[Música] seguimos en el capítulo 7 encima hoy vamos a hablar de los mecanismos de catálisis enzimáticas si todavía no ha visto el vídeo anterior voy a dejarte una tarjetita arriba estuvimos hablando sobre mecanismo de modificación covalente y si moje no es el primer método por el cual las enzimas hacen catálisis enzimática es por la catálisis ha sido básica es la más común y la más frecuente por la cual una enzima logra catalizar un sustrato hasta convertirlo en producto esto es posible a que los grupos ere de los aminoácidos que conforman a la parte proteica de la enzima o la appo encima están constituidos por aminoácidos ácidos o básicos débiles los cuales poseen hidrógenos gouaches libres que tienen la capacidad de aceptar o ceder protones dependiendo del ph en donde se encuentran o sea estos radicales están involucrados en la catálisis enzimática porque permiten recibir del sustrato hidrógenos o hidroxilo oh bien donar hidrógenos e hidróxilo además la carga positiva y negativa de estos grupos permite aceptar elementos con cargas opuestas los aminoácidos más involucrados en este proceso son las harinas y la cisteína por sus grupos característico aquí tenemos la serina con su grupo y tenemos la cisteína con su grupo sulfhídrico sh el fosfato de periodo sal que es la forma activa de la vitamina b6 y es la coenzima de muchísimas enzimas puede formar un doble enlace llamado base de su enlace covalente que se da entre un aminoácido y un aldehído la catálisis covalente es la forma en la cual a través de la creación de un enlace covalente de un enlace fuerte se logra liberar al sustrato en este caso ya convertido en producto de la reacción enzimática un ejemplo es el fosfato de periodos ya la vitamina b6 que tiene la capacidad de unirse a un set o ácido un set o ácido es una sustancia que básicamente se parece muchísimo a un aminoácido la diferencia es que no tiene grupo - y observamos aquí claramente tenemos un carbono un doble enlace y un oxígeno y tiene en vez de un hidrógeno obtiene un oxígeno este elemento se llama set o ácido cuando el set o ácido adquiere un hidrógeno y adquiere un grupo a mí no pasa a llamarse aminoácido todo eso es mediado por un proceso llamado trans a mi nación de los aminoácidos que vamos a ver en el metabolismo de los aminoácidos dentro de un montón de vídeos el grupo menos el fosfato de pedidos al o de la vitamina b6 de forma activa de la vitamina b6 unirse por un enlace llamado base de shift o 'la divina' también se llama el enlace o enlace covalente se va a unir con este oxígeno del seto hace cuando esto suceda la forma activa del plp va a donar un hidrógeno al carbono alfa por lo que vamos a tener el hidrógeno que nos hace falta para el aminoácido otro de los hidrógenos va a formar el puente de hidrógeno que es la conexión en el que está formando la base de sí y el tercer hidrógeno que es el que nos faltaba porque esto es genial c3 positivo tenemos el tercer hidrógeno aquí este elemento está unido por una base covalente de sí a lo que en este proceso se va a combinar la lisina que tiene un extremo a mí no porque un aminoácido ha minado que es un residuo de la enzima en este caso la enzima que tiene el grupo mino ya que esto es parte de su sitio activo en la siguiente reacción lo que va a suceder es que el grupo amino de la lisina le va a ser entregado al set o ácido para consagrarlo como un aminoácido tenemos mi carbono alfa cadena r hidrógeno grupo car box y lo y grupo amino y el grupo amino del fosfato de periodo salvo el plp el nh se va a unir a la lisina va a sustituir la lisina libera su grupo a menos y no con el que se queda es con el del fosfato de pedidos al se une a la enzima y de esta manera se crea un aminoácido a partir de un set o ácido esto es un mecanismo de catálisis koval en la quimio tripsina es una enzima encargada de la digestión de las proteínas se encuentra en el estómago y se encarga de realizar las cadenas políticas que forman a las proteínas esta imagen se encuentra en la página 448 del dev link vamos a ver cómo la serina 195 la disciplina 57 y el apartado 102 van a estar relacionados trabajando en conjunto para poder utilizar proteínas aquí me tripsina va a estar desarrollada en dos procesos en el proceso a medida y el proceso esther en el proceso a medida vamos este viene siendo la cadena poli peptídica la primera que me tripsina por introducción de una molécula de agua va a realizar un proceso llamado hidrólisis en el que va a romper a ese enlace peptídicos y va a generar un elemento como éste que es el que va a estar unido todavía a la cadena peptídica y va a liberar un grupo min en el segundo proceso vamos a romper el enlace tipo este que es el enlace tipo esther que está unido a la cadena poli peptídica por la introducción de una segunda molécula de agua la quimio tripsina va a lograr sacar el grupo car box y lo iba a dejar la cadena invertid y calibre de esa manera empieza a romper las cadenas poli peptídicas de los aminoácidos para entender mejor relaciones