...de eso, podemos ver las reacciones... ¿Qué es eso? ¿Qué es eso? Entonces, efectivamente, y encima, misma encima, cambian algunas cosas como afinidad o... Pero, en teoría, catalizan la misma reacción.
¿Ya? Y veíamos el eje... ejemplo de lactato de siroben más o igual la orilla más tarde la volveremos a ver porque está dentro de las enzimas del talen. ¿Listo?
Entonces, sigamos con los tipos de regulación. Siguiente regulación, inhibición alostérica. Entonces, la inhibición alostérica es algo que vamos a ir viendo muchas veces cuando empecemos a ver la parte del metabolismo. Recordemos que esta palabra se parece mucho a una que ya vimos ¿Qué era la parte de alosterismo? ¿Recuerdan que lo vimos?
¿Que me para explicarlo? Resulta que un mecanismo de regulación de las enzimas es la regulación alosterica Y quiero que tengan claro chicos que la regulación aloestérica no es exclusivamente indivisión, entonces aquí dice indivisión aloestérica, pero también puede ser que la enzima o no funcione o funcione más. ¿Listo? Y lo iremos viendo de hecho en la siguiente diapositiva.
Ese tipo de regulación aloestérica tiene dos tipos, regulación concertada y regulación secuencial. Entonces, imaginémonos que estas proteínas, esta es una proteína y está formada por un tetrámeno, es decir, cuatro dominios que están representados por cada de estas bolitas. ¿Sí o no? Y entonces se acerca un sustrato. El sustrato se pega a uno de esos sitios, esos dominios catalíticos, y todo el tetrámen, o sea, todos los cuatro dominios, incluso los que no están unidos al sustrato, aumentan su afinidad.
Es decir, si la enzima se encuentra con un sustrato, toda su estructura cambia para hacer todos los sitios activos más afines al sustrato, al mismo tiempo. A diferencia de la secuencial, en el que es necesario que se vaya uniendo uno por uno. Es decir, está el tetrámero, se pega un sustrato, eso estimula al siguiente dominio, para que sea más afín.
Se pega a su sustrato, estimula al siguiente y así. Hasta que los cuatro dominios quedan como activos más afines al sustrato. ¿Listo?
Entonces, chicos, atención acá por favor. Concertado es todos al tiempo, secuencial, paso por paso. Es decir, como sitio activo por sitio activo.
¿Listo? Y estas enzimas, que son reguladas de forma alostérica, generan para la enzima dos estados diferentes. El estado tenso y el estado relajado. Y eso tiene que ver con cambios en la afinidad propia de la enzima. Entonces, para que se lo lleven para una casa, o como para el futuro, si la encima está tensa, es la que cuenta que usted está enojado.
Está de mal genio, mal humor, y llega su amigo y le dice, ve, vamos para vuelta a donde yo habita más tarde. está mojado, le terminaron ayer, perdió el parcial un día en la mañana, entonces usted que dice, no, yo no quiero ir, yo no quiero hacer nada, estado de eso. Pero supongo que usted le fue bien en el parcial, tuvo tres juicios hoy, los tres lo ganó en cinco, o sea, nunca ha estado mejor, entonces ahí le dicen, vamos, va a ver, usted seguramente dirá, vamos a acelerar que pasamos.
Estado relajado, madura finiana. Y eso, en ese ejemplo, como salido del tema, tiene que ver mucho de cómo las enzimas interactúan con el sustrato. ¿Por qué?
Porque una enzima tensa está como más apretada y por tanto evita que el sustrato entre al sitio. Mientras que si la enzima se encuentra relajada, el bolsillo está como más abierto y por tanto el sustrato puede entrar más. Ahora, eso respecto a generación.
Ahora hablemos de un caso puntual. Ahí ustedes lo que están viendo es la estructura de la espartato de las carbamidas, o ATK para los amigos, y esta es una enzima que se encarga, en pocas palabras, de producir citrina trifosfate. Es decir, una de las pares nitrogenadas que se necesitan para el ADN. ¿Cómo lo hace?
