Introduzione alle Proteine e Funzioni

In questa lezione parleremo delle proteine, come sono fatte, come sono classificate e quali sono le loro funzioni biologiche. Cominciamo. Allora, intanto cominciamo a dire che le proteine sono dei polimeri di amminoacidi, ovvero l'amminoacido è una molecola costituita da un carbonio centrale legato con l'idrogeno, un gruppo funzionale amminico, o NH2, e un gruppo funzionale acido carbossilico. Come vedete, questa è la parte. uguale a tutti gli aminoacidi. Poi gli aminoacidi vengono differenziati in varie famiglie in base al radicale che sta qua sotto. Quindi abbiamo una componente sempre fissa, uguale per tutti gli aminoacidi, e una componente invece che varia per ogni singola tipologia diversa di aminoacido. Come vedremo gli aminoacidi che costituiscono il proteine in biologia sono 20. ma chimicamente ce ne possono esistere anche di più. Ma in natura tutti gli estriventi, dalla balena a girasole, dall'elefante al batterio più piccolo, utilizzano sempre gli stessi 20 amminoacidi. Questi amminoacidi si legano tra loro tramite un legame peptidico, e adesso vedremo come funziona, e questo legame permette loro di creare delle lunghe catene che sono appunto poi le proteine. Andiamo avanti. Ecco qui un'altra figura che rappresenta l'aminoacido. Abbiamo il gruppo nitrato, l'acido carbossidico con il carbonio sp2 perché c'è doppio legame con l'ossigeno a con il gruppo H e poi il radicale collegato al carbonio centrale. Andiamo avanti. Vediamo come funziona un legame peptidico. Qui abbiamo due aminoacidi, il gruppo carbossidico di un aminoacido si lega con il gruppo amminico dell'altro aminoacido e in particolare il gruppo H del gruppo carbossilico e l'idrogeno del gruppo amminico vanno a legarsi formando una molecola d'acqua che viene espulsa. Quindi il legame così liberato si va a legare con l'azoto formando questo legame qui. Questo è il legame peptidico, il carbonio rimane sempre in direzione sp2, lo vediamo perché c'è il doppio legame con l'ossigeno e l'azoto mantiene un idrogeno. Gli amminoacidi si legano con questo legame peptidico. Una lunga catena di amminoacidi va a crearmi la proteina. Questo legame può anche andare in risonanza. Che cos'è la risonanza? La risonanza è quando uno stato chimico può cambiare tra due stati in modo intermittente. Ad esempio nel caso del legame peptidico qui c'è il doppio legame che salta tra l'ossigeno e l'azoto. C'è una specie di intervallanza, quindi il legame coesiste sia in questo modo che in questo modo e addirittura può variare. sulla stessa molecola in modo regolare e quindi si dice proprio che è una risonanza e questo va a modificare la struttura o anche a renderla più stabile della molecola stessa. La risonanza, poi come vediamo, ecco qui c'è un altro esempio, si vede che due aminoacidi hanno una risonanza diversa, questo campidico si trova in uno stato e questo in un altro. Questa risonanza permette ad esempio la piegatura della catena e si può creare un legame tra due aminoacidi adiacenti in questo modo. Vediamo che questa risonanza quindi può essere funzionale. Grazie. proprio nella struttura di piegamento della proteina e come vedremo dopo il modo in cui si piegano proteine ne determina anche il suo funzionamento. Andiamo avanti, ecco qua, questa è una catena proteica, si definisce proteina quando la catena di aminoacidi supera una massa atomica varia 10.000 unità atomiche, quindi i polimeri che si formano con i aminoacidi si definiscono proteine quando la loro massa atomica raggiunge un valore superiore o comunque uguale a 10.000 unità atomiche, quindi si definisce proteina. Qui vediamo un modello in 3D di una proteina che ha una massa atomica pari a 16.000 unità atomiche. Come abbiamo detto, gli aminoacidi sono circa 20 e maggiore è la lunghezza della catena che producono e maggiore sono le opportunità in cui questa catena può ripiegarsi e strutturarsi formando strutture diverse. Quindi, diciamo, una stessa sequenza di aminoacidi più è lunga, più tipologie diverse di proteine. da a formare davanti allora una pedina può essere costituita da più finalmente di tra loro tramite le amico te infatti non è detto che una proteina sia un'unica sulla catena di gata più forte se stessa ma può essere anche più frazioni catene legati lateralmente molto prima da dei conti i più comuni sui conti sul furo c'è tra un aminoacido e l'altro in modo laterale si può ripiegare la cadena e legare con questi conti sul furo in cui il gruppo funzionale tiolo per degli idrogeni intanto manna parte non è quella d'acqua quindi si crea questo fenomeno di idrolisi e abbiamo un ponte solfato che mantiene la catena legata ecco qui un esempio questo per esempio l'insulina vedete che nessuno è costituita da due catene una piegata in questo modo una nell'altro che sono tenute insieme da dei punti sul foro gli aminoacidi all'interno della catena quindi vedete che hanno anche una funzione possiamo dire che il La insulina si attiva, cioè acquisisce la sua funzione importante quando si attivano i ponti sul foro che la costringono ad avere questa conformazione specifica. Andiamo avanti? Adesso parliamo della struttura delle proteine che si differenziano in quattro livelli. la struttura primaria è rappresentata dalla sequenza di aminoacidi, quindi si può classificare in base all'esatta sequenza dei 20 aminoacidi che la producono. La struttura secondaria sarebbe la sequenza della struttura tridimensionale lungo i singoli