[Música] é preciso acabar com a fila do carbono ao que a mina do carbono algo fazem alguma diferença pro pontos elétrico do peptídeo não porque elas estão envolvidas na ligação peptídica tá então o ponto elétrico de um aminoácido livre ele tem que considerar todos os grupos realizáveis o pontos elétrico de um peptídeo agora ele passa a considerar apenas os grupos organizados em seis dos grupamentos r porque acabam se ele a mina já estão envolvidas na ligação política sim então se você está fazendo sintético você pode fazer sinteticamente de duas maneiras você pode fazer é uma uma sentença em vitro em que você usa enzimas que você usa algum algum componente ideológico você pode fazer completamente sintético em que você faz uma matriz sólida você faz a ligação permite que você substitui grupo de tal faz uma marca histórica você vai completamente sintético não não há critério técnico é quem estaria dando aula hoje é seria professora teresa a professora tereza faz síntese de peptídeos in vitro completamente in vitro sem nenhum componente biológico e é muito fácil você controlar porque daí você pega o seu vidrinho de a menina e coloca-la para reagir o que você coloca você quer fazer um pedido de senha aquela sequência que a gente estava vendo análise não sei lá qualquer que seja seqüência então aprendi a menina no seu suporte e você coloca para reagir com o seu som a glicina que você pega um desvio é daí você me lavava toda menina e você quer que o próximo ministro seja glutamina você vai lá pega o seu brinde no tamina coloca no caminho então você vai escolhendo isso se você quer fazer simples em vidro a partir de um sistema biológico daí você precisa de um molde da esse molde essa informação disse tem que ser um rna mensageiro daí você vai reconstituir em vitro basicamente a mesma coisa que acontece na tela você vai colocar o henrique vai dar um rna mensageiro você vai dar gostoso você vai dar todos os aminoácidos todos rn a transportadores e deixar acontecer com aquela informação sempre sim certo por causa da do reconhecimento do trr transportador porque o mma não está aqui mais ataque o rna transportador ele precisa inclusive estou falando agora no sistema biológico está em vigo a ligação deste dicas só acontece depois que o menor seja ligado no cna tá e o tr a ele só liga na carga oficina do carbono alfa isso é por uma questão de reconhecimento é a maneira como o terreno é o que é o terno ea reconhece ele não consegue se ligar num acabam se lá que está por exemplo na cadeira lateral a estrutura dos é a estrutura do sítio de ligação do tn a só permite esse tipo de ligação então sempre a catálise vai acontecer entre a carga óxidos de carbono alfa ea mina do carbono alfa eu vou ver se eu acho é um modelo do sítio ativo do ribossoma porque isso acontece dentro de um de uma estrutura que é uma estrutura que é um complexo de proteínas com a cna se chama ribossoma a estrutura do ribossomo foi o prêmio nobel de química de alguns anos atrás pelas três anos atrás porque essa ligação é catalisada por um rn a ela não é caracterizada por uma proteína a gente não estudou a função de proteínas ainda mas eu já posso dizer de antemão que 99% dos catalisadores biológicos que são as enzimas são proteínas esse é um caso em que o catalisador é um rn a não é uma proteína o ribossoma que a estrutura grandona é composto por proteínas e dna sem muita proteína ribossomal mas são proteínas estruturais do ribossomo e o que a gente chama então decente ativo do rio soma para que essa relação aconteça ele só permite ele cache do sítio ativo é nessa de tal maneira a pesquisa menor são colocados de tal maneira em que a catálise de sempre acontece entre esses dois grupos então num laboratório você pode ligar um outro qualquer outra amina aqui e você poderia utilizar qualquer outra carga oscila é só você é proteger os grupos corretos e desproteger os grupos correta em sistemas biológicos pela arquitetura domingo soma pela pelas características catalíticos do rio soma esse pela ligar por aonde trs liga e isso não acontece porque que foi seleção pode se perguntar por que foi selecionado dessa maneira não sei deve ter alguma razão molecular mas eu não sei qual é a razão do elenco é