que más aquí tenemos el apartado 102 la disciplina 57 y la serina 195 piense que el apartado está unido a la disciplina y la disciplina a su vez está unida a la serina esto es una cadena poli peptídica evidentemente falta muchísimos aminoácidos para acá y muchísimos aminoácidos para que esto es el grupo n nh del grupo amino que está unido a la cadena poli peptídica se supone que está eres toda la cadena poli péptica que debería estar dibuja aquí tenemos la unión en ese que es nitrógeno carbono se doble enlace o este es el grupo car box y lo esto es un famoso enlace peptídicos o nh y tenemos la cadena r que es de todas las cadenas poli peptídicas que eran de aquí en adelante este es mi polipéptidos sustrato que va a pasar con la serie na 195 aquí va a haber un ataque núcleo philip que va a suceder va a atacar directamente al grupo car box y los al atacar al grupo car box y lo va a haber una ruptura porque una introducción de una molécula de agua aquí no está representada pero aquí hay una introducción de una molécula de agua esa molécula de agua va a desencadenar el ataque núcleo físico y es lo que va a hacer que la interna y el aspartato se separan de la serina que quede 2 oxígeno mirase h 2 oxígeno el hidrógeno que estaba en la reacción desaparece y se le entrega al grupo amino y éste queda libre sale de la reacción y dice nuevo extremo en el terminal de la cadena poli péptica cortada la cadena poli peptídica quedó cortada entonces este elemento se doble enlace o r que es el de la demás cadena poli peptídica que tiene esto no se supone que es una cadena más larga este es el doble enlace o es este ese doble enlace o entonces este hidrógeno pasa al grupo amino este grupo me no se libera de la reacción que da el grupo amino libre y queda el car box y lo en este caso sujeto todavía a la cadena pool invertida este es el proceso a medida ahora vamos con el proceso esther o la introducción de una segunda molécula de agua aquí la imagen se representa la molécula de agua esto que está aquí en la misma molécula de agua esto es el oxígeno esto es como el h2o h2o esto es el oxígeno estos son los dos hidrógenos aquí debería haber dos cargas positivas y aquí cerca del oxígeno hay dos cargas negativas la segunda molécula de agua se va a encargar de entregarle un hidrógeno devolverle el hidrógeno a la disciplina y de entregarle este elemento al grupo card boxing para poderlo liberar y dejar a la serina nuevamente unidad dst y dina así date cuenta cómo este hidrógeno es este hidrógeno que está acá y este oxígeno que está acá es lo que se está uniendo a la serina con la esquina justo como lo tenemos al principio la celina se une a la este dina y automáticamente el oxígeno y el hidrógeno que son este oxígeno y este hidrógeno se están uniendo el grupo car box y lo a partir de este instante libero mi grupo car box y la terminal de la cadena poli peptídica cortada que era la reacción liberada que da la reacción completa de todo mecanismo de catálisis otro mecanismo de catálisis es la atención sobre el sustrato una vez que se ha generado el complejo encima sustrato la atención que se ejerce sobre el sustrato aumenta muchísimo su energía esto facilita el estado de transición el cual te mencionamos anteriormente que era un momento molecular fugaz era básicamente el estado en el que el sustrato pasaba a producto en un estado molecular sumamente fugaz porque sucedía en milisegundos esto favorece a que haya un mejor ajuste de la enzima con su sustrato y por ende una mejor catálisis entonces la energía básicamente hace tensión sobre el sustrato lo que permite un mejor acoplamiento y por ende mejor catálisis encima de efectos en trópico es otro mecanismo de catálisis enzimática básicamente lo que dice es que la entropía que es el grado desorden molecular es el que cumple la segunda ley de la termodinámica cuando la entropía aumenta hay un desorden molecular ese desorden molecular hace que haya tensiones como en el caso anterior de atención ejercida sobre el sustrato y esto redirige por orientación orbital el sustrato directamente hacia los aminoácidos catalíticos esto es parte del proceso de la catálisis enzimática al redirigir el sustrato hacia los aminoácidos catalíticos hacia los aminoácidos de la tríada catalítica yo indicó el proceso de cambio del sustrato a producto el proceso de transformación de la energía estos son los mecanismos de catálisis a través de efectos en trópicos ya muchos no sé por qué este vídeo si todo no está suscrito a mi canal por favor dale click al botón rojo de abajo suscríbete por favor no olvides activar la campanita de notificaciones sígueme en red social bioquímica de pastor no les visiten mi página web bioquímica de pastor puntocom adiós encontraron un montón de guías información gratuita para que descargue va a encontrar vídeo van contra animaciones va contra un montón de cosas que te van a servir para bioquímica hay algunas guías que son de paga hay algunas 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