legami peptidici e questo poi vedremo come determina, va a determinare delle strutture un po'più macroscopiche. Infatti nella struttura terziaria questa sequenza dei legami peptidici mi va a determinare... una struttura un po'più complessa che come vedremo si finiscono come beta-foglietti e affaeliche. Ancora struttura quadernaria, una mega-proteina può essere costituita da più proteine legate insieme e vedremo che infatti... Nella struttura quaternaria andremo a vedere il ruolo di una singola proteina in una struttura di una macropoteina più grande. Lo vedremo a breve. Andiamo avanti. Ecco qua un'altra immagine che raffigura le quattro strutture. La struttura primaria è la sequenza degli aminoacidi, la struttura secondaria è la descrizione tridimensionale a breve scala, la struttura terziaria è la descrizione tridimensionale a grande scala della proteina, e poi la struttura quaternaria è la descrizione tridimensionale a breve scala della proteina. andiamo a vedere se questa proteina va a far parte di una macroproteina composita più grande. E qui infatti vediamo, questo è l'emoglobina che si trova nei globuli rossi, che è costituita da quattro proteine più piccole che lavorano insieme per la loro funzione finale. Andiamo avanti. Ecco, esaminiamo in dettaglio la struttura primaria, che rappresenta la sequenza degli amminoacidi. E quindi possiamo vedere proprio la sequenza di vari amminoacidi che descrivono la struttura primaria. Infatti... Infatti vedete che ovviamente all'inizio e alla fine della catena avremo un gruppo carbossilico da un lato e un gruppo amminico dall'altro. Andiamo avanti. Nella struttura secondaria, proprio grazie ai legami peptidici, andiamo a vedere la struttura tridimensionale a breve scala e possiamo distinguere in alfa-elica o beta-foglietti, ovvero in base a come sono legati e rotati questi legami peptidici abbiamo questa struttura, l'alfa-elica. che si avvolge in questo modo, quindi la catena si avvolge in questo modo, oppure i beta foglietti vengono piegati in questo modo. Questo dipende da come si orientano i legami peptidici che hanno praticamente un numero limitato di rotazioni. che possono avere in base anche al modo in cui è in isonanza il legame. Qui vediamo che si può classificare anche una superstruttura secondaria perché tra la struttura a 3D a piccola scala e quella a marco scala esiste una via di mezzo che mi va a vedere come si comporta la catena tra un'alfa elica e un'altra o tra un beta foglietto e l'altro. Nelle proteine fibrose come vedremo prevale l'alfa elica, in quella globulari prevalgono i beta foglietti. Qui vediamo altri modi in cui una catena si può ripiegare su più volte e vedere questo è proprio il concetto della superstruttura secondaria. Andiamo alla struttura secondaria. che rappresenta una descrizione in 3D di tutta la catena, qui vediamo ad esempio una molecola un po'più complessa con i suoi ponti sul furo, altri elementi come gli anelli benzenici che contribuiscono a creare dei ponti tra una parte e l'altra della catena e quindi determinano la sua conformazione dimensionale e le sue pieghe, e qui vediamo una grafica in 3D che mostra la forma di una proteina come dovrebbe apparire realmente. tema davanti. Ecco, poi vediamo la quarta struttura, qui faccio vedere ad esempio l'emoglobina. L'emoglobina è una macro proteina costituita da quattro proteine più piccole, ognuna di queste quattro proteine ha una sua specifica funzione e tutta la struttura finale costituita da più proteine costituisce la struttura quaternaria, quindi nell'emoglobina le proteine più piccole vengono chiamate subunità e ovviamente ogni subunità ha la sua funzione, ovvero col suo atomo di ferro trattiva. che trattiene l'ossigeno che trasporta nel sangue. Le proteine si possono denaturare. Che cosa significa? Che ci possono essere dei processi chimici o fisici che ne vadano a modificare la struttura, una di queste strutture, quindi secondaria, quaternaria, terziaria, e quindi le vanno a inibire o comunque cambiare il comportamento. Può succedere per calore, quando cuociamo l'uovo l'albume diventa bianco perché le proteine che in fase cruda sono avvolte vengono distese dal calore e questa distensione ne fa cambiare la consistenza, lo stato solido dal liquido e anche il colore diventa bianco. e solido. Oppure chimica, ad esempio le proteine dei capelli ricci hanno una conformazione proprio per la loro struttura tridimensionale e una sostanza chimica come ad esempio l'ammoniaca o alcune sostanze chimiche contenute nei solventi dei tiraggi vanno a modificare temporaneamente questa struttura e quindi i capelli acquisiscono una formazione liscia. Poi questa conformazione può essere... permanente come nel caso della cottura dell'albume oppure temporanea come nel caso del tiraggio dei capelli dopo qualche giorno o settimana il tiraggio perde la sua efficienza e i capelli tornano a essere ricci come prima perché la proteina dei capelli riacquisisce la sua naturale conformazione. Si riformano praticamente i ponti sul furo e i vari ponti che legavano e conformavano la catena. Quindi vediamo che si definisce denaturazione delle proteine quando si va a modificare o a rompere la struttura originaria naturale delle proteine stesse. Andiamo a vedere le funzioni delle proteine. Che funzioni hanno in biologia? Diverse funzioni. abbiamo proteine strutturali, le troviamo principalmente nei tessuti connettivi come il collagene, che sono proteine che mantengono