Ella se encarga de coger el carbamoyl fosfato y el aspartato y convertirlo en un intermediario que luego, como tres pasos más abajo, se transforma en citilina tri fosfato. Es como la que cataliza el primer paso. Ella está compuesta, hagan de cuenta que esto es como si yo tuviera la enzima así y la estoy viendo desde arriba, entonces ella lo que tiene es dos trímeros catalíticos, o sea, esto es un bolsillo, y estos son trímeros de regulación. Esto es como si yo la viera de lado, es decir, ella tiene como esto, tiene dos trímeros aquí, un trímero aquí y un trímero acá. Es decir, bolsillo arriba, bolsillo abajo.
Entonces, si la enzima tiene dos sitios catalíticos, ¿cuántas reacciones puede hacer al mismo tiempo? Entonces, resulta que se dieron cuenta en algún punto de que si ellos cogían la aspartato transcarpamilasa y le ponían este compuesto que se llama pala, que es básicamente un compuesto que tiene dos estructuras químicas que son súper parecidas a sus sustratos. Esto estaba aquí y esto estaba acá.
Entonces este pala es como si fueran sus dos sustratos mezclados en uno. Entonces claramente la enzima los puede meter a su sitio activo como si los fuera a procesar. Pues resulta que ellos se dieron cuenta de que cuando el pala ingresaba a la estructura o al sitio activo, la enzima se abría.
Aquí en el gráfico está, está como apachurrada. se abre eso cuánto? 12 amstrods, o sea tamaño átomo es una distancia relativamente grande y eso hace de que una vez el pala se une a uno de sus sitios catalíticos la enzima se abre y por tanto es más afina que este sitio también reciba otra molécula de pala es decir, háganle cuenta que esto no está Entonces, pala llega a uno de los sitios activos, la enzima se abre, y eso hace que, por ejemplo, este sitio activo ahora sea más expuesto en contra pala, y por tanto se puede unir. Otra diferente de la que ya está, es decir, una se pega aquí arriba, y otra de las que están por ahí se puede pegar aquí abajo. Entonces, este proceso es una muestra de cómo, lo que yo les mencionaba hace un tiempo, de que era el austerismo y tal, una molécula que se pega a la enzima puede cambiar su estructura haciendo que cambie la afinidad por el sustrato.
Pero entonces mi pregunta es, si este compuesto pala cambia la afinidad de la enzima por su sustrato, ¿puedo aplicar aquí el concepto o la fórmula que calculamos Micael y Cantán? ¿Micaelis Menten aplica para esto? Aquí dicen que no, ¿por qué no? ¿Cómo? Porque Micaelis Menten no contempla ni cooperatividad ni alosterismo.
¿Por qué? Porque si existe un estado en el que la enzima está tenso y un estado relajado, implica que yo puedo crear dos inétricas. Una con el estado tenso y una con el estado relajado.
Entonces ya no es Micaelis. Y entonces, bueno, claro hasta aquí, el comportamiento del parátono encima. Entonces, miren cómo se ven las curvas de esas enzimas. Se ven un poquito diferentes a lo que veíamos con Micaelis.
¿Se acuerdan que con Micaelis era como si fuera la mitad de una, no sé cómo se llama eso, como una media parábola? Pues aquí se ve como una curva sin muy de, o sea, ya no es un comportamiento igual al de elicaico. ¿Y eso por qué ocurre? Porque la enzima cambia su afinidad dependiendo de según el distrito y según el sustrato. Pero resulta que, como les he mencionado, ese comportamiento alostérico no solamente puede ser una vía, es decir, no solamente estimula la enzima, también la puede iluminar.
Entonces, ¿qué pasa? Que también se dieron cuenta de que citidina trifosfato, es decir, uno de los productos que aparece en la vía donde participa la ATK, se pega a la ATK y la mantiene cerrada. Es decir, evita de que se pueda unir a su sustrato. O sea que a diferencia de lo que veíamos acá con el pala, que lo que hacía era pasarlo de tenso a relajado, acá lo que hace es mantenerlo de tenso a más tenso. ¿Qué pasaría entonces con la afinidad de estos?