bom a gente já formou a ligação jurídica então vamos lá formando a ligação peptídica agora então a gente vê aquela regularidade que a gente tinha visto naquele perfil de lá no começo ea gente não vai conseguir reconstruir o nosso perfil de cinco aminoácidos a gente volta pra onde a gente começou a bola então agora a gente vai começar a olhar isso aqui do ponto de vista estrutural então todas as proteínas são cadeias de aminoácidos que ele chama de polipeptídeos então a gente vai começar a definir algumas alguns moinhos do ponto de vista estrutural da estrutura dessas proteínas o primeiro nível e cultural da proteína é o que a gente chama de estrutura primária que é a seqüência linear de negócios é que é o menor número um é uma medicina o menor número dois é uma tirosina e assim por diante então como é que a gente representa isso a gente representa isso dessa maneira é uma é uma é uma linha o minars dom a qui é uma medicina nominal de 2 a mala menina e os agnósticos aqueles são nomeados no código de três letras que é uma convenção então para cada um dos 20 aminoácidos a gente dá um amigo de três letras existe uma outra convenção que é um código de uma letra só para cada minuto é então isso aquela estrutura primária a a toxina diz érika tem 535 milagre então a listinha dos 535 aminoácidos na ordem linear em que eles aparecem é a estrutura primária que está aqui e aqui está marcado em coloridinho aquele pert de cinco aminoácidos que a gente é utilizou para estudar a ligação de titica tá mas essa essa seqüência linear de aminoácidos corresponde a isso aqui gente só que parece uma linha de aminoácidos na frente 12 não parece né então imediatamente a gente já pode supor que esses aminoácidos aqui a sefaz a linha de aminoácidos eles são ligados nessa sequência o que esta sequência disse é a sequência na na qual as ligações peptídicas com a velocidade imediatamente a gente já pode perceber que esses aminoácidos essa seqüência linear está assumindo com formações um passo fazendo dobrar mentos no espaço pra é essa carinha aqui então como são essas peças esses dobramento então a gente vai olhar esses desdobramentos mas antes a gente vai só denominar o aminoácido que inicia a proteína se a proteína ele tem a mina livre porque lembra que a carboxílico de uma mina o ácido ataca a mina do aminoácido sequer desculpa a mina de um aminoácido atacar oscila do aminoácido que está citado anterior então uma ponta vai ter uma mina livre essa ponta a gente chama de n terminal e nessa proteína aquela glicina que tem a mina terminal que é o m terminal está neste lugar eo aminoácido que finaliza ele vai ver a carboxílico livre ea gente chama isso de ser terminal e nessa proteína uma serena que está aqui a serena 300 535 da ocê terminal está então isso é uma convenção que a gente sempre escreve a seqüência de um pólipo começando do aminoácido numerando como um tem uma regra que o primeiro minuto o ácido é sempre o mesmo assento e proteica sempre se inicia com uma menina acontece que é a leitura do rn assentos inicia com uma menina acontece que na proteína madura essa menina pode cor pode estar presente ela pode ter sido processada ela pode ter sido privada é no processamento então não são todas as proteínas que vão terminar como primeiro ministro mas a leitura do rn há sempre o ponto de iniciação da leitura do rn ao da leitura do dado que a gente chama de vida em frente da tapada de leitura do ato no futuro é sempre o dom para a menina mas não na proteína madura ela pode não estar presente então por convenção isso é maneira uma maneira de paz lytha as coisas pra gente é se decidiu que o n terminal sempre era o aminoácido no terminal era 11 e assim sucessivamente até o menu ácidos e terminal está então a gente sempre lê a sequência primária de assistência primária de uma proteína do n para terminar então a gente já viu que no espaço a proteína não é uma linha reta de um monte de aminoácidos não grudar no outro faz uma conformação e facial como é que é isso então então isso é o que a gente chama de estrutura secundária das proteínas então a estrutura secundária da proteína ela é dada pelo arranjo espacial dos aminoácidos que estão próximos entre si na sequência primária da