la pelle liscia. Nel caso delle persone anziane il collagene è stato danneggiato da anni di raggi retroglietti e vari stress e quindi vediamo che aumentano le rughe perché non c'è più l'effetto tirante del collagene stesso. Poi abbiamo invece le proteine contrattili, sono quelle che i muscoli utilizzano per contrarsi o distendersi o ancora. le proteine di riserva, per esempio le proteine della caseina, quelle che fanno diventare il latte e il formaggio, o alcune proteine della fredina che nel fegato hanno lo scopo di trattenere il ferro, quindi hanno lo scopo di trattenere un materiale. Andiamo avanti, poi abbiamo le proteine protettive, qui vediamo per esempio la fibrina, che è una proteina che ha lo scopo di coagulare il sangue, o ancora le proteine di trasporto, come l'emoglobina praticamente, come vi ho visto prima, è una proteina che si trova dentro i coli rossi e ha lo scopo di trattenere l'ossigeno per poterli trasportare intorno al corpo. Poi ancora abbiamo le proteine enzimatiche, che vedremo più in dettaglio a breve, che hanno lo scopo di accelerare i processi metabolici, qui vediamo come una proteina... sia adattata per accogliere un disaccaride e accelerare la reazione di rottura per scomporre la molecola in due saccaridi oppure di trasporto, qui è molto interessante vediamo che nelle cellule alcune proteine come questa trasportano con questo meccanismo buffo che sembra che sta camminando lungo i microtuboli della cellula, dell'esoscheletro, trasportano queste bolle di grasso dove all'interno ci sono risorse energetiche oppure rifiuti da scartare, quindi vediamo proprio che hanno delle funzioni molto interessanti. Esistono poi le proteine regolatrici. Questi sono praticamente i messaggi chimici che il nostro corpo utilizza per comunicare. Lo vedremo bene quando parleremo di anatomia nel corso di Biologia. Li possiamo trovare sia nel sistema endocrino e sono tutti i mesi che ci sono. tutte queste molecole che sono utilizzate dal sistema endocrino per comunicare con le varie organi e parti del corpo e quindi regolano le funzioni vitali, e poi i neurotrasmettitori, ovvero le sostanze chimiche con cui le varie sinapsi e i neuroni comunicano tra loro. Qui vedete una sinapsi, questo è un neurone, le sinapsi rilasciano questi neurotrasmettitori, quindi queste sostanze chimiche che di fatto sono proteine, che vengono prodotte dalle sinapsi e rilasciate grazie ai vari impulsi elettrici che il neurone trasmette all'assone, questo vendrito particolarmente sviluppato che poi finisce in diversi sinapsi. Parleremo anche di questo durante il corso di anatomia umana, quando faremo biologia del secondo biennio. E poi alla fine esistono le proteine che sono le vere e proprie tossine, le vere e proprie tossine di veleni, gli stessi veleni che inietta i serpenti o che producono alcuni batteri sono delle proteine che di fatto danneggiano gli altri sistemi biologici quindi di fatto anche i veleni sono delle proteine come detto prima volevo un attimo affrontare il concetto degli enzimi perché è molto importante in biologia. Cosa sono gli enzimi? Sono proteine che hanno lo scopo di accelerare i processi metabolici. Qui vediamo un disaccaride legato, ovvero due saccaridi legati con l'ossigeno, questo l'abbiamo visto nella lezione degli zuccheri e questi saccaridi devono essere digeriti e quindi bisogna rompere questo legame. A temperatura ambiente, quindi a 37°C, la temperatura di un corpo umano, ci vorrebbe molto tempo per metabolizzare gli zuccheri di un biscotto o di una colazione. Bisognerebbe stare a temperature molto più elevate, a 500-400°C, per poter metabolizzare in una mattinata un'intera colazione. Ovviamente in quel contesto un essere umano muore, quindi non si può avere 500°C dentro le cellule. Allora cosa ha fatto la natura? Ha creato delle protezioni. proteine che di fatto abbassano l'attivazione di questa reazione chimica e quindi abbiamo una rapida metabolizzazione di questo zucchero a bassa temperatura perché intervengono degli enzimi che accelerano questo processo. Qui vediamo un grafico che mette in relazione l'energia che c'è tra i reagenti e i prodotti, quindi tra il prima e il dopo di una reazione chimica e diciamo l'ostacolo energetico che devono attraversare per poter passare da questo stato a questo stato. Cosa fa il metabolismo? Abbassa l'energia di attivazione, così io questa reazione chimica, invece di averla a 200, 300, 400 gradi, la posso avere tranquillamente a 37 gradi. E quindi ho nel mio corpo reazioni chimiche molto rapide e quindi un metabolismo abbastanza efficiente anche con il minimo dispendio di energia, abbassa l'energia. E questo è proprio il lavoro che fanno le proteine enzimatiche, accelerare o... regolare i processi metabolici, dico regolare anche perché a volte rallentano i processi metabolici e quindi vediamo che il nostro corpo ha un sistema di modulazione molto forte. flessibile vediamo come funziona qui abbiamo la proteina questa è la proteina e chiamato che amo l'enzima perché il nome del pdm che fa questo processo questo lavoro si chiama enzima e qui abbiamo le sostanze chimiche che devono interagire chiamati substrati i substrati interagiscono nel sito attivo della proteina e perchè che è modellato apposta per loro e questo sito attivo li costringe a interagire ea creare lezioni chimiche ovviamente senza questa proteina Questi agenti interagirebbero lo stesso ma lo farebbero molto più lentamente casualmente. Vediamo che