Mecanismos de catálisis enzimáticas
Introducción
- Tema: Capítulo 7, mecanismos de catálisis enzimáticas.
- Continuación de temas anteriores sobre modificación covalente.
Catálisis ácido-básica
- Método más común de catálisis enzimática.
- Funciona mediante grupos R de aminoácidos en la enzima (apoproteína):
- Aminoácidos ácidos o básicos débiles con hidrógenos libres.
- Capacidad de aceptar o ceder protones dependiendo del pH.
- Involucrados en la catálisis:
- Grupos característicos:
- Serina: grupo -OH
- Cisteína: grupo -SH
Catálisis covalente
- Implica la creación de un enlace covalente fuerte para liberar el sustrato convertido en producto.
- Ejemplo: Fosfato de piridoxal (Vitamina B6 activa).
- Se forma un enlace base de Schiff (covalente) entre un aminoácido y un aldehído.
- Capaz de unirse a un cetoácido (similar a aminoácido pero sin grupo amino).
- Transaminación: Proceso de convertir cetoácidos en aminoácidos mediante donación de un grupo amino.
Quimotripsina
- Enzima digestiva de proteínas en el estómago.
- Realiza la hidrólisis de cadenas polipeptídicas.
- Procesos de catálisis:
- Proceso amida: Introducción de una molécula de agua, hidrólisis del enlace peptídico, liberación de un grupo amino.
- Proceso éster: Segunda molécula de agua rompe enlace éster, liberación de grupo carboxilo.
- Aminoácidos involucrados: Serina 195, Histidina 57, Aspartato 102.
Tensión sobre el sustrato
- Formación de complejo enzima-sustrato aumenta energía del sustrato.
- Favorece el estado de transición: momento fugaz en el que sustrato se convierte en producto.
- Mejor ajuste de la enzima con el sustrato, mejorando la catálisis.
Efectos entrópicos
- Aumento de entropía (desorden molecular) facilita la catálisis enzimática.
- Redirige el sustrato hacia los aminoácidos catalíticos, mejorando el ajuste y transformación a producto.
Conclusión y anuncio
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Soy el profesor Pastor Colmenares. Muchas gracias.