang biotek untuk mengwarnai protein, untuk elektroforesis, untuk kuantifikasi spektrometri, itu adalah uji Bradford. Reagennya, warnanya namanya Comasi Brilliant Blue.
Ini senyawanya. Dia akan berinteraksi dengan protein. Saya katakan protein, bukan pepida, karena senyawanya besar seperti ini.
Nah, nanti... Kalau dia berikatan dengan protein, jadi kita nyiapin reagenya dalam asam, nanti kamu praktikum ini, di praktikum biologi, dalam asam dia akan berwarna kecoklatan, setelah berinteraksi dengan protein, menempel, melalui pie stacking, tentu saja, kebanyakan melalui pie stacking, atau melalui interaksi elektrostatis, atau bukan atau sih, dan, atau dan, dan interaksi elektrostatis, terkompleks dengan protein, dia akan menghasilkan warna. biru. Sering metode ini, preferred karena warnanya cukup intense dan stabil cukup lama, akhirnya orang develop metode preferred, oh oke lah, kita bisa melakukan kuantifikasi pakai spektro.
Ya sudah, kamu tinggal bikin kurva standar. misal kamu pakai protein standar albumin sehingga kamu bisa tentukan nanti konsentrasi proteinmu ekivalen dengan protein kurva standarmu misal ekivalen albumin pakai spektro kurva standar spektro biasa. Bread-Ford itu metode yang sering dipakai untuk melakukan kondifikasi pula. Nah, ada pertanyaan atau enggak?
Tinggal 8 menit lagi kelas kita. Nah, saya sebenarnya mau cerita di akhir saja. Ini kelas biokimia protein yang bisa saya ajarkan.
Minggu lalu kita cerita asam amino, sifat fisik dan reaksi kimianya yang kira-kira... cukup penting, relevan sintesis peptida sequencing asam amino, chemical sequencing maksud saya, asam amino reaktif deteksi asam amino hari ini kita belajar protein pelipatan protein, struktur protein sifat fisik protein bagaimana lalu saya akhiri sedikit dengan deteksi-deteksi protein karena itu yang akan mengenakan praktikum kan kalau cerita struktur mungkin kalian hanya belajar teori-nya saja sekarang ini Ya, termodinamika sih harusnya logikanya masuk. Nah, tapi tentu saja praktikum struktur itu bukan praktikum yang dilakukan untuk anak S1-S2.
Di luar negeri pun itu bukan level anak S1-S2. Saya katakan praktikumnya. Kalau mau S1, S2 praktikum itu, enggak, S1 saya larang.
Kalau mau, silakan datang untuk melakukan research project. silahkan datang ke lab saya, tapi modal sendiri. Kecuali nanti saya dapat uang pendanaan, sekiranya kalau dari Indonesia kalian dapat pendanaan, mau datang ke lab saya untuk belajar tentang NMR, untuk biomolekul, tapi NMR untuk biomolekul, silahkan saja.
Contohnya kita punya kemarin Bu Mariana sama Binda sempat ke Jerman. Tapi sekarang saya tidak di Jerman, saya di Gen di Belgia. Tapi masih bekerja dengan NMR, asal belum lihat, silahkan.
Kalau kalian memang ada, mau punya research project, atau punya dana untuk melakukan exchange, ya bisa kontak saya kalau memang tertarik. Kita akan belajar tentang struktur dengan menggunakan NMR sebagai metode analitik. Kalian belum belajar NMR sih, NMR-nya semester depan.
Untuk yang akan kalian lakukan diubaya, yang akan kalian lakukan diubaya, kalau mau langkah awalnya, langkah awalnya saya katakan ya, langkah awal sebelum melakukan studi-studi krusial berikutnya, studi biofisik, struktur termodinamika, dan sebagainya, kalian harus mempurifikasi protein. Karena kalau nggak murni, nggak bisa. Untuk industri mungkin termasalah tapi untuk riset Kamu mencari konstanta kestimbangan. Konstanta kestimbangan itu antara A menjadi B. Kalau kamu punya campuran, nggak cuma A, terus kamu ukur sesuatu, entah itu pakai kaloriometri, pakai spektrum, dan kamu ukur apa?