all'aumentare dei substrati, quindi delle sostanze da metabolizzare, aumenta la velocità della reazione fino a un punto di saturazione oltre il quale un aumento del substrato non aumenta la velocità. diciamo che la concentrazione ha una conseguenza sulla velocità fino a un certo punto, poi questa rallenta, questa curva si vede benissimo. Diciamo che l'efficienza maggiore, quindi un giusto rapporto tra quantità di substrato e velocità, la si ha praticamente a metà del valore massimo della velocità che si può raggiungere in questa reazione chimica. Diciamo che fino alla metà della velocità il comportamento possiamo definirlo pseudo-rettilineo, ma poi all'aumentare del substrato... devo mettere sempre più strato per avere una minima accelerazione di velocità, quindi ovviamente diventa meno efficiente dalla metà della velocità massima che può raggiungere la reazione chimica. Andiamo avanti. Un'altra cosa importante da dire è che ci sono dei valori parametrici chimici e fisici ottimali. Alcune reazioni chimiche e alcuni enzimi avvengono meglio con determinati valori di pH, quindi chimici, o di temperatura, quindi fisici. Per esempio vedremo che... la temperatura ottimale per avere una data di reazione chimica con questo enzima è a 37°C e con quell'altro enzima a 77°C. Esistono per esempio dei batteri che vivono a temperature molto elevate e riescono a metabolizzare lo stesso lo zucchero perché hanno degli enzimi diversi dai nostri che li permettono di metabolizzare con lo zucchero a 77°C. Stessa cosa, esistono dei batteri che vivono tranquillamente in pozze vulcaniche molto acide o in sostanze chimiche molto basiche perché hanno diversi enzimi che fanno lo stesso lavoro in ambienti chimici così diversi. Quindi in base all'ambiente in cui l'organismo vivente vive, esistono enzimi diversi. Nei fondali oceanici ci sono animali che vivono vicino alle bocche vulcaniche, dove l'acqua è oltre i 200-300°C che non evapora a causa della pressione. Quegli organismi vivono benissimo perché hanno degli enzimi diversi che metabolizzano nel nutrimento i loro processi biologici in quelle. temperature in quelle condizioni. Quindi vediamo che la varietà chimica e fisica degli ambienti terrestri ha dato modo alla vita di sperimentare e trovare tante soluzioni diverse enzimatiche per poter attenere attivi dei metabolismi efficienti. Andiamo avanti. Come funziona il controllo del processo dei vari metabolismi? Qui abbiamo un enzima che funziona con il substrato che gli arriva. Un inibitore potrebbe avere una funzione competitiva quando va a occupare il sito attivo quindi impedendo al substrato di attivarsi oppure non competitiva quando invece va a occupare un altro sito che però attivandolo modifica la conformazione della molecola e quindi anche del sito attivo rendendolo di fatto inattivo. E questi sono i suoi problemi. sono i due modi in cui un metabolismo può essere controllato con questo meccanismo di inibizione. Andando avanti vediamo ancora che un processo metabolico non è costituito da una sola reazione chimica ma da tante reazioni chimiche. Abbiamo ad esempio un reagente iniziale e un prodotto finale e tra il reagente e il prodotto finale ci sono tante tappe intermedie. Ogni tappa intermedia è costituita da una specifica reazione chimica regolato da uno specifico enzima. È possibile regolare questo processo metabolico completo andando ad inibire alcuni punti chiave di questo percorso che può essere iniziale oppure interno qui vediamo ad esempio un meccanismo di inibizione o di attivazione l'attivatore o inibitore sono sostanze chimiche che si vanno a infilare in specifici siti della proteina dell'enzima e ne cambiano la conformazione. Questo cambiamento di conformazione lo può rendere attivo o lo può disattivare semplicemente modificando la forma del sito attivo con cui l'enzima lavora. Un esempio, per esempio, negli emofiliaci c'è questo problema. Le persone emofiliache... sono persone che non hanno la formazione completa della fibrina, che è praticamente una proteina importantissima nella collocazione del sangue. Come funziona? Questa è la sequenza di reazioni chimiche, metaboliche, che avvengono dal prodotto iniziale al prodotto finale. per produrre questa proteina importante, la febbina, per colgare il sangue. Nelle persone affette di emofilia manca un enzima che regola un passaggio intermedio. La mancanza di questo enzima fa sì che questo percorso di reazioni chimiche non può avvenire completamente, si interrompe in mezzo e la persona può subire un'emorragia anche da una piccola ferita, proprio perché non riesce a completare questa serie di reazioni chimiche e a produrre praticamente... la proteina finale, fondamentale per la coagulazione del sangue. Quindi vedete che questi meccanismi sono molto complessi e se non funzionano bene o se non sono regolati bene vanno a creare dei problemi non da poco per le persone o gli organismi coinvolti. Quindi come vedremo nella lezione dedicata a metabolismo cellulari, gli enzimi sono i fattori principali che regolano sequenze metaboliche anche più complesse di queste, da cui dipendono tutti i processi vitali degli organismi viventi. Nella prossima lezione parlerò degli acidi nucleici, quindi DNA e RNA, la loro struttura, la loro classificazione, le loro funzioni e il loro carattere. capacità rigenerative riproduttive. Potete trovare questa ed altre lezioni nel mio canale youtube e nella mia pagina facebook prof. Antonio Loiacono. Grazie