Se reduce. ¿Y entonces cómo se ve eso en la gráfica? Como si yo pusiera y intentara buscar el Km aquí, pues el Km que pasa se incrementa porque la afinidad está echando para abajo. ¿Sí o no?
¿Por qué? Porque claramente al estar la teca cerrada va a ser más difícil que se pueda unir a su sustrato. ¿Qué? ¿Qué es lo que le coge?
¿Claro o no? Pero no solo puede verse estimulada o regulada por sí, por su sustrato, por su producto, sino también por un intermediario de la ruta, que es el ATP. Entonces sé que en la gráfica no se ve muy bien, pero en este caso el ATP se une a los dominios de regulación del ATP. Casi lo que hace es que la pasa de un estado tenso a un estado relajado.
O sea que, que haya ATP en el medio, o mucho ATP, va a hacer que esa enzima sea más afina, pues se sale el par. Y eso tiene sentido o no tiene sentido. Pues si pensamos que esta enzima está involucrada en la síntesis de pares nitrogenadas, implica que la célula se está, por ejemplo, dividiendo, o sea, necesita ADL. Y entonces si hay mucha energía, la célula se puede vivir, ¿sí o no? Sí.
¿Y qué me indica a mí que tengo mucha energía? Que hay un montón de ATP. Entonces el ATP se pega a la tecasa, le dicen que estamos con una alta carga energética, relájese y procese su sustrato. Entonces ahora la afinidad ya no se reduce, sino que se incrementa frente a la captación de su sustrato. ¿Claro chicos hasta aquí?
Algo que se me olvidó mencionarles acá, es que este proceso de aquí lo vamos a ver muy a menudo en preguntas metabólicas, esto que es inhibición por un producto, y eso se conoce como retroinhibición. ¿Y a qué hace referencia la retroinhibición? El grupo anterior que estamos diciendo es el TARGET es básicamente una enzima que se inhibe por un producto de la ruta donde ella participa una enzima que se puede inhibir por unirse a un producto de la ruta donde ella participa Lo que veíamos acá, la ATK participa en la síntesis de citiginatrifosfato y la citiginatrifosfato puede inhibir a la ATK, ¿cómo?
Que se inhibe por un producto que hace parte de la ruta donde la citiginatrifosfato participa. ¿Ya? Citado, citado.
Ah no, en este caso es citilina-tricosfato. ¿De qué? De patasí.
O sea, chicos, volvamos al ejemplo que tengo acá. Chicos, atención acá, por favor. Entonces, la ATCasa participa en la síntesis de citilina-tricosfato.
O sea, él está involucrado en el flujo que lleva a citilina-tricosfato. Pero la presencia de altos niveles de citina trifosfato inhibe la actividad de esa enzima. Es decir, se regula por un producto de su propia vida. Y ese producto puede ser algo inmediato, es decir, que ella lo produce y ese producto se inhibe, o, como en el caso de la ATK, es un producto que está aguas abajo. Es decir, que está por allá tres pasos más abajo, y eso se regula.
Si aún sigue en común, Gracias. confundidos con eso vamos a tomar de ejemplo uno de los pasos que vamos a empezar a ver la siguiente semana que es glucolisis entonces si ya casi empezamos con eso entonces en algún punto de la glucolisis nosotros tenemos la fructosa 1-fosfato Y eso pasa por una enzima que se llama la fosfo... ...fosfo-fructo-quinasa.
Y lo transforma en fructosa... ...1,6-bifosfato. Perdón, aquí es 6-fosfato. Tenemos un paso en el que va fructosa-6-fosfato y lo transforma en fructosa-1,6-bifosfato.
Es un paso, de una ruta cualquiera. Pues resulta que cuando esto se empieza a acumular... ...esto llega hasta esta enzima y la bloquea.