proteína arranjos podem ter basicamente de três tipos o que a gente chama de alfa hélice o que a gente chama de folha pregueada e regiões que têm uma estrutura não regular então vamos dar uma olhada nisso vou mostrar o esqueleto só o esqueleto dos aminoácidos o que é que é aquela ali o esqueleto da ligação política né aquele aquele há aquele aquela estrutura regular que a gente viu no perfil do anterior então tem gente colorida de branco sol ou esqueletos estão vendo que a ligar o esqueleto peptídico está fazendo um monte de voltas aqui vamos limpar a cadeia laterais para ficar mais claro então agora a gente já consegue ver essas estruturas espaciais secundárias esses dobramento que a gente chama de estrutura secundária então no collor e as diferentes tipos de estruturas secundárias que essa proteína tem então que só se faz pra gente é colorem roxo um tipo de estrutura é colorir laranja outro tipo de estrutura e colorir e deixar os que são desestruturadas em branco dá uma olhada no roxo que eu vou te parece parece macarrão 1 aquele macarrão parafuso essa estrutura a gente chama de estrutura em alfa hélice o que parece maior lance o laranjinha é um monte de laranjinha um monte de pedaços paralelos uma outra tá vendo que parecem umas pedrinhas uma tainha de brega então é tesouro é a folha aberta pregueada debatem olharem para as regiões brancas as regiões brancas não tem nenhuma regularidade não tem não parece com nada ela senhora que elas torcem tem outra opção de torcidas essas são as estruturas não regulares tá vamos escolher uma estrutura para ser estudada vamos começar pela alpa então ele escolheu uma roupa l então isso aqui ele está olhando agora o modelo atômico de uma alta é de um pedacinho daquela proteína que é um pedacinho que está em alta a hélice que está em conformação rafael porque que essa seqüência de aminoácidos adquire com formação aparece gente porque esses aminoácidos aqui eles são em folha aberta premiada e examinadas aqui estão em alta a hélice que fez acho a estrutura que uma determinada seqüência vai vai adquirir ela é a função de quais aminoácidos que compõem aquela estrutura então olha isso aqui é um pedacinho em a hélice que é esse fragmento em triptofano 206 rio a tribo 3222 então olhar a alfa hélice que a a estrutura do esqueleto de aminoácidos e bem molhada na disposição da cadeia laterais também então o que mantém essa estrutura assim o que mantém são aquelas mesmas interações intermoleculares que a gente vem discutindo até agora ela é mantida por pontes de hidrogênio que são aquela interação molecular entre um átomo de hidrogênio de uma ligação com h ou nh com o outro átomos de nitrogênio oxigênio então começar olhando as ligações de hidrogênio que fazem que mantém essa estrutura então vamos limpar cadeiras laterais para a gente pode olhar e vamos marcar os átomos de oxigênio vamos marcar os átomos de nitrogênio e agora vamos olhar as ligações de hidrogênio então estão vendo que essa seqüência de aminoácidos e isso é um ponto muito importante sempre lembrar que o que determina a estrutura secundária de uma região de uma proteína é a seqüência de aminoácidos porque essa seqüência de aminoácidos três grupamentos que permitem estabelecer esse tipo de ligação de do lenny está o tipo de forças que mantém a estrutura em hélice do dna são análogos em alguns sentidos às forças que mantém uma alta hélice por exemplo agora a seqüência de aminoácidos que geram acima ao para ela se ela está determinada a informação está determinada no dna mas estruturalmente não tem nada a ver a dupla hélice do dna tem dimensões é tem tem casamentos que são específicos do dna as au pairs protetoras têm tamanhos diferentes é tão diferente do ponto de vista estrutural mas a para manter a dupla hélice que você precisa de ligações de hidrogênio que também são essenciais para manter essas a essas alphahelix prefeito então as interações moleculares são parecidas mas estruturalmente estão completamente diferente a gente tirou parte dos grupamentos r mas a gente não tirou todas porque os grupamentos r que estão fazendo essas ligações de hidrogênio não estão necessariamente da ligação peptídica não não são necessariamente uma ligação de tite [Música]