...tudo certinho, esta aula é sobre proteínas, um composto que depois da água é o mais abundante nos seres vivos. E as proteínas são compostos orgânicos, assim como os carboidratos... os lipídios, as vitaminas e os ácidos nucleicos. Se eles são orgânicos, significa que tem carbono.
Sim, gente, os átomos que formam as proteínas são basicamente carbono, oxigênio, hidrogênio... nitrogênio e pode ter também o enxofre. E qual é a função?
As proteínas têm diversas funções para os seres vivos, mas vou te falar as principais funções das proteínas no nosso organismo. Vamos lá. As proteínas terão função estrutural. Elas estão presentes na tua unha, na tua pele, no teu cabelo, no citoesqueleto da tua célula, lá nas miofibrilas, nas proteínas, na actirimiosina, actirimiosina que forma o músculo, que gera a... contração muscular.
As proteínas também, além de função estrutural, podem ter a função energética, muito embora nós extraímos primeiro a energia dos carboidratos. Acabou o carboidrato, os açúcares, tiramos a energia dos lipídios, a nossa reserva energética. Agora sim, não tem carboidrato, não tem lipídio, aí a gente tira a energia das proteínas, se for necessário. Além disso, as proteínas também têm a função de defesa.
Sim, gente, os anticorpos que as nossas células de defesa produzem, Esses anticorpos são proteínas que vão neutralizar os agentes infecciosos, os antígenos que estão invadindo o nosso corpo. Outra função importantíssima das proteínas é a função enzimática. As enzimas do nosso corpo, que aceleram as reações, as diversas reações que ocorrem no nosso organismo, essas enzimas são também proteínas.
E elas também podem ser hormônios, então elas têm também a função hormonal. Obrigado. Insulina e glucagon, que são aqueles hormônios que regulam os níveis de açúcar no sangue, são também proteínas. Sobre a insulina tem uma curiosidade bem interessante. Repara só, você sabe que uma pessoa que tem diabetes tipo 1 é um insulino dependente, porque ele tem que injetar insulina no seu sangue para que regule, para que diminua os níveis de açúcar soltos no sangue dessa pessoa.
Aí você se pergunta, mas por que o diabético... tipo 1, tem que injetar. Por que ele não engole a insulina?
Porque se ele engolir a insulina, ela vai ser digerida, ela vai ser quebrada. Lembre-se, a insulina é uma proteína. Quando ela passa pelo nosso estômago, ela sofre a ação de uma enzima, que também é uma proteína, e é quebrada a insulina em diversas partes menores, chamadas de aminoácidos. Então nós podemos dizer que a proteína é um polímero.
É uma molécula muito grande, formada por moléculas menores que... se repetem. Essas moléculas menores são chamadas de monômeros e no caso das proteínas, os monômeros são os aminoácidos.
Cada uma das centenas de milhares de proteínas que existem, então, são formadas por aminoácidos. Agora, repare, existem apenas 20 tipos de aminoácidos diferentes que formam as proteínas. Esses aminoácidos se combinam de forma diferente, em ordem diferente.
em quantidades diferentes para formar essas diferentes proteínas. Mas então vamos entender como é um aminoácido. Olha só essa imagem.
Um aminoácido tem basicamente um... carbono central, fazendo quatro ligações simples. Essas ligações serão com um hidrogênio, olha só, um grupamento amina, que se chama grupo amina, e um grupamento ácido carboxílico. Repara que o grupo amina, juntamente com o grupo ácido carboxílico, forma um nome, gera o nome do aminoácido. Amino, do grupo amina, ácido, do grupo ácido carboxílico.
Agora, o que vai diferir um aminoácido do outro é o tipo de radical que está ligado a esse carbono. Esse aminoácido pode ser lisina, prolina, alanina, eles são tudo igual, exceto pelo radical. É importante falar que os aminoácidos, eles podem ser essenciais ou naturais. Aminoácidos essenciais são aqueles que o nosso corpo não produz. Então, é essencial a gente ingeri-los a partir de alimentos.