uguale a tutti gli aminoacidi. Poi gli aminoacidi vengono differenziati in varie famiglie in base al radicale che sta qua sotto. Quindi abbiamo una componente sempre fissa, uguale per tutti gli aminoacidi, e una componente invece che varia per ogni singola tipologia diversa di aminoacido. Come vedremo gli aminoacidi che costituiscono il proteine in biologia sono 20. ma chimicamente ce ne possono esistere anche di più.

Ma in natura tutti gli estriventi, dalla balena a girasole, dall'elefante al batterio più piccolo, utilizzano sempre gli stessi 20 amminoacidi. Questi amminoacidi si legano tra loro tramite un legame peptidico, e adesso vedremo come funziona, e questo legame permette loro di creare delle lunghe catene che sono appunto poi le proteine. Andiamo avanti. Ecco qui un'altra figura che rappresenta l'aminoacido. Abbiamo il gruppo nitrato, l'acido carbossidico con il carbonio sp2 perché c'è doppio legame con l'ossigeno a con il gruppo H e poi il radicale collegato al carbonio centrale.

Andiamo avanti. Vediamo come funziona un legame peptidico. Qui abbiamo due aminoacidi, il gruppo carbossidico di un aminoacido si lega con il gruppo amminico dell'altro aminoacido e in particolare il gruppo H del gruppo carbossilico e l'idrogeno del gruppo amminico vanno a legarsi formando una molecola d'acqua che viene espulsa. Quindi il legame così liberato si va a legare con l'azoto formando questo legame qui. Questo è il legame peptidico, il carbonio rimane sempre in direzione sp2, lo vediamo perché c'è il doppio legame con l'ossigeno e l'azoto mantiene un idrogeno.

Gli amminoacidi si legano con questo legame peptidico. Una lunga catena di amminoacidi va a crearmi la proteina. Questo legame può anche andare in risonanza.

Che cos'è la risonanza? La risonanza è quando uno stato chimico può cambiare tra due stati in modo intermittente. Ad esempio nel caso del legame peptidico qui c'è il doppio legame che salta tra l'ossigeno e l'azoto. C'è una specie di intervallanza, quindi il legame coesiste sia in questo modo che in questo modo e addirittura può variare.

sulla stessa molecola in modo regolare e quindi si dice proprio che è una risonanza e questo va a modificare la struttura o anche a renderla più stabile della molecola stessa. La risonanza, poi come vediamo, ecco qui c'è un altro esempio, si vede che due aminoacidi hanno una risonanza diversa, questo campidico si trova in uno stato e questo in un altro. Questa risonanza permette ad esempio la piegatura della catena e si può creare un legame tra due aminoacidi adiacenti in questo modo. Vediamo che questa risonanza quindi può essere funzionale. Grazie.

proprio nella struttura di piegamento della proteina e come vedremo dopo il modo in cui si piegano proteine ne determina anche il suo funzionamento. Andiamo avanti, ecco qua, questa è una catena proteica, si definisce proteina quando la catena di aminoacidi supera una massa atomica varia 10.000 unità atomiche, quindi i polimeri che si formano con i aminoacidi si definiscono proteine quando la loro massa atomica raggiunge un valore superiore o comunque uguale a 10.000 unità atomiche, quindi si definisce proteina. Qui vediamo un modello in 3D di una proteina che ha una massa atomica pari a 16.000 unità atomiche. Come abbiamo detto, gli aminoacidi sono circa 20 e maggiore è la lunghezza della catena che producono e maggiore sono le opportunità in cui questa catena può ripiegarsi e strutturarsi formando strutture diverse. Quindi, diciamo, una stessa sequenza di aminoacidi più è lunga, più tipologie diverse di proteine.

da a formare davanti allora una pedina può essere costituita da più finalmente di tra loro tramite le amico te infatti non è detto che una proteina sia un'unica sulla catena di gata più forte se stessa ma può essere anche più frazioni catene legati lateralmente molto prima da dei conti i più comuni sui conti sul furo c'è tra un aminoacido e l'altro in modo laterale si può ripiegare la cadena e legare con questi conti sul furo in cui il gruppo funzionale tiolo per degli idrogeni intanto manna parte non è quella d'acqua quindi si crea questo fenomeno di idrolisi e abbiamo un ponte solfato che mantiene la catena legata ecco qui un esempio questo per esempio l'insulina vedete che nessuno è costituita da due catene una piegata in questo modo una nell'altro che sono tenute insieme da dei punti sul foro gli aminoacidi all'interno della catena quindi vedete che hanno anche una funzione possiamo dire che il La insulina si attiva, cioè acquisisce la sua funzione importante quando si attivano i ponti sul foro che la costringono ad avere questa conformazione specifica. Andiamo avanti? Adesso parliamo della struttura delle proteine che si differenziano in quattro livelli. la struttura primaria è rappresentata dalla sequenza di aminoacidi, quindi si può classificare in base all'esatta sequenza dei 20 aminoacidi che la producono.

La struttura secondaria sarebbe la sequenza della struttura tridimensionale lungo i singoli legami peptidici e questo poi vedremo come determina, va a determinare delle strutture un po'più macroscopiche. Infatti nella struttura terziaria questa sequenza dei legami peptidici mi va a determinare... una struttura un po'più complessa che come vedremo si finiscono come beta-foglietti e affaeliche.