Campur aduk. Angka yang kamu hasilkan nggak akurat. Maka, protek itu harus dimurnikan.
Kalian akan belajar beberapa tekniknya di kelas biopur. Tolong! terutama kolom, memang kolom modelnya harus kolom cuma sayangnya kita nggak ada HPLC protein, HPLC preparatif protein sekarang sih orang sudah nggak pakai kolom manual, sudah pakai preparatif protein FBLC sih tepatnya, bukan HPLC, FBLC lalu metode kedua tentu saja yang akan kalian pelajari deteksi protein atau terutama kalau kalian mau purifikasi protein pakai antibody Kalian tidak akan belajar kromatografi afinitas, tapi nanti purifikasi antibody-nya setelah kalian elektroporesis, kalian deteksi dengan Western Plot. Itu nanti sudah metode molekuler. Cuma, tentu saja, Western Plot itu kan modal antibody.
Antibody-nya dari mana? Ini yang jadi masalah. Kamu misalnya punya klinci.
Kamu punya klinci, punya hewan. Ini sepenuhnya klinci. Untuk mengajarkan antibody anti-protein yang mau kamu dapatkan itu, kamu harus mempurifikasi protein di langkah awal ini, lalu protein itu kamu injekkan ke klinci, lalu kamu isolasi antibody poliklonal. Jadi tetap mau nggak mau, langkah awal kamu harus purifikasi secara kimiawi.
Baru setelah kamu dapat antibody poliklonal, silakan kamu purifikasi proteinmu pakai teknik antibody. Nah, modifikasi protein kalau tidak rekayasa genetika, susahnya setelah mati, karena kita benar-benar putar arah. Kalau hasil rekayasa genetika, kita bisa modifikasi sedikit proteinnya nanti di ekornya, nanti secara rekayasa genetika lah, pakai plasmid gitu, kita tambahin sekuensi yang bisa memproduksi suatu tag, tambahan tag. Paling klasik, histidin tag. Nanti kalian akan belajar.
Atau mungkin kamu bisa tambahin protein hybrid, kamu tempelin proteinmu dengan GFP. Misal, nanti pas kamu purifikasi, oh itu pendarit, ya sudah saya ambil yang pendarit. Yang nggak pendarit, fraksinya kamu buang. Nah, misal gitu. Kalau hasil rekayasa genetika.
Kalau nggak rekayasa genetika sih ya selamat melakukan trial dan error yang satu riset besar sendiri, isolasi protein. Itu langkah awal. Setelah protein kamu isolasi, dari sisi kimiawi, yang bisa kita lakukan tentu saja adalah sequencing. Kita sudah belajar kemarin chemical sequencing, tapi kebanyakan terminal hanya, akurat hanya di N terminal. Tentu saja zaman sekarang kalau mau sequencing, terutama sih pakai mass, SCMS.
Terus, untuk menentukan protein, ini saya skip dulu bicara ini, untuk terakhir kita mau menentukan struktur protein bisa saja pakai metode yang tidak terlalu oke lah, resolusinya rendah bukan tidak terlalu oke, maksud saya ya resolusinya rendah, kita gak bisa tahu proteinnya secara akurat seperti apa mungkin kita bisa prediksi, oh ini ada alfa helix, oh ini ada betasid, misal dengan beberapa teknik spektrofotometri, circular dichroism apapun itu, neuroscience, kalian akan belajar tapi kalian akan belajar di spektrum biomolekul dan tentu saja kita bisa melakukan teknik yang memproduksi struktur dengan resolusi tinggi angstrom level angstrom keakuratannya dengan 3 teknik structural biology kristallografi X, sinar X NMR dan krayu. Strukturnya yang dihasilkan dari tiga metode ini biasanya akan dideposit di RCSB PDB. Kalau kamu lihat kartun-kartun saya tadi yang tiga dimensi, kamu sering lihat kode PDB sekian.
PDB sekian. Saya ambil dari sini, modelnya saya ambil supaya PPT-nya berwarna. Kan keren kalau lihat strukturnya tiga dimensi itu selalu sudah wah, padahal sekedar strukturnya.