Já os aminoácidos naturais são aqueles que o nosso corpo produz. Ou seja, desses 20 aminoácidos... Alguns deles a gente tem que ingerir por fontes de alimento Os outros a gente produz Agora, existem os aminoácidos que são chamados semi-essenciais Que são aqueles que o nosso corpo produz Só que em quantidades insuficientes Portanto, devemos complementar eles pela alimentação Agora que a gente já sabe que um aminoácido Que a união de diversos aminoácidos formam uma proteína A gente tem que estudar como se dá a ligação entre esses dois aminoácidos E repara É uma ligação famosíssima, chamada de ligação peptídica. Ou seja, a ligação entre dois aminoácidos é uma ligação peptídica.
E quando eles se ligam, uma molécula de água é liberada. Entenda olhando essa imagem. Te liga que um grupamento carboxila, um grupo ácido carboxílico, se liga a um grupo amina de outro aminoácido. Agora, o grupo ácido carboxílico vai perder um OH. E o grupo...
amino vai perder o hidrogênio, ou seja, é um H2O, água. Essa síntese, essa ligação é chamada de síntese por desidratação. Síntese porque é a formação de uma ligação e desidratação porque sai uma molécula de água. E o processo inverso pode ocorrer.
Quando ocorre a quebra de uma dessas ligações, tem que ser obrigatoriamente na presença de água, porque a água vai ter que recompor esse OH. de um dos aminoácidos e o hidrogênio de outro aminoácido. Portanto, é chamado de uma quebra por hidrólise. Agora, uma classificação que as proteínas podem receber é quando a sua estrutura, logo quando elas são formadas nos ribossomos das nossas células, elas vão adquirir uma forma linear, simplesmente uma fila de aminoácidos, ou seja, uma linha reta. Essa forma...
é chamada de estrutura primária das proteínas. Logo em seguida, por atração química, ela se enrola nela mesma. E aí ela pode adquirir dois formatos, ou alfa-hélice ou beta-pregueada. Essa alfa-hélice ou beta-pregueada é chamada de estrutura secundária das proteínas. Só que não para aí.
Ela continua com as suas atrações e ela se enreda nela mesma. Chegando à estrutura chamada de estrutura terciária, que é quando ela está totalmente enredada nela mesma. Algumas proteínas já estão atuando na forma terciária, só que elas podem ainda adquirir a forma quaternária, que é quando várias terciárias se ligam. É o caso da hemoglobina, é uma proteína quaternária.
Um exemplo bastante didático que tem nos livros que a gente lê aí de ensino médio e tal, é quando eles pegam um fio de telefone para exemplificar isso, ó. Primária. Uma linha de filinhas de aminoácidos. Secundária, se enrola. Repara que é no formato alfa-hélice aqui.
Terciária, ela se enreda. E quaternária é quando várias terciárias se unem. Gente, o que vai determinar a forma dessas proteínas é a informação genética que elas recebem.
Ou seja, a ordem dos aminoácidos formados em uma proteína depende de qual gene... está mandando essa informação para ele. Agora te liga, a forma da proteína está intimamente ligada à sua função. Portanto, a gente chega a uma conclusão de que se a proteína modificar a sua forma, a sua estrutura, ela também vai modificar a sua função.
E existem duas formas para as proteínas modificar a sua função. Uma delas é a mutação e a outra é a famosíssima desnaturação proteica. A mutação, um exemplo básico de mutação, é a anemia falciforme, que simplesmente troca-se um aminoácido lá na hora de formar essa proteína. Ao invés de ter um glutamato, vem um outro aminoácido chamado de valina.
Consequentemente, a hemoglobina, que é formada a partir desse gene, ela adquire uma outra forma, causando a anemia falciforme. E aí que tá, o nome é falciforme... Porque as hemácias ficam com o formato de foice.
E a outra maneira... Uma proteína modificar sua forma é pela desnaturação proteica, que pode se dar pelo pH ou pela temperatura. Olha essa imagem. Então veja, a proteína está aí bonitinha na sua formação. Se ela se expõe a uma temperatura que ela não está adaptada, que ela não tem como trabalhar, essas ligações entre esses aminoácidos dessa proteína perdem força e ela modifica sua forma.
