Overview
La clase abordó los principales mecanismos de regulación enzimática, incluyendo regulación alostérica, modificación covalente, activación proteolítica y su relevancia clínica, finalizando con la asignación de un taller sobre enzimas de aplicación médica.
Regulación Alostérica
- La regulación alostérica permite que las enzimas aumenten o disminuyan su actividad al unirse moléculas en sitios diferentes al activo.
- Existen dos modelos: concertado (todos los sitios cambian simultáneamente) y secuencial (cambian uno por uno).
- Las enzimas reguladas alostéricamente presentan estados tenso (baja afinidad) y relajado (alta afinidad) por el sustrato.
- El modelo de Michaelis-Menten no aplica a enzimas con comportamiento alostérico por cooperatividad.
Ejemplo: Aspartato Transcarbamilasa (ATCasa)
- ATCasa cataliza el primer paso en la síntesis de citidina trifosfato (CTP).
- Un inhibidor, como la CTP, disminuye la afinidad (aumenta Km), mientras que ATP actúa como activador.
- Este tipo de regulación incluye la retroinhibición, donde el producto final inhibe una enzima previa en la vía.
Modificación Covalente
- Incluye adición o eliminación de grupos químicos (ej. fosforilación, acetilación).
- La fosforilación puede activar o inhibir enzimas, dependiendo del contexto.
- Las modificaciones como acetilación y metilación tienen gran impacto en la regulación genética al cambiar el empaquetamiento del ADN.
Activación Proteolítica
- Algunas enzimas se sintetizan en forma inactiva (zimógenos) y requieren corte proteolítico para activarse.
- Este mecanismo es muy eficiente y permite respuestas rápidas, como en la digestión o coagulación sanguínea.
- Ejemplos: activación de quimotripsinógeno a quimotripsina, y cascada de coagulación.
Regulación Irreversible vs. Reversible
- La modificación covalente irreversible requiere enzimas especializadas para revertirse (como en cambios epigenéticos).
- Las modificaciones reversibles (como fosforilación) pueden revertirse fácilmente.
Taller: Aplicación Clínica de Enzimas
- Los estudiantes deben investigar enzimas clínicas (ej. aminotransferasas, creatina quinasa) usadas en diagnóstico médico.
- Se formarán grupos para responder preguntas y socializar hallazgos en clase.
Key Terms & Definitions
- Regulación Alostérica — Control enzimático por unión de efectores en sitios distintos al activo.
- Retroinhibición — Inhibición de una enzima por el producto final de su propia ruta metabólica.
- Modificación Covalente — Cambio funcional de una enzima al unir/eliminar grupos químicos.
- Zimógeno — Forma inactiva de una enzima que requiere corte proteolítico para activación.
Action Items / Next Steps
- Formar grupos y escoger una enzima de la lista proporcionada.
- Buscar información y responder las seis preguntas asignadas sobre la enzima clínica.
- Resumir hallazgos en el tablero, tomar foto y subirla con los nombres a la plataforma indicada.