Entonces, es retroinhibición por su propio producto. Porque ella transforma esto en esto, y cuando esto se empieza a acumular, inhibe es tan simple. Entonces, esto es inhibición, retroinhibición por su propio producto.
Pero también puede pasar, esto se transforma luego en piruvato, luego es el piruvato, pero ya después de como 40 pasos se convierte en alquilino. Y cuando la ATP se empieza a acumular, entonces viene hasta acá, perdón, hasta aquí, y bloquea la enzima. Entonces, dense cuenta que esa retroinhibición no tiene que ser exclusivamente de su producto inmediato.
Puede ser que de ahí para abajo se produzca algo más que en algún punto bloquea la enzima. Pero hace parte de la ruta donde esta enzima está. Es decir, ya le encarga de participar en ese proceso. y en algún punto pues entonces aparece hay demasiado entonces le dice vale el ejemplo y que se los voy a recalcar mucho cuando empecemos a ver metabolismo es imagínense una fábrica de cualquier cosa, de cajas de cartón Entonces usted es el encargado de doblarla y volver una caja plana a una caja de cartón. Usted la dobla y la pasa.
Y luego por allá abajo le dicen a usted que el camión va a recogerlas, no llegó. Entonces tienen el almacén lleno de cajas y no las pueden sacar de ahí. Entonces le van a decir a usted, pare, deténgase hasta que podamos evacuar eso y si llegó su trabajo lo mismo pasa con las encinas.
¿Listo? ¿Claro hasta aquí entonces el concepto de retroinhibición? ¿Seguros? Siguiente tipo de regulación es uno que igual existe, pero no lo vamos a ver muy a menudo en otras de favoritas, pero igual está por ahí, que es la modificación covalente de reversión.
Aquí está más, esta es irreversible. Pero bueno, hay que la tener que cambiar Entonces, esta modificación covalente lo que hace es que, bueno, donde se encuentra principalmente en no sé si ustedes vieron eso en bioquibuno que es la acetilación y ventilación del ADN que tiene que ver con el empaquetamiento Pues el resultado es que los cromosomas, nosotros tenemos la información genética, atrapada en cromosomas. Y los cromosomas son una forma compacta de una cadena gigante. Entonces, ese ADN se enrolla en algo que se llaman histonas.
Las histonas se enrollan en ADN para poderlo empaquetar. Pues resulta que aquí lo que se puede hacer es agregar grupos acetilos o grupos metilos para cambiar cómo se empaqueta ese adecuo. Entonces, por ejemplo, el ejemplo típico es que imagínese que usted esté envolviendo una piola y eventualmente en esa piola hay un nudo gigante.
Pues entonces yo no lo voy a poder empaquetar como venía empaquetando lo demás. Le toca hacerlo más suelto porque si no el nudo le estorba. Pues igual pasa con los grupos acetilos. Entonces este es para relajar el ADN, por ejemplo.
Y esto ocasiona que se pueda dar una mayor expresión genética de lo que sea que esté guardado aquí. Mientras que las metilaciones, por el contrario, lo que hacen es poner metilos, tubos metilos en partes del ADN, que lo que hacen es que siguiendo compromete el empaquetamiento, hace que por ejemplo la proteína que se encarga de leer esto, que es la poliserasa, pues se pueda pegar en un palo que se está robando. Esto entonces está involucrado más en los procesos de regulación a nivel genético. No me acuerdo en este momento si a nivel metabólico hay alguna que se regule de esta forma, puede que aparezca, pero es ocluso.
¿Listo? Claro, este tipo de regulación chicos. Y finalmente tenemos, me falta esta y creo que otra.
Esta es la autenticación cubana interreversible y la anterioridad irreversible. Ahí tengo que cobrir más de positivas, ¿sí? Y entonces, esta es la más usual que ustedes van a ver. en la onda de tabla. Y es poner fosfatos, quitar fosfatos, y si están viendo biología celular, ahí lo van a ver por montón. ¿Por qué?