Ancora struttura quadernaria, una mega-proteina può essere costituita da più proteine legate insieme e vedremo che infatti... Nella struttura quaternaria andremo a vedere il ruolo di una singola proteina in una struttura di una macropoteina più grande. Lo vedremo a breve.

Andiamo avanti. Ecco qua un'altra immagine che raffigura le quattro strutture. La struttura primaria è la sequenza degli aminoacidi, la struttura secondaria è la descrizione tridimensionale a breve scala, la struttura terziaria è la descrizione tridimensionale a grande scala della proteina, e poi la struttura quaternaria è la descrizione tridimensionale a breve scala della proteina.

andiamo a vedere se questa proteina va a far parte di una macroproteina composita più grande. E qui infatti vediamo, questo è l'emoglobina che si trova nei globuli rossi, che è costituita da quattro proteine più piccole che lavorano insieme per la loro funzione finale. Andiamo avanti.

Ecco, esaminiamo in dettaglio la struttura primaria, che rappresenta la sequenza degli amminoacidi. E quindi possiamo vedere proprio la sequenza di vari amminoacidi che descrivono la struttura primaria. Infatti...

Infatti vedete che ovviamente all'inizio e alla fine della catena avremo un gruppo carbossilico da un lato e un gruppo amminico dall'altro. Andiamo avanti. Nella struttura secondaria, proprio grazie ai legami peptidici, andiamo a vedere la struttura tridimensionale a breve scala e possiamo distinguere in alfa-elica o beta-foglietti, ovvero in base a come sono legati e rotati questi legami peptidici abbiamo questa struttura, l'alfa-elica.

che si avvolge in questo modo, quindi la catena si avvolge in questo modo, oppure i beta foglietti vengono piegati in questo modo. Questo dipende da come si orientano i legami peptidici che hanno praticamente un numero limitato di rotazioni. che possono avere in base anche al modo in cui è in isonanza il legame.

Qui vediamo che si può classificare anche una superstruttura secondaria perché tra la struttura a 3D a piccola scala e quella a marco scala esiste una via di mezzo che mi va a vedere come si comporta la catena tra un'alfa elica e un'altra o tra un beta foglietto e l'altro. Nelle proteine fibrose come vedremo prevale l'alfa elica, in quella globulari prevalgono i beta foglietti. Qui vediamo altri modi in cui una catena si può ripiegare su più volte e vedere questo è proprio il concetto della superstruttura secondaria.

Andiamo alla struttura secondaria. che rappresenta una descrizione in 3D di tutta la catena, qui vediamo ad esempio una molecola un po'più complessa con i suoi ponti sul furo, altri elementi come gli anelli benzenici che contribuiscono a creare dei ponti tra una parte e l'altra della catena e quindi determinano la sua conformazione dimensionale e le sue pieghe, e qui vediamo una grafica in 3D che mostra la forma di una proteina come dovrebbe apparire realmente. tema davanti. Ecco, poi vediamo la quarta struttura, qui faccio vedere ad esempio l'emoglobina.

L'emoglobina è una macro proteina costituita da quattro proteine più piccole, ognuna di queste quattro proteine ha una sua specifica funzione e tutta la struttura finale costituita da più proteine costituisce la struttura quaternaria, quindi nell'emoglobina le proteine più piccole vengono chiamate subunità e ovviamente ogni subunità ha la sua funzione, ovvero col suo atomo di ferro trattiva. che trattiene l'ossigeno che trasporta nel sangue. Le proteine si possono denaturare.

Che cosa significa? Che ci possono essere dei processi chimici o fisici che ne vadano a modificare la struttura, una di queste strutture, quindi secondaria, quaternaria, terziaria, e quindi le vanno a inibire o comunque cambiare il comportamento. Può succedere per calore, quando cuociamo l'uovo l'albume diventa bianco perché le proteine che in fase cruda sono avvolte vengono distese dal calore e questa distensione ne fa cambiare la consistenza, lo stato solido dal liquido e anche il colore diventa bianco. e solido. Oppure chimica, ad esempio le proteine dei capelli ricci hanno una conformazione proprio per la loro struttura tridimensionale e una sostanza chimica come ad esempio l'ammoniaca o alcune sostanze chimiche contenute nei solventi dei tiraggi vanno a modificare temporaneamente questa struttura e quindi i capelli acquisiscono una formazione liscia.

Poi questa conformazione può essere... permanente come nel caso della cottura dell'albume oppure temporanea come nel caso del tiraggio dei capelli dopo qualche giorno o settimana il tiraggio perde la sua efficienza e i capelli tornano a essere ricci come prima perché la proteina dei capelli riacquisisce la sua naturale conformazione. Si riformano praticamente i ponti sul furo e i vari ponti che legavano e conformavano la catena.

Quindi vediamo che si definisce denaturazione delle proteine quando si va a modificare o a rompere la struttura originaria naturale delle proteine stesse. Andiamo a vedere le funzioni delle proteine. Che funzioni hanno in biologia? Diverse funzioni. abbiamo proteine strutturali, le troviamo principalmente nei tessuti connettivi come il collagene, che sono proteine che mantengono la pelle liscia.

