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Cinetica Enzimatica y Constante de Michaelis-Menten
Jul 8, 2024
Cinetica Enzimatica y Constante de Michaelis-Menten
Introducción
Video anterior sobre cinética enzimática.
Historial en bioquímica, canal de Profesor Pastor.
Constante de Michaelis-Menten (Km)
Km no es kilómetro, es una constante relacionada con la afinidad de la enzima por su sustrato.
Definición: Concentración del sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima.
Alta Km: baja afinidad por el sustrato.
Baja Km: alta afinidad por el sustrato.
Importancia: determina estabilidad y tendencia de la reacción enzimática (síntesis o ruptura).
Tipos de Enzimas según Km
Enzimas que crean
: Ej. Transferasas, Isomerasas.
Km baja, alta afinidad, más estables.
Enzimas que rompen
: Ej. Hidrolasas, Liasas.
Km alta, baja afinidad, más inestables.
Metabolismo
Clasificación:
Anabolismo
: Síntesis de moléculas.
Catabolismo
: Degradación de moléculas.
La Km influye en si una enzima estará más inclinada hacia catabolismo o anabolismo.
Cálculo de Km
Fórmula: Km = Velocidad máxima de la reacción / 2
Gráfica de Km
Línea horizontal: concentración del sustrato.
Curva ascendente: velocidad de la reacción en relación a la concentración del sustrato.
Punto A: inicio de reacción.
Punto B: enzimas saturadas al 50%, reaccionan a mitad de velocidad máxima.
Punto C: enzimas totalmente saturadas, se alcanza velocidad máxima.
Características Importantes de Km
Valores de Km próximos a las concentraciones fisiológicas del sustrato.
Variación mínima en sustrato puede causar grandes cambios en la velocidad.
Sustratos de alta Km reaccionan más lentamente que aquellos de baja Km.
Complejos enzima-sustrato de baja Km son más estables, asociados con síntesis.
Complejos de alta Km son menos estables, asociados con ruptura.
Conclusión
Km define estabilidad y tendencia de enzimas según tipo (anabólicas vs. catabólicas).
Información Adicional
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