Porque las cascadas de sinalización dependen de poner fosfatos, quitar fosfatos. Entonces, en términos prácticos, ¿qué es lo que hace esto? Poner, desde la imagen práctica, si lo hicimos con fosfatos, lo puede hacer con cualquier cosa. cualquier grupo funcional es aún encima y eso cambia su actividad voy a hacer un paréntesis gigante aquí porque porque es normal de que ustedes piensen porque si se los pintan a uno de que ponen fosfatos que se active quitar fosfatos que se se inhibe, pero no eso depende de la enzima hay enzimas que cuando se fosforilan se activan como hay enzimas que cuando se fosforilan se inhiben y así funciona, entonces no es una ley de vida pero la presencia o ausencia de grupos fosfatos pueden alterar la actividad enzimática entonces por ejemplo piruvatoquinasa es una enzima que está en el último paso de la gluconexación entonces vamos por parte Gracias. Cuando usted tiene poca glucosa, es decir, usted no desayunó, se vino sin comer, pues entonces, ¿qué glucosa hay para procesar?
Ninguna, porque usted no ingirió nada. Entonces, ahí que va a pasar, lo que va a ocurrir es que se le va a poner un grupo de fosfato a la fibroblastofinasa y se va a desactivar. O bueno, menos activa, haciendo que la cantidad de glucosis que haga es más baja, porque no hay nada de qué procesar. caso contrario justo se acabó embutir un pastel ahorita antes de venir para la clase hay un montón de glucosa que procesar entonces se desfosforila la piruvatoquinasa y ahora hace que sea más activo estos eventos claramente no es ajeno a esto que veíamos todo esto puede estar relacionado pero el punto aquí es que la unión de grupos Fosfato principalmente, pero también pueden ser otros grupos funcionales.
Pueden cambiar la forma en la que las enzimas funcionan, siendo más activas o menos activas. ¿Claro hasta aquí? ¿Seguros? Y finalmente tenemos el último tipo de regulación, que es la activación proteolítica, que en los libros también parece como escisión proteolítica. La anterior, o sea, esta que veíamos acá, es la más común, es la que más abunda.
Pero esta de aquí es la más eficiente. ¿Y por qué es la más eficiente? Porque lo que hace es multiplicar la señal.
¿Cuántas veces? Un montón de veces. ¿Cómo funciona? Para algunas proteínas, algunas enzimas, cuando ya se traducen...
o sea, se crea la proteína, no funciona. O sea, ella solita, como es su integridad, no funciona. Y necesita que le quiten un pedazo para empezar a funcionar. Entonces, el ejemplo que está aquí, quimiotripsinógeno.
Nosotros ya hemos hablado en clases anteriores de la quimiotripsina, que está, que se secreta en el intestino para la digestión y tal. Pues ella no se secreta como quimiotripsina, se secreta como quimiotripsinógeno, que es su forma no activa, o sea, ella no hace nada. ella se tiene que encargar encontrar con otra enzima que se llama la tripsina que le corta un pedazo este pedazo resultante ahora es más activo y luego este pedazo se puede cortar por sí mismo se encuentran dos y una corta a la otra y se generan tres fragmentos que todos son activos entonces empezamos de una sola cadena de una sola proteína a obtener tres pérdidos entonces con una sola molécula puedo dar tres señales diferentes entonces por eso les digo que es más eficiente En términos de qué, damos... la respuesta y esto es muy típico cuando uno ve por ejemplo enzimas que se secretan el intestino que la gran mayoría viene como un precursor no activo ejemplo enteropeptidasa transforma esta tripsina de hecho también tiene un precursor Entonces la enteroquempidasa transforma el tripsinógeno en tripsina.
