Lezione sulle Proteine

Introduzione alle Proteine

• Definizione: Polimeri di amminoacidi.
• Struttura dell'Amminoacido:
  • Carbonio centrale legato a idrogeno.
  • Gruppo funzionale amminico (NH2).
  • Gruppo funzionale acido carbossilico.
  • Radicale variabile.
• Amminoacidi in Biologia: 20 tipi utilizzati in tutti gli organismi viventi.

Legame Peptidico

• Formazione: Connessione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro.
• Risonanza: Stabilità chimica e variazione della struttura molecolare.

Struttura delle Proteine

• Catena Proteica: Definita proteina quando la massa atomica supera 10.000 unità.
• Tipi di Legame: Ponti solfuro tra catene laterali di amminoacidi.
• Esempio: Insulina legata da ponti solfuro.

Livelli di Struttura Proteica

• Struttura Primaria: Sequenza di amminoacidi.
• Struttura Secondaria: Configurazioni alfa-elica e beta-foglietto.
• Struttura Terziaria: Configurazione tridimensionale complessa.
• Struttura Quaternaria: Aggregato di più proteine, come l'emoglobina.

Denaturazione delle Proteine

• Definizione: Modifica della struttura naturale delle proteine.
• Cause: Fisiche (calore) o chimiche (sostanze).

Funzioni delle Proteine

• Strutturali: Collagene nel tessuto connettivo.
• Contrattili: Muscoli.
• Riserva: Caseina nel latte.
• Protettive: Fibrina per la coagulazione del sangue.
• Di Trasporto: Emoglobina per l'ossigeno.
• Enzimatiche: Accelerano i processi metabolici.
• Regolatrici: Neurotrasmettitori e ormoni.
• Tossine: Veleni naturali.

Enzimi

• Ruolo: Accelerano le reazioni metaboliche.
• Funzionamento: Abbassano l'energia di attivazione delle reazioni.
• Modulazione: Attraverso inibitori competitivi e non competitivi.

Controllo dei Metabolismi

• Reazioni Chimiche: Sequenze di reazioni regolate da enzimi.
• Esempio: Emofilia e mancanza di enzima per la fibrina.

Conclusione

• Prossima lezione sugli acidi nucleici.
• Risorse: Canale YouTube e pagina Facebook di prof. Antonio Loiacono.