Bonjour, lors des précédentes vidéos, nous avions vu l'expression des gènes, à savoir, on avait vu comment les gènes contrôlaient le phénotype, donc via le phénotype moléculaire, à savoir la production de protéines. Les protéines, qu'est-ce que c'est ? Ce sont des molécules qui sont vraiment fondamentales pour le vivant. Donc en l'occurrence, elles sont constituées de chaînes d'acides aminés, donc qui sont fixées les uns à côté des autres, et donc ces protéines, en fait, il en existe plein de types différents.
On a des protéines structurales, on a des protéines signalisatrices, on a des protéines membranaires. et on a les enzymes. Donc les enzymes, ce sont vraiment des protéines essentielles qui vont servir en fait à catalyser des réactions chimiques.
Vous l'aurez compris, c'est le thème de la vidéo d'aujourd'hui. Donc je ne vous en dis pas plus pour ne pas dévoiler la suite, mais c'est parti. Commençons par définir un peu ce qu'est une enzyme.
Alors comme je l'ai dit en intro, une enzyme c'est une protéine, donc une chaîne d'acide aminé. Mais attention, pas n'importe quelle protéine. En effet, une enzyme c'est une protéine qui catalyse une réaction chimique. En gros, ça veut dire que ça accélère une réaction chimique. En fait, en général, les réactions chimiques qui ont lieu dans nos cellules, ce qu'on appelle donc le métabolisme, sont des réactions qui peuvent se faire spontanément, mais à des vitesses beaucoup trop lentes pour que ce soit compatible avec la vie de nos cellules.
Du coup, le rôle de nos enzymes, c'est d'accélérer un petit peu tout ça. En revanche, attention, l'enzyme n'est pas consommé dans la réaction chimique. Ce n'est pas un réactif. En fait, l'enzyme, elle intervient dans la réaction, mais elle-même ne change pas.
Les réactifs d'une réaction enzymatique sont appelés les substrats. On peut donc schématiser simplement une réaction enzymatique comme ceci. Au passage, on dit qu'une enzyme est un catalyseur organique, car il s'agit d'une protéine, donc d'une molécule organique. Mais attention, dans la nature, il existe aussi des catalyseurs minéraux, mais du coup, on ne les appelle pas des enzymes.
Dans nos cellules, il y a plusieurs sortes de réactions chimiques. Par exemple, les réactions de synthèse permettent de lier deux molécules, alors que les réactions d'hydrolyse, au contraire, permettent de casser des liaisons chimiques. Et pour chaque catégorie de réaction chimique, on a plein de possibilités suivant les substrats, donc les substrats qu'on considère et les produits que l'on obtient.
Toutes ces réactions métaboliques sont catalysées par des enzymes. Mais attention, car chaque enzyme va être spécifique. Déjà, elles sont spécifiques d'un substrat donné.
Par exemple, l'amylase est capable d'hydrolyser de l'amidon. Mais si on lui donne à la place du saccharose, par exemple, il ne se passera strictement rien. Et en plus, les enzymes sont spécifiques d'un type de réaction donnée.
Par exemple, l'enzyme capable de transformer la tyrosine en thyroglobuline sera incapable de transformer la tyrosine en dopa. Et inversement. Alors que pourtant, il s'agit du même substrat. Du coup, on parle de double spécificité enzymatique. Une spécificité de substrat.
et une spécificité d'action. Parlons un peu de comment s'effectue la catalyse enzymatique. Comme on l'a vu, une enzyme, c'est une chaîne d'acide aminé, et cette chaîne est repliée dans l'espace, ce qui lui permet d'acquérir une certaine forme, une certaine structure 3D. Au sein de cette structure protéique, il y a une zone en particulier qui est plus importante que les autres, ce qu'on appelle le site actif. En fait, ce site actif, c'est l'endroit de l'enzyme qui va interagir avec le substrat.
Et pour pouvoir fonctionner, ce site actif a une structure 3D qui est parfaitement complémentaire à la forme du substrat. Par exemple, si on visualise une amylase salivaire, qui est une enzyme capable d'hydrolyser l'amidon, voici ce que ça donne. On voit bien ici le repliement de la chaîne d'acide aminé qui va façonner la structure de l'enzyme.
Cette structure va ménager un site actif, ici en forme de creux, dont la forme va permettre l'insertion du substrat, en l'occurrence l'amidon. Et cette interaction entre enzyme et substrat va reposer sur la mise en place de liaisons faibles entre certains acides aminés du site actif et le substrat. Ces acides aminés qui se lient au substrat forment ce qu'on appelle le site de reconnaissance.