Y ya una vez la tripsina está activa, puede silbir un montón de proteínas. Ejemplo, quimiotripsina, quimiotripsinógeno a quimiotripsina, proteolastasa a elastasa. Procarboxidasa peptidasa Acarboxidasa peptidasa Y así con un montón de síntomas Y todas esas están asociadas a Procesar alimentos Entonces, la gran mayoría de esas Están por activación proteolítica ¿Por qué? Porque si fuera, imagínense que fuera Una sola enzima, o sea que solo esta funcionara Entonces, ¿cuánto tendría que secretar El páncreas para poder procesar un molo alimenticio? Entonces te comes, te quedas embutido Y el páncreas tiene que dele y dele Y la desinflabilidad dele y dele Para poder procesar eso no no pasa porque ellos solamente secretan unas cuantas y como eso se va fraccionando de ahí para abajo entonces la respuesta es muy grande con una única moneda ¿Listo?
Claro, hasta aquí la teoría supertolítica chicos ¿Seguros? Imagínate que vos tenés no sé, yo me imagino como cuando ustedes tienen esas barras fluorescentes de neón que ustedes tienen que como que romperlas para que empiecen a brillar aquí es igual Entonces usted tiene una molécula que me tiene por la quimiotripsinógena Ella entera, o sea, completita, ella no funciona, no sirve Ella se secreta y así se queda Ella depende de encontrarse con otra molécula que le corte corta un pedacito, y una vez le corta ese pedacito es como romper la barrita de neón. Entonces ahora esto ya empieza a funcionar.
Y de ahí para abajo él puede encontrar a otra molécula igualita que ella y cortarla en más pedacitos. Y ahora esos tres pedacitos... funcionan y sirven para procesar el pulmonimetismo por eso les digo que es como la propagación de señal porque con una sola molécula pueden salir varias moléculas activas ¿dónde también podemos ver eso?
muy fácilmente en las cascadas de coagulación sanguínea las cascadas de coagulación funcionan tal cual y esa es la razón por la cual las vidas funcionan tan rápido porque usted se corta y no pasa dos horas esperando a que se le cierre la herida o sea o sea, no para el sangrado, sino que usted en 5 minutos ya por lo menos ha controlado parte del sangrado. Y si sangra, pues sangra más de un poco, no como cuando empezó el corte, por ejemplo. Pero en 10 minutos eso ya está controlado.
Pues eso ocurre porque toda la vía, absolutamente toda la vía de coagulación, funciona de esa manera. Tanto la extrínseca, que esto no te se corta, tiene un trauma o algo por el estilo, como la intrínseca cuando por ejemplo se agrientan los vasos. Todas esas vías pues funcionan por una cascada de coagulación.
Y todo esto que ustedes ven como cajitas, que en algún punto de su carrera lo verán y verán como paso por paso. los factores lo que están viendo es como cajitas rosadas el factor es una proteína inactiva se transforma en una proteína activa y esa hace lo mismo con otra y luego con otra hasta que llega el factor 10 que es como el más importante que transforma protomina en trombina y la fibrina es el último que ya es el que forma las redes de fibrina son las que contienen los cortes, los traumas, evita que usted se desangre por contacto con una fibrina Y esto ocurre precisamente por el entrelazamiento de más péptidos, que son proteínas, no simplemente enzimas, que lo que hacen es que forman cadenas lineales, y líneas, y líneas, y líneas, y líneas, y líneas del unido. No sé si ustedes han visto, de hecho los que hayan leído tengan la estrellita, ahí está la foto de las cadenas de piolinas y es espectacular porque usted ve una cadena larguísima que está súper alineada y se ve como hecha así como con legos es impresionante porque precisamente esas cadenas lo que permiten es crear una estructura uniforme de la cual se anclan células para poder contener ese ensangrado y que usted no se desangre por darse un día posible ¿Listo? Entonces, de esto es proteínas que se cortan para dar mayor actividad y que esta es la vía más rápida.
No la más común, pero sí es la vía que da una respuesta mucho más rápida. ¿Claras de aquí chicos? ¿Alguna pregunta de la regulación que estoy viendo en la última de esto? ¿Alguna pregunta de regulación? ¿Seguros?
¿Les quedaron claras todas las respuestas de la regulación? ¿Sí? ¿Seguros? Dime ¿De qué es el equivalente irreversible?