Nel caso delle persone anziane il collagene è stato danneggiato da anni di raggi retroglietti e vari stress e quindi vediamo che aumentano le rughe perché non c'è più l'effetto tirante del collagene stesso. Poi abbiamo invece le proteine contrattili, sono quelle che i muscoli utilizzano per contrarsi o distendersi o ancora. le proteine di riserva, per esempio le proteine della caseina, quelle che fanno diventare il latte e il formaggio, o alcune proteine della fredina che nel fegato hanno lo scopo di trattenere il ferro, quindi hanno lo scopo di trattenere un materiale. Andiamo avanti, poi abbiamo le proteine protettive, qui vediamo per esempio la fibrina, che è una proteina che ha lo scopo di coagulare il sangue, o ancora le proteine di trasporto, come l'emoglobina praticamente, come vi ho visto prima, è una proteina che si trova dentro i coli rossi e ha lo scopo di trattenere l'ossigeno per poterli trasportare intorno al corpo. Poi ancora abbiamo le proteine enzimatiche, che vedremo più in dettaglio a breve, che hanno lo scopo di accelerare i processi metabolici, qui vediamo come una proteina...

sia adattata per accogliere un disaccaride e accelerare la reazione di rottura per scomporre la molecola in due saccaridi oppure di trasporto, qui è molto interessante vediamo che nelle cellule alcune proteine come questa trasportano con questo meccanismo buffo che sembra che sta camminando lungo i microtuboli della cellula, dell'esoscheletro, trasportano queste bolle di grasso dove all'interno ci sono risorse energetiche oppure rifiuti da scartare, quindi vediamo proprio che hanno delle funzioni molto interessanti. Esistono poi le proteine regolatrici. Questi sono praticamente i messaggi chimici che il nostro corpo utilizza per comunicare. Lo vedremo bene quando parleremo di anatomia nel corso di Biologia.

Li possiamo trovare sia nel sistema endocrino e sono tutti i mesi che ci sono. tutte queste molecole che sono utilizzate dal sistema endocrino per comunicare con le varie organi e parti del corpo e quindi regolano le funzioni vitali, e poi i neurotrasmettitori, ovvero le sostanze chimiche con cui le varie sinapsi e i neuroni comunicano tra loro. Qui vedete una sinapsi, questo è un neurone, le sinapsi rilasciano questi neurotrasmettitori, quindi queste sostanze chimiche che di fatto sono proteine, che vengono prodotte dalle sinapsi e rilasciate grazie ai vari impulsi elettrici che il neurone trasmette all'assone, questo vendrito particolarmente sviluppato che poi finisce in diversi sinapsi. Parleremo anche di questo durante il corso di anatomia umana, quando faremo biologia del secondo biennio.

E poi alla fine esistono le proteine che sono le vere e proprie tossine, le vere e proprie tossine di veleni, gli stessi veleni che inietta i serpenti o che producono alcuni batteri sono delle proteine che di fatto danneggiano gli altri sistemi biologici quindi di fatto anche i veleni sono delle proteine come detto prima volevo un attimo affrontare il concetto degli enzimi perché è molto importante in biologia. Cosa sono gli enzimi? Sono proteine che hanno lo scopo di accelerare i processi metabolici.

Qui vediamo un disaccaride legato, ovvero due saccaridi legati con l'ossigeno, questo l'abbiamo visto nella lezione degli zuccheri e questi saccaridi devono essere digeriti e quindi bisogna rompere questo legame. A temperatura ambiente, quindi a 37°C, la temperatura di un corpo umano, ci vorrebbe molto tempo per metabolizzare gli zuccheri di un biscotto o di una colazione. Bisognerebbe stare a temperature molto più elevate, a 500-400°C, per poter metabolizzare in una mattinata un'intera colazione.

Ovviamente in quel contesto un essere umano muore, quindi non si può avere 500°C dentro le cellule. Allora cosa ha fatto la natura? Ha creato delle protezioni. proteine che di fatto abbassano l'attivazione di questa reazione chimica e quindi abbiamo una rapida metabolizzazione di questo zucchero a bassa temperatura perché intervengono degli enzimi che accelerano questo processo. Qui vediamo un grafico che mette in relazione l'energia che c'è tra i reagenti e i prodotti, quindi tra il prima e il dopo di una reazione chimica e diciamo l'ostacolo energetico che devono attraversare per poter passare da questo stato a questo stato.

Cosa fa il metabolismo? Abbassa l'energia di attivazione, così io questa reazione chimica, invece di averla a 200, 300, 400 gradi, la posso avere tranquillamente a 37 gradi. E quindi ho nel mio corpo reazioni chimiche molto rapide e quindi un metabolismo abbastanza efficiente anche con il minimo dispendio di energia, abbassa l'energia. E questo è proprio il lavoro che fanno le proteine enzimatiche, accelerare o... regolare i processi metabolici, dico regolare anche perché a volte rallentano i processi metabolici e quindi vediamo che il nostro corpo ha un sistema di modulazione molto forte.

flessibile vediamo come funziona qui abbiamo la proteina questa è la proteina e chiamato che amo l'enzima perché il nome del pdm che fa questo processo questo lavoro si chiama enzima e qui abbiamo le sostanze chimiche che devono interagire chiamati substrati i substrati interagiscono nel sito attivo della proteina e perchè che è modellato apposta per loro e questo sito attivo li costringe a interagire ea creare lezioni chimiche ovviamente senza questa proteina Questi agenti interagirebbero lo stesso ma lo farebbero molto più lentamente casualmente. Vediamo che all'aumentare dei substrati, quindi delle sostanze da metabolizzare, aumenta la velocità della reazione fino a un punto di saturazione oltre il quale un aumento del substrato non aumenta la velocità. diciamo che la concentrazione ha una conseguenza sulla velocità fino a un certo punto, poi questa rallenta, questa curva si vede benissimo.