Et donc une fois lié, le substrat va ensuite pouvoir être transformé grâce à l'action d'autres acides aminés, donc de ce qu'on appelle le site catalytique. Et une fois que la réaction a lieu, le produit obtenu peut se détacher du site actif et l'enzyme. devient à nouveau opérationnelle pour catalyser un nouveau substrat.
Pour récapituler un petit peu les étapes de cette catalyse enzymatique, voici ce qui se passe. Le substrat et l'enzyme se lient pour pouvoir former un complexe, ce qu'on appelle le complexe enzyme-substrat, donc ES, puis la catalyse a lieu et on obtient un produit P qui va se détacher de l'enzyme. Alors il faut savoir que l'activité catalytique d'une enzyme dépend d'un certain nombre de choses. Déjà, ça va dépendre des conditions physico-chimiques du milieu.
Par exemple, une enzyme ne va pouvoir être efficace que pour une température donnée. En général, chez nous, elle fonctionne de manière optimale à 37°C. Dès qu'on s'éloigne un petit peu de cette température de référence, l'enzyme perdra de son efficacité.
Mais attention, ce n'est pas du tout la même chose si les températures sont trop chaudes ou trop froides. Si on diminue la température, les réactions seront ralenties, mais l'enzyme conservera son potentiel catalytique. Alors que si la température augmente trop, cela va carrément... perturber les liaisons faibles au sein de l'enzyme, ce qui changera sa forme, et du coup, comme la forme est changée, le site actif ne reconnaîtra plus le substrat, et l'enzyme donc ne pourra plus fonctionner. Dans ce cas-là, on dit que l'enzyme est dénaturé.
Et malheureusement, une fois qu'une enzyme est dénaturée, elle ne pourra plus jamais fonctionner normalement, même si on revient à une température normale. L'action enzymatique dépend aussi du pH du milieu. Il faut que celui-ci soit optimal pour que la catalyse se fasse correctement. Le moindre écart par rapport au pH de référence dénature l'enzyme en changeant ses liaisons faibles et donc sa structure 3D. Alors après, chaque enzyme fonctionne dans une certaine gamme de pH. La majorité fonctionne sur un pH neutre, mais ce n'est pas toujours le cas.
Par exemple, la pepsine, qui fonctionne dans l'estomac, a un pH optimal de 2, ce qui est très faible. Et mis à part ces conditions physico-chimiques, on a une activité enzymatique qui dépend aussi de la quantité de substrats. En gros, plus la quantité de substrats augmente, plus la vitesse initiale de la réaction chimique sera rapide. C'est en fait tout simplement lié au fait qu'une augmentation de la concentration en substrats augmente la probabilité de rencontre avec l'enzyme. Donc en fait ça va optimiser un peu plus le processus.
Et ça marche aussi dans l'autre sens, à savoir que plus la quantité d'enzymes sera importante, plus la catalyse sera rapide. Mais ça, ça ne va pas trop vous étonner. Donc nous avons vu que les enzymes, ce sont des protéines qui catalysent des réactions chimiques.
Donc catalyse, ça veut dire qu'en fait, elles accélèrent les réactions chimiques qui se passent dans le vivant, de manière à les rendre compatibles avec la vie cellulaire. En fait, pour que cette catalyse, elle fonctionne correctement, il faut qu'il y ait une interaction étroite entre l'enzyme et son substrat. Et qui dit interaction étroite, dit en fait complémentarité 3D entre le substrat de l'enzyme et un site particulier de l'enzyme qu'on appelle le site actif.
Donc en l'occurrence, c'est à cause ou grâce à ce site actif que l'enzyme va avoir une spécificité, c'est-à-dire que l'enzyme va pouvoir s'occuper que d'un seul substrat. Et en l'occurrence, il y aura également une spécificité de réaction, c'est-à-dire qu'une enzyme n'est capable de catalyser qu'un seul type de réaction chimique. Et c'est également pour ça que si l'enzyme est dénaturé, c'est-à-dire que si l'enzyme perd sa forme 3D, donc à cause notamment de problèmes... de variation de température, de pH, eh bien, le site actif perd également sa complémentarité, et du coup, l'enzyme perd son efficacité. Voilà, ce sera tout pour aujourd'hui, donc je vous donne rendez-vous pour de prochaines vidéos.
Au revoir !