Nah, tentu saja sekarang jadi pertanyaannya, masih relevan nggak studi struktur? Karena, saya nggak tahu kalian pernah dengar apa nggak waktu kelas biotek, karena zaman sekarang sudah ada software machine learning yang namanya Alphavolt. Kamu berikan asam amino, seratusan, nanti Alphavolt sudah bisa memprediksi. Struktur proteinmu seperti apa dan akuratnya cukup bagus.
Kayak CGPT gitu. Alpha-po. Nah, pertanyaan ke depan tentu saja, apakah metode structural biology ini masih ada apa?
Dan katanya, karena tiga teknik ini, kenapa Indonesia nggak ada? Karena semata-mata tiga teknik ini, selain rumit, harganya luar biasa mahal. Maintenance-nya luar biasa mahal.
Makanya perlu diperkimangkan. Tapi karena saya orang eksperimentalis, saya masih butuh hasil eksperimen. Saya tidak semata-mata percaya apa hasil yang diberikan oleh modeling, computational modeling. Kalau saya nggak lihat hasil eksperimental, saya nggak percaya.
Apalagi hasil yang diberikan oleh mesin nering, oleh air. Nggak percaya. Untuk protein, harus diakui karena banyak penelitian tentang protein ada input mesin learningnya banyak hasilnya dari alpha-volta itu bisa dikatakan harus diakui lumayan akurat untungnya untuk nukleic acid belum ada makanya saya kerjanya dengan nukleic acid selain karena nukleic acid lebih pendek, lebih gampang protein itu eksperimennya lebih rumit-rumit akhirnya, itu Intinya, kalau saya mau cerita untuk saya pribadi, peluang riset saya untuk nucleic acid setidaknya 20 tahun ke depan belum digantikan oleh AI. Kalau yang protein ini kemungkinan akan digantikan oleh AI lebih cepat. Sekarang X-ray sudah agak nggak laku, NMR sudah agak nggak laku, yang masih laku yang Krauim untuk studi struktur, karena biasanya Krauim kamu akan bisa melihat protein membran.
mungkin kamu harusnya pernah sempat belajar di biocell untuk yang protein membran terutama itu cryo-EM cukup bagus nah NMR itu masih sering digunakan kadang solid state bahkan kalau kamu mau, ya terutama solid state karena NMR juga bisa melihat dinamika kita akan cerita di dalam larutan kita punya siapkan larutan ya sudah kita NMR kita juga bisa mempelajari dinamika fleksibilitas dari suatu protein Nah itu NMR. X-ray masih sering digunakan sih, tergantung fasilitasnya, cuma harus diakui zaman sekarang yang ngetrend itu yang terakhir. Karena baru-baru ini dapat Nobel, NMR sudah cukup kuno.
Tapi yang teknik solid state ini yang sekarang dikejar dan studi dia nikah. Ini slide terakhir yang saya coba cerita, slide yang saya skip ini. Kalau proteinmu terlalu panjang, coba kamu putus.
Jadi proteinmu kamu kasih tripsin misal, atau kimotripsin apapun itu kamu putus, adanya kan kamu bekerja dengan fragment yang lebih beda. Kamu sequencing, baru selanjutnya kamu sambung. Oh ini overlap, jadi kayak main puzzle.
Oh ini overlap, saya sambung. Overlap, saya sambung. Itu juga strategi yang bisa dilakukan.
Kalau peptida kamu terlalu panjang, terus hasilmu kok ragu-ragu ya ini. MS-nya ragu-ragu, chemical sequencing kepanjangan, NMF kok ya males gitu. Nah, coba ah, potong-potong dulu.
Pakai dripsin, protease, nanti setelah itu baru kamu sambung-sambung peptidanya. Kayak main puzzle gitu. Ini trik sebuah-sebuah juga loh.
Tapi sekedar aja. Nah, intinya itulah kelas hari ini. ada pertanyaan atau tidak? waktu yang habis Kalau nggak ada pertanyaan, berarti kelas kita hari ini sekarang. Jangan lupa absen.
Kita ketemu lagi selesai jam 7 untuk materi asal nuklear. Terima kasih semuanya dan selamat pagi. Terima kasih, Pak.
Terima kasih, Pak.