Quando modifica essa forma, a gente chama de desnaturação proteica. Repara que a desnaturação pode ser reversível por uma renaturação. Mas não são todas as proteínas que desnaturam que podem voltar ao seu estado de atividade normal.
Um exemplo é a albumina. Quando você vai fritar o teu ovinho lá, pô, tu sabe que a clara do ovo é rica em proteína. A proteína da clara do ovo é a albumina.
Quando você tá fritando o ovo, a clara fica imediatamente branca. O que aconteceu aí? Desnaturação dessa proteína. Neste caso, é um processo irreversível. O pH também pode gerar desnaturação.
Você sabe que o pH vai de 0 a 14. Quanto mais próximo a 0, mais ácido. Quanto mais próximo a 14, mais básico. Uma proteína que atua no pH 7, se você colocar ela no pH 13, ela vai desnaturar também.
E é claro que a gente não pode dar uma aula de proteínas sem falar de uma das principais. que são as enzimas. Lembra que eu disse no início da aula? A enzima é uma proteína. E repara só, quais são?
Qual é o papel de uma enzima no nosso corpo? É muito importante, porque ela diminui a energia de ativação das reações e possibilita que essas reações ocorram numa velocidade muito mais rápida. É o velho exemplo do tiozão carregando uma pedra em cima da montanha.
Sem enzima... ele vai ter muito mais trabalho, ele vai ter que empurrar essa pedra lá por cima. Enquanto que com o enzima é muito mais fácil, ele praticamente vai em linha reta carregando isso.
Esse é um exemplo super didático sobre como as enzimas atuam no nosso corpo. Pessoal, existem vários tipos de enzimas, muitos tipos de enzimas. E elas são extremamente específicas ao substrato, a qual reação ela vai fazer. Por isso que a gente fala que as enzimas...
fazem uma ligação com seu substrato como se fosse chave fechadura, porque elas terão um encaixe perfeito. O substrato se liga na enzima, ocorre a reação e gera o produto. É muito importante você saber que depois da reação que a enzima gera, ela continua intacta, pronta para atuar novamente na mesma reação com outro substrato.
Existem dois fatores que podem influenciar diretamente. exatamente a atividade enzimática no nosso corpo. São eles, novamente, o pH e a temperatura. Lembra, a enzima vai ter uma temperatura ótima de atividade. Essa temperatura, por exemplo, no nosso corpo, as enzimas que estão atuando no nosso corpo, vão ter uma temperatura média de funcionamento lá pelos 36,5.
Se sobe a temperatura, chega a 39, a atividade enzimática diminui um pouco. A mesma coisa acontece se a nossa temperatura diminui. Repara no exemplo desta enzima, desta proteína.
Aqui ela tem atividade ótima dos 30 graus. Se a temperatura aumenta, a sua atividade enzimática, naquela determinada reação, diminui. O mesmo ocorre caso a temperatura diminua dos 30 graus. E como é que o pH interfere nisso?
Olha, depende de onde está. Se for uma enzima que está no teu estômago, chamada de pepsina... ela vai ter um pH ótimo próximo a 2. Ou seja, ela atua num pH muito baixo, ou seja, num ambiente muito ácido. Se o pH do teu estômago vai lá para 4, 5, a atividade da pepsina diminui. Ela não vai ser tão eficiente.
Então repara que a temperatura e o pH estão intimamente ligados à atividade enzimática. Só para fechar, os livros didáticos poderão te trazer uma outra classificação para as proteínas. que serão as proteínas simples, quando é só proteína, ou proteínas conjugadas, quando elas estão associadas a outros elementos.
Por exemplo, as glicoproteínas, que são proteínas associadas à glicose. Ou as lipoproteínas, que são proteínas associadas a lipídios. E assim chegamos ao final de mais uma videoaula.
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Até o próximo vídeo!