Diciamo che l'efficienza maggiore, quindi un giusto rapporto tra quantità di substrato e velocità, la si ha praticamente a metà del valore massimo della velocità che si può raggiungere in questa reazione chimica. Diciamo che fino alla metà della velocità il comportamento possiamo definirlo pseudo-rettilineo, ma poi all'aumentare del substrato... devo mettere sempre più strato per avere una minima accelerazione di velocità, quindi ovviamente diventa meno efficiente dalla metà della velocità massima che può raggiungere la reazione chimica. Andiamo avanti.

Un'altra cosa importante da dire è che ci sono dei valori parametrici chimici e fisici ottimali. Alcune reazioni chimiche e alcuni enzimi avvengono meglio con determinati valori di pH, quindi chimici, o di temperatura, quindi fisici. Per esempio vedremo che... la temperatura ottimale per avere una data di reazione chimica con questo enzima è a 37°C e con quell'altro enzima a 77°C.

Esistono per esempio dei batteri che vivono a temperature molto elevate e riescono a metabolizzare lo stesso lo zucchero perché hanno degli enzimi diversi dai nostri che li permettono di metabolizzare con lo zucchero a 77°C. Stessa cosa, esistono dei batteri che vivono tranquillamente in pozze vulcaniche molto acide o in sostanze chimiche molto basiche perché hanno diversi enzimi che fanno lo stesso lavoro in ambienti chimici così diversi. Quindi in base all'ambiente in cui l'organismo vivente vive, esistono enzimi diversi.

Nei fondali oceanici ci sono animali che vivono vicino alle bocche vulcaniche, dove l'acqua è oltre i 200-300°C che non evapora a causa della pressione. Quegli organismi vivono benissimo perché hanno degli enzimi diversi che metabolizzano nel nutrimento i loro processi biologici in quelle. temperature in quelle condizioni.

Quindi vediamo che la varietà chimica e fisica degli ambienti terrestri ha dato modo alla vita di sperimentare e trovare tante soluzioni diverse enzimatiche per poter attenere attivi dei metabolismi efficienti. Andiamo avanti. Come funziona il controllo del processo dei vari metabolismi? Qui abbiamo un enzima che funziona con il substrato che gli arriva. Un inibitore potrebbe avere una funzione competitiva quando va a occupare il sito attivo quindi impedendo al substrato di attivarsi oppure non competitiva quando invece va a occupare un altro sito che però attivandolo modifica la conformazione della molecola e quindi anche del sito attivo rendendolo di fatto inattivo.

E questi sono i suoi problemi. sono i due modi in cui un metabolismo può essere controllato con questo meccanismo di inibizione. Andando avanti vediamo ancora che un processo metabolico non è costituito da una sola reazione chimica ma da tante reazioni chimiche.

Abbiamo ad esempio un reagente iniziale e un prodotto finale e tra il reagente e il prodotto finale ci sono tante tappe intermedie. Ogni tappa intermedia è costituita da una specifica reazione chimica regolato da uno specifico enzima. È possibile regolare questo processo metabolico completo andando ad inibire alcuni punti chiave di questo percorso che può essere iniziale oppure interno qui vediamo ad esempio un meccanismo di inibizione o di attivazione l'attivatore o inibitore sono sostanze chimiche che si vanno a infilare in specifici siti della proteina dell'enzima e ne cambiano la conformazione. Questo cambiamento di conformazione lo può rendere attivo o lo può disattivare semplicemente modificando la forma del sito attivo con cui l'enzima lavora. Un esempio, per esempio, negli emofiliaci c'è questo problema.

Le persone emofiliache... sono persone che non hanno la formazione completa della fibrina, che è praticamente una proteina importantissima nella collocazione del sangue. Come funziona?

Questa è la sequenza di reazioni chimiche, metaboliche, che avvengono dal prodotto iniziale al prodotto finale. per produrre questa proteina importante, la febbina, per colgare il sangue. Nelle persone affette di emofilia manca un enzima che regola un passaggio intermedio. La mancanza di questo enzima fa sì che questo percorso di reazioni chimiche non può avvenire completamente, si interrompe in mezzo e la persona può subire un'emorragia anche da una piccola ferita, proprio perché non riesce a completare questa serie di reazioni chimiche e a produrre praticamente... la proteina finale, fondamentale per la coagulazione del sangue.

Quindi vedete che questi meccanismi sono molto complessi e se non funzionano bene o se non sono regolati bene vanno a creare dei problemi non da poco per le persone o gli organismi coinvolti. Quindi come vedremo nella lezione dedicata a metabolismo cellulari, gli enzimi sono i fattori principali che regolano sequenze metaboliche anche più complesse di queste, da cui dipendono tutti i processi vitali degli organismi viventi. Nella prossima lezione parlerò degli acidi nucleici, quindi DNA e RNA, la loro struttura, la loro classificazione, le loro funzioni e il loro carattere. capacità rigenerative riproduttive. Potete trovare questa ed altre lezioni nel mio canale youtube e nella mia pagina facebook prof. Antonio Loiacono.

Grazie

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