Pues, que se puede quitar Covalente irreversible que no se puede quitar Yo sé que la respuesta parece como obvia Pero lo que ocurre es que Esto, pues en teoría Es irreversible Entre comillas puede hacer, pero es muy poco probable porque son los famosos cambios epigenéticos. Entonces, ¿por qué es irreversible? Porque generan las escobalentes muy fuertes que necesitan enzimas especializadas para romper eso.
Es decir, no es como que eso se ponga y se quite fácilmente. Hay diferencias. de esto, que esto si te das cuenta solamente con presencia de agua se quita y se pone o una enzima que capte esa agua y simplemente se las ponga ahí más cerca para que eso se lleve a cabo entonces esto es que todo el tiempo va a estar poniéndose quitándose, poniéndose, quitándose mientras que esto se pone se queda en su sitio y necesitan más mecanismos para poderlo quitar ¿claro hasta aquí chicos?
bueno, entonces Lo que sigue es, ya terminamos la parte de regulación, entonces, igual que el grupo anterior, ya despegamos un taller. Ese taller está enfocado a que podamos, si hemos hablado de enzimas, si de vainas, si de cofactores y todo lo demás, pues que aterricemos un poco eso a un contexto clínico. Entonces, la propuesta de este tipo de taller es algo muy sencillo. En la que lo que vamos a ver son algunas enzimas útiles para, o que tienen una aplicación médica.
¿A qué se refiere la aplicación médica? Pues que le sirven para el diagnóstico. Y son enzimas que seguramente van a ver ustedes toda la vida.
Porque son las enzimas típicas que le mandan uno a los exámenes de serología, que hay exámenes de serología, les dejan sangre, analizan un montón de eso para ver usted qué tiene. Y eso cambia en función de la patología o de la enfermedad que le están intentando estudiar a usted. ...a problemas de traslación únicamente. Entonces, en ese sentido, hay un montón de enzimas, que son muchísimas.
Y entre esas, pues ustedes no sé si han escuchado, por ejemplo, las aminotransferazas, que son enzimas que se mandan cuando las personas tienen problemas hepáticos, hígado graso, hígados de cirros y suavemente por el estilo. Les mandan las aminotransferazas. ¿Por qué? Porque son enzimas que están encargadas...
de la producción de piruvato a partir del almacén tonotarato, que lo veremos eventualmente, en el IVA. Y entonces, pues como todas las enzimas, tienen unos niveles normales, los que los tenemos en sangre, y si esos niveles cambian, tanto por encima como por debajo, es que algo está pasando en el mundo. Entonces, ¿cuál es el plan? El plan es que ustedes se dividan en 6 grupos Ya ustedes verán como se distribuyen Y les voy a dar un tiempo para que busquen información de una de estas Es decir, ustedes escogen con cual quieren trabajar Hay 6 ejemplos que son necesarios aquí para ver O sea, catenquinasa, lactatoesiragenasa, glutatazalcalina, milasa, milipasa y gamma-glutamin transferasa. Se escoge una de esas, cuando la repartimos, y busca estas seis preguntas que están aquí.
Atención acá, tengo que dar la instrucción. Gracias. Entonces, repartimos los temas, conforman los grupos, luego reparto los temas, responden a estas seis preguntas, ya después búsquenlas en las reuniones que tengan, se han permitido tener ellas, busquen artículos. y de ahí les paso un marcador y copian resumidamente lo que encuentran en este tablero pues hay tres tableros, dividido a la mitad y están los seis y luego los socializamos se dan cuenta, muy sencillo, simplemente para contextualizarnos y de aquí sacó la primera nota de talla. Entonces, como, chicos, atención acá por favor y no repito otra vez la instrucción, lo que está acá, alguno del grupo le tomó una foto y yo voy a crear una entrega en esa mano, usted me subía y le entrega en esa mano, o sea la foto del tablero más los nombres.
Y yo de ahí sacó la primera nota de talla. ¿Listo? Claro, se responden los grupos y yo repartimos los temas.
Pues ustedes son como 40... Sí, o sea, compartí lo que encontraron ahí.