Cinética Enzimática

Introducción

• Continuamos la temática de las enzimas, centrando esta vez en la cinética enzimática.
• En el video anterior se discutió sobre la energía libre y la bioenergética en relación con las enzimas.
• La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas y los factores que la influencian:
  • Temperatura
  • pH
  • Cofactores
  • Concentración de sustrato
  • Concentración de enzima
  • Especificidad enzimática

Teoría de Michaelis-Menten

• Los estudios de Michaelis y Menten sobre la cinética enzimática se dividen en tres etapas principales para entender la relación entre la velocidad inicial y la concentración inicial del sustrato.

Primera Etapa: Formación del Complejo Enzima-Sustrato

• La enzima (con un sitio activo) se une a un sustrato formando el complejo enzima-sustrato.

Segunda Etapa: Transformación del Sustrato

• El sustrato se transforma en producto mientras la enzima permanece intacta.
• Se utilizan tres constantes para estudiar esta etapa: k1, k2 y k3.
  • k1: Constante de formación del complejo enzima-sustrato.
  • k2: Constante de disolución del complejo enzima-sustrato.
  • k3: Constante de formación y liberación del producto.

Tercera Etapa: Liberación del Producto

• Finalmente, el producto formado se libera del complejo enzima-sustrato.
• La velocidad de reacción depende de la velocidad con la que se libera el producto del sustrato, requiriendo una unión no covalente.

Tipos de Órdenes de Reacción Enzimática

• Las reacciones enzimáticas tienen distintos tipos de órdenes:
  • Orden Cero: La formación del producto es independiente de la concentración del sustrato; todas las enzimas están saturadas.
  • Primer Orden: La velocidad de formación del producto es proporcional a la concentración de sustratos.
  • Pseudo Primer Orden o Segundo Orden: Implicadas reacciones de hidrólisis y enzimáticas con dos sustratos, donde el segundo sustrato suele ser agua.

Gráficas de Cinética Enzimática

• Cinética de Primer Orden: La velocidad inicial de reacción aumenta proporcionalmente con la concentración del sustrato hasta un punto máximo (máxima velocidad Vmax).
• Cinética de Orden Cero: Una vez alcanzada Vmax, la velocidad de reacción permanece constante (enzimas saturadas).
• Constante de Michaelis (Km): Se define como la concentración de sustrato a la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2).

Cálculo de la Velocidad de Reacción

• Fórmula:

Conclusión

• La cinética enzimática permite entender cómo las enzimas aceleran o desaceleran las reacciones mediante la formación y disolución de complejos enzima-sustrato.
• Es crucial entender estas etapas y constantes para aplicar la bioquímica en